Lehetőségek és kihívások a modern bionmr spektroszkópia területén

Hasonló dokumentumok
NMR a peptid- és fehérje-kutatásban

Lehet ségek és kihívások a modern bionmr spektroszkópia területén

Az NMR spektroszkópia a fehérjék szolgálatában. Bodor Andrea. ELTE Szerkezeti Kémia és Biológia Laboratórium Visegrád

FEHÉRJÉK A MÁGNESEKBEN. Bodor Andrea ELTE, Szerkezeti Kémiai és Biológiai Laboratórium. Alkímia Ma, Budapest,

0) I=0 I=1/2 I=k (k=1,2,..) töltéssel forog (I=1/2)

Biológiailag aktív molekulák kölcsönhatásvizsgálata NMR-spektroszkópiával

A BioNMR spektroszkópia alapjai

A BioNMR spektroszkópia alapjai

fˆ = Klasszikus mechanika Kvantummechanika Fizikai modell r: koordináta p: lendület Állapot ), komplex függvény Ψ(r 1 Fizikai mennyiség Mérés

Dóczy-Bodnár Andrea október 3. Magmágneses rezonancia (NMR) és elektronspinrezonancia (ESR) alapjai

Magmágneses rezonancia (NMR) és elektronspinrezonancia (ESR) alapjai

Alkalmazott spektroszkópia

MÁGNESES MAGREZONANCIA A KÉMIÁBAN, GYÓGYSZERÉSZETBEN, ORVOSTUDOMÁNYBAN

A fehérjék harmadlagos vagy térszerkezete. Még a globuláris fehérjék térszerkezete is sokféle lehet.

Műszeres analitika II. (TKBE0532)

Mágneses módszerek a mőszeres analitikában

MÁGNESES MAGREZONANCIA A KÉMIÁBAN, GYÓGYSZERÉSZETBEN, ORVOSTUDOMÁNYBAN

1D multipulzus NMR kísérletek

Mágneses módszerek a műszeres analitikában

Szerves vegyületek szerkezetfelderítése NMR spektroszkópia

KÖLCSÖNHATÁS ÉS DINAMIKA. az NMR spektroszkópia, mint a modern szem. Bodor Andrea

Alkalmazott spektroszkópia Serra Bendegúz és Bányai István

Mi mindenről tanúskodik a Me-OH néhány NMR spektruma

Spektroszkópiai módszerek 2.

Mágneses rezonanciás képalkotás AZ MRI elve, fizikai alapok

Hemoglobin - myoglobin. Konzultációs e-tananyag Szikla Károly

A spin. November 28, 2006

ERD14: egy funkcionálisan rendezetlen dehidrin fehérje szerkezeti és funkcionális jellemzése

lásd: enantiotóp, diasztereotóp

Magmágneses rezonancia. alapjai. Magmágneses rezonanciához kapcsolódó Nobel-díjak. γ N = = giromágneses hányados. v v

Biomolekuláris szerkezeti dinamika

Biomolekuláris szerkezeti dinamika

A KAR-2, egy antimitotikus ágens egyedi farmakológiájának atomi és molekuláris alapjai

M N. a. Spin = saját impulzus momentum vektor: L L nagysága:

Hangfrekvenciás mechanikai rezgések vizsgálata

Több oxigéntartalmú funkciós csoportot tartalmazó vegyületek

Bevezető. 1. ábra. A Trp-kalitka minifehérje szerkezetének szalagmodelje (PDB: 1L2Y).

Az NMR képalkotás alapjai. Bányai István Kolloid- és Környezetkémiai Tanszék DE, TEK

NMR spektroszkópia a fehérje biokémiában

Egy antifungális diszulfid fehérje szerkezeti dinamikája és hideg/meleg kitekeredése (avagy PAF, a hűvös sárkány)

Lin.Alg.Zh.1 feladatok

NMR spektroszkópia (Nuclear Magnetic Resonance) Mágneses (atom)magrezonancia Spektroszkópia

MedInProt Szinergia IV. program. Szerkezetvizsgáló módszer a rendezetlen fehérjék szerkezetének és kölcsönhatásainak jellemzésére

BIOFIZIKA. Metodika- 4. Liliom Károly. MTA TTK Enzimológiai Intézet

Atomok és molekulák elektronszerkezete

I. Az NMR spektrométer

Foton-visszhang alapú optikai kvantum-memóriák: koherens kontroll optikailag sűrű közegben


A Ca 2+ szerepe a tormaperoxidáz enzim aktív szerkezetében. Szigeti Krisztián

Kvantummechanika gyakorlat Beadandó feladatsor Határid : 4. heti gyakorlatok eleje

Mágneses magrezonancia (NMR) spektroszkópia a fehérjekutatásban. Dr. Tőke Orsolya MTA Kémiai Kutatóközpont Szerkezeti Kémiai Intézet 2007

Modern Fizika Labor. 12. Infravörös spektroszkópia. Fizika BSc. A mérés dátuma: okt. 04. A mérés száma és címe: Értékelés:

Sohár Pál Varázslat, amitől láthatóvá válnak és életre kelnek a molekulák: Az NMR spektroszkópia

The magnetic pole model: two opposing poles, North (+) and South (-), separated by a distance d produce an H- field (lines).

A fehérjék szerkezeti hierarchiája. Fehérje-szerkezetek! Klasszikus szerkezet-funkció paradigma. szekvencia. funkció. szerkezet! Myoglobin.

MEDINPROT Gépidő Pályázat támogatásával elért eredmények

Peptid- és fehérjék másodlagos-, harmadlagos- és negyedleges szerkezete

Modern Fizika Labor. 5. ESR (Elektronspin rezonancia) Fizika BSc. A mérés dátuma: okt. 25. A mérés száma és címe: Értékelés:

Lin.Alg.Zh.1 feladatok

Fluktuáló terű transzverz Ising-lánc dinamikája

A fény és az anyag kölcsönhatása

Sajátértékek és sajátvektorok. mf1n1a06- mf1n2a06 Csabai István

Röntgen sugárzás. Wilhelm Röntgen. Röntgen feleségének keze

2015/16/1 Kvantummechanika B 2.ZH

Méréstechnika. Rezgésmérés. Készítette: Ángyán Béla. Iszak Gábor. Seidl Áron. Veszprém. [Ide írhatja a szöveget] oldal 1

Az NMR és a bizonytalansági elv rejtélyes találkozása

Kis rendszer nagy kérdés

Fehérjeszerkezet, és tekeredés

Bordács Sándor doktorjelölt. anyagtudományban. nyban. Dr. Kézsmárki István Prof. Yohinori Tokura Prof. Ryo Shimano

Peptid- és fehérjék másodlagos-, harmadlagos- és negyedleges szerkezete

palkotás alapjai Bányai István Kolloid- és Környezetkémiai Tanszék DE, TEK

Egyszabadságfokú grejesztett csillapított lengõrendszer vizsgálata

Röntgensugárzás az orvostudományban. Röntgen kép és Komputer tomográf (CT)

Fourier transzformáció

CD-spektroszkópia. Az ORD spektroskópia alapja

Készítette: NÁDOR JUDIT. Témavezető: Dr. HOMONNAY ZOLTÁN. ELTE TTK, Analitikai Kémia Tanszék 2010

Kémiai reakciók mechanizmusa számítógépes szimulációval

Erős terek leírása a Wigner-formalizmussal

Rezgőmozgás. A mechanikai rezgések vizsgálata, jellemzői és dinamikai feltétele

Kvantum termodinamika

TDK lehetőségek az MTA TTK Enzimológiai Intézetben

MRI áttekintés. Orvosi képdiagnosztika 3. ea ősz

Fizika II minimumkérdések. A zárójelben lévő értékeket nem kötelező memorizálni, azok csak tájékoztató jellegűek.

Hegedüs Zsófia. Konformációsan diverz -redős szerkezetek utánzása -peptid foldamerek segítségével

Fizikai kémia 2. ZH V. kérdések I. félévtől

MateFIZIKA: Pörgés, forgás, csavarodás (Vektorok és axiálvektorok a fizikában)

Az elméleti mechanika alapjai

Gyors, multidimenzionális mérések adaptálása és tesztelése a p53 fehérje rendezetlen TAD régiójának esetében

Vektorterek. =a gyakorlatokon megoldásra ajánlott

Modern Fizika Labor. Fizika BSc. Értékelés: A mérés dátuma: A mérés száma és címe: 5. mérés: Elektronspin rezonancia március 18.

A fehérjék hierarchikus szerkezete

Az aminosavak peptidek és fehérjék koronázatlan királyai, kémiai Nobel-díjak:


Gáspári Zoltán. Élő molekulák az élet molekulái

Szerves spektroszkópia

4.3. Az AcLysSerProValValGluGly heptapeptid Al(III)-kötő sajátságának jellemzése

Mechanika I-II. Példatár

Szilárdtestek el e ek e tr t o r n o s n zer e k r ez e et e e t

Vektorok, mátrixok, tenzorok, T (emlékeztető)

Hogyan bírhatjuk szóra a molekulákat, avagy mi is az a spektroszkópia?

Átírás:

Lehetőségek és kihívások a modern bionmr spektroszkópia területén Perczel András és munkatársai Szerkezeti Kémia és Biológia Laboratórium és ELTE-MTA Fehérjemodellező Kutatócsoport 1

The Nobel Prize in Physics 1952 "for their development of new methods for nuclear magnetic precision measurements and discoveries in connection therewith Felix Bloch (1905-1983) Edward Mills Purcell (1912-1997) 2

The Nobel Prize in Chemistry 1991 "for his contributions to the development of the methodology of high resolution nuclear magnetic resonance (NMR) spectroscopy" Richard R. Ernst 3

Fehérjék oldatban: NMR-spektroszkópia Fehérje NMR: kémiai Nobel-díj, 2002 Kurt Wüthrich A dinamikára és a belső mozgásra is reflektáló szerkezeti sokaság 4

NMR spektrum spinrendszerek azonosítása spinrendszerek szekvenciális rendezése kényszerfeltételek alapján szerkezetszámolás 5

Miért az NMR? Powerful modern structural tools for looking at complexes Crystallography ~ 45,000 structures Molecular modelling Electron microscopy ~190 Nuclear Magnetic Resonance ~7,500 - can also give 6 K d and k

Az NMR-spektroszkópia szükséges feltétele a nullától különböző magspin (I 0) 1) I= 0, ha mind a protonok mind a neutronok száma páros: ( 12 C, 16 O) 2) I= 1/2, ha tömegszáma páratlan ( 1 H, 3 H, 13 C, 15 N, 19 F, 57 Fe, 113 Cd) vagy a protonok, vagy a neutronok száma páratlan. 3) I= k (k=1,2,..) mind a protonok mind a neutronok száma páratlan ( 2 H, 14 N) B 0 Külső mágneses tér tér hatására hiányában rendeződött a magok és spinjei precesszáló rendezetlenül magok állnak 7

Feles spin esetén az impulzusmomentum (perdület) z-komponensének operátora: Î Z - két sajátfüggvénye: ψ +½ és ψ ½ - két sajátértéke van: +½ћ és ½ћ A megfelelő két sajátérték egyenlet: Î Z ψ +½ = +½ћ ψ +½ és Î Z ψ ½ = +½ћ ψ ½ vagy röviden Î Z ψ m = mћψ m ahol m ±½. A feles-spin Hamilton-operátorának sajátértékei: Az impulzusmomentum z-komponense (Î Z ) és a B 0 indukciójú mágneses tér (B 0 z) kölcsönhatását egyetlen spin esetében leíró H-operátor: Ĥ egy-spin = γb 0 Î z ( ahol γ = giromágneses együttható) a ψ +½ és ψ ½ függvények a Ĥ egy-spin nek is sajátfüggvényei (hiszen Î Z től csak a γb 0 konstansban tér el. ). Az egyik (m= +½) sajátérték egyenlet tehát : Ĥ one-spin ψ +½ = γb 0 [Î Z ψ +½ ] = γb 0 [+½ћ ψ +½ ] = ½ ћ γb 0 ψ +½ Tehát Ĥ egy-spin egyik sajátfüggvénye a ψ +½, melyhez tartozó sajátérték a ½ ћ γb 0, míg a másik sajátfüggvénye a ψ ½, melyhez tartozó sajátérték a +½ ћ γb 0. 8

Az egy-spin spektruma: Spin ½ esetén tehát 2 energiaszint van: E m = m ћγb 0 Tehát E +½ = ½ ћγb 0 (E α vagy spin up), illetve E ½ = +½ ћγb 0. (E β vagy spin down) ahol m ±½. A kiválasztási szabály értelmében (mivel m = +1 vagy -1) a Δm α β = ( ½) (+½) = 1, tehát az az α-ból β-ba való átmenet megengedett. υ 0 = γb 0 /2π E b E α υ 0 ΔE α β =E β E α = +½ ћγb 0 ( ½ ћγb 0 ) = ћγb 0 hυ α β = (h/2π)γb 0 υ α β = υ 0 = γb 0 /2π ami a Larmor-frekvencia E b E α B0 Pl. Ha B 0 = 9,4T és γ= 2,67522.10 8 rad s -1 T -1 (protonra) akkor a Larmorfrekvencia = 4,00229. 10 8 Hz ~ 400MHz 9

Két csatolt spin spektruma: Ha az egy-spin: Ĥ egy-spin = υ 0 Î z, akkor két csatolatlan spin esetében: Ĥ két-spin, csatolatlan = υ 0,1 Î 1z + υ 0,2 Î 2z = υ I Î z + υ S Ŝ z, illetve két csatolt spin esetében: Ĥ két-spin, csatolat = υ I Î z + υ S Ŝ z + J 12 Î z Ŝ z, ahol J 12 a skaláris csatolási állandó spin1 és spin2 között. Két-spin rendszer energiadiagramja, a megengedett átmenetek és a spektrum: b b 4 Sm =-1 Sm =0 24 a b 12 2 3 b a 34 13 átmenet spin állapotok frekvencia 12 aa αβ υ S ½J 12 34 βα ββ υ S +½J 12 13 αα βα υ I ½J 12 24 αβ ββ υ I +½J 12 Sm =+1 a a 1 13 24 12 34 J J 12 12 υ I υ S 10

Külső B 0 indukciójú mágneses térben a makroszkopikus mágnesezettség (M) gerjesztése, annak precessziójához vezet, amely mérhető indukált feszültséget (mv) eredményez. 11

A Vektor modell és a Bloch-egyenletek z-irányú mágnesezettség időbeni alakulása: dm z' /dt= (M z' M o )/T 1 M z' (t)=m o (1 exp( t/t 1 ) az x,y-síkban zajló csillapított amplitúdójú precesszió alakulása: dm x' /dt= ( o )M y' M x' /T 2 dm y' /dt= ( o )M x' M y' /T 2 Csatolt differenciál-egyenletrendszer megoldásaként a következőt kapjuk: M x' (t)=m o exp( t/t 2 )sin( o ) M y' (t)=m o exp( t/t 2 )cos( o ), ahol ( o ) a forgó referencia rendszerben a precesszió szögsebessége. A nagy felbontású NMR-spektrumok öt jellemző paramétere: csatolási állandó (J érték) félértékszélesség multiplicitás terület kémiai eltolódás =[( M - R )/ R ]10 6 12

13

spinrendszerek azonosítása 1 H-spektrum I I z és S z S -I y és -S y és I x sin( I t 2 ) S x sin( S t 2 ) Ω I Ω S F1(ppm) 14 A spektrumban a J IS okozta modulációtól eltekintünk

spinrendszerek azonosítása Egy ~17 kda globuláris fehérje 1 H-spektruma H 2 O/D 2 O 9/1, T=300K, c 1mM amid aromás H a alifás metil 1 0. 0 9. 0 8. 0 7. 0 6. 0 ( p p m ) 5. 0 4. 0 3. 0 2. 0 1. 0 15 0. 0

1. spinrendszerek azonosítása 2. spinrendszerek szekvenciális rendezése 3. kényszerfeltételek alapján szerkezetszámolás 16

spinrendszerek azonosítása Homonukleáris eljárás (homonukleáris 3 J, M<8kDa) ( 1 H- 1 H COSY, 1 H- 1 H RELAY, 1 H- 1 H TOCSY ) Heteronukleáris eljárás (heteronukleáris 1 J, 2 J, 3 J) 15 N-szerkesztés (M <15kDa) ( 1 H- 15 N TOCSY-HSQC, 1 H- 15 N NOESY-HSQC ) 15 N, 13 C-szerkesztés (M <20kDa) (HNCA, HNCOCA,.) 15 N, 13 C-szerkesztés ( 2 H) (M <30kDa) 17

spinrendszerek azonosítása Peptidekben és a fehérjékben az aminosavak hidrogénatomjai elkülönülő spinrendszereket alkotnak 13 J Ala Ser Glu Gly Phe Cys 18

A Vektor modell és a Bloch-egyenletek helyett a szorzatoperátor-elmélet Alapfogalmak: magspin-operátor vagy impulzusnyomaték-operátor: Î Î = Î x, Î y, Î z az időtől függő spinsűrűség-operátor az időtől függő Hamilton-operátor az időtől függő, normalizált állapotfüggvény (t) Ĥ(t) (t) Az alapegyenlet: d (t)/dt = i 1 [Ĥ(t), (t)] Liouville- von Neumann-egyenlet Mi kerül a Hamilton-operátorba? Az I és S spinek (AX spinrendszer) esetén, oldatfázisban: Zeeman-effektust + a skaláris csatolást + a rádiófrekvenciás gerjesztést leíró három tag. Ĥ = 1 Î x 2 Ŝ x + JÎ z Ŝ z I Î z S Ŝ z 19

Cél a mérhető makroszkopikus mágnesezettség-vektor (M) nagyságának és moduláltságának meghatározása: A megfigyelhető makroszkopikus mágnesezettség pl. M y összetevője a következő: M y (t) = N Tr[SI ky (t)] k ahol és mellett, N az egységnyi térfogatban vett spinek darabszáma. A feladat: A magspin operátor (I) valamint a spinsűrűség-operátor { (t)} szorzatának valamilyen bázison vett mátrixreprezentációjának a spurját (Tr) kell meghatároznunk! A nagy kérdés: mi legyen az alkalmas bázis? Mi legyen az s elemből álló báziskészletet (B s )? (t) =S b s (t)b s s A megoldás: a B s báziskészlet legyen a spin impulzusmomentum-operátor. Sorensen korábbi javaslata értelmében a Descartes-típusú I kl bázisoperátorok használata az alábbiak szerint felettébb eredményes: B s = n ( q- 2 1 ) k = 1 ( I ) kl a sk 20

Az I és S spinek (AX spinrendszer) 16 bázisoperátort táblázatos alakban: E S x S y S z B s elemeihez milyen fizikai kép rendelhető? mágnesezettség (populáció, NOE) E E S x S y S z I x I x 2I x S x 2I x S y 2I x S z I y I y 2I y S x 2I y S y 2I y S z I z I z 2I z S x 2I z S y 2I z S z szin-fázisú egyszeres kvantumkoherenciáik. S spinen lokalizálható ellentétesfázisú koherenciák I spinhez tartozó ellentétesfázisú koherenciák 21

Tipikus transzformációk a 16 bázisoperátor által kifeszített koherencia-térben: (t=0) = hb 0 ( I I y + S S z )/(8 kt) H = I I z + S S z J IS I z S z (t=0) S z [ s t] I y (t=0) (t) (t) I z [ I t] + I y cos( I t) - I x sin( I t) 2I z S z (J IS t) + I y cos( I t)cos(j IS t) - 2I x S z cos( I t) sin(j IS t) - I x sin( I t) cos(j IS t) - 2I y S z sin( I t) sin(j IS t) I y I y 22

+ I y cos( I t)cos(j IS t): cos(a)cos(b) = 1/2[cos(A+B)+cos(A B)] következően a spektrum alakja: +1/2I y [ +cos{( I + J IS )t} + cos{( I - J IS )t} ] I y [ +a, +a] I kémiai eltolódásértéknél memo: az spektrum a Bloch-egyenlet alapján: S(t) = C*exp( t/t 2 )cos( I t). I 1 H-spektrum I z és S z S -I y és -S y és I x sin( I t 2 ) S x sin( S t 2 ) Ω I Ω S F1(ppm) A spektrumban a J IS okozta modulációtól eltekintünk 23

spinrendszerek azonosítása 1 H- 1 H COSY (homonukleáris korrelációs spektrum) I 2I z S y sin( I t 1 ) S S I y S x sin( I t 1 )cos( S t 2 ) I 2I y S z sin( I t 1 ) I S 24

spinrendszerek azonosítása 1 H- 1 H COSY NH H 2 H α H 1 H b H b H 1 H 2 H α F 1 (ppm) S NH I I S F 2 (ppm) 25 A spektrumban a J IS okozta modulációtól eltekintünk

spinrendszerek azonosítása Fehérje modul 1 H- 1 H COSY spektruma 26

spinrendszerek azonosítása 1 H- 1 H TOCSY protonok teljes korrelációját létrehozó spektrum I NH H 1 H 2 H α S 1 S 2 H b 3S H 4 1 H3S 2 3 I y K H α H b F 1 (ppm) ΣS kx b od sin( I t 1 )cos( S t 2 ) k=1 diagonális jelek diagonálison kívüli jelek NH b od = diagonálison F 2 (ppm) kívüli intenzitások 27 A spektrumban a J IS okozta modulációtól eltekintünk

spinrendszerek azonosítása Fehérje modul 1 H- 1 H TOCSY spektruma 28

Heteronukleáris egyszeres-kvantum koherencia spektrum HSQC = Heteronuclear Single-Quantum Coherence 1,1 J~90Hz H z -2H z N y +2H z N y cos( N t 1 ) H x cos( N t 1 ) N H x cos( N t 1 )cos( H t 2 ) H 29

A kalmodulin 1 H- 15 N HSQC spektruma A kalmodulin 1 H spektrumának amid NH és aromás tartománya J 90 Hz 1 0. 8 1 0. 4 1 0. 0 9. 6 9. 2 8. 8 8. 4 8. 0 ( p p m ) 7. 6 7. 2 6. 8 6. 4 6. 0 5. 6 5. 2 30

spinrendszerek azonosítása 15 N-szerkesztéssel 3D-TOCSY-HSQC 2I z b od cos( K t 1 ) 2I z cos( I t 1 ) I x b od cos( K t 1 )cos(ω N t 2 ) I x b od sin(ω I t 3 ) cos(ω N t 2 ) cos( K t 1 ) -I y N K I H 2I z N y b od cos( K t 1 ) 2I z N y b od cos( K t 1 )cos(ω N t 2 ) N NH 31 b od = off diagonális intenzitás A J IK okozta modulációtól eltekintünk

spinrendszerek azonosítása 15 N-szerkesztett TOCSY spektrum 1 H- 1 H TOCSY amid NH (ujjlenyomat) tartománya Homonukleáris 2D TOCSY 32

spinrendszerek azonosítása 15 N-szerkesztett 2D TOCSY 1 H 1 H 1 H- 15 N 3D TOCSY-HSQC csíkok 1 H- 1 H TOCSYamid NH 15 N (ujjlenyomat) tartománya EVTCEPGTTFKDKCNTCRCGSDGKSAACTLKACPQ 33

(AMX) Ser (AX) Gly 1. spinrendszerek azonosítása (A 3 X) Ala (A 2 M 2 X) Glu 2. spinrendszerek szekvenciális rendezése 3. kényszerfeltételek alapján szerkezetszámolás 34

A szekvenciális hozzárendelés és a szerkezetszámolás alapja a nukláris Overhauser- effektus (NOE) 6Å (NOE) Távolság jellegű adatok 35

spinrendszerek azonosítása Fehérje modul 1 H- 1 H NOESY spektruma 36

spinrendszerek szekvenciális rendezése A spinrendszerek szekvenciális rendezését biztosító H a i-1-h NH i NOE-k Ala Ser Glu Gly Phe Cys 37

spinrendszerek szekvenciális rendezése Ala Glu Ser A szekvenciális hozzárendelés Phe Gly Cys Ala Ser Glu Gly Phe Cys 38

(AMX) Ser (AX) Gly 1. spinrendszerek azonosítása (A 3 X) Ala (A 2 M 2 X) Glu 2. spinrendszerek szekvenciális rendezése - Ala Ser Glu - Gly - 3. kényszerfeltételek alapján szerkezetszámolás 39

szerkezetszámolás Egy fehérje modul 1 H- 1 H NOESY spektruma 40

Fehérjék NMR-szerkezetvizsgálata Kurt Wüthrich (ETH, Zürich) OmpX bakteriális membránfehérje térszerkezete Mozgékony szekvenciarésszel rendelkező prion fehérje 41

Biomolekulák dinamikai vizsgálata GCN4 élesztő transzkripciós faktor gerinc-dinamikájának vizsgálata Arthur G. Palmer III (Columbia University) 42

Fehérje feltekeredés vizsgálatok (ns és ms időskálán) Alan Fersht (Cambridge University) 43

Our most recent targets: dutpase Beáta Vértessy Calpastatin Péter Tompa MASP-2 Péter Gál CCP Péter Gál APPase László Polgár Peptides and miniproteins Gábor Tóth Homeodomains Botond Penke P DLC László Nyitray Calmodulin Ovádi Judit 44 Inhibitors László Gráf

A kulcs & zár modell (Emil Fischer) Hogyan tervezzünk gyógyszert? Minél többet meg kell tudnunk a 45 fehérjék dinamikus téralkatáról!

A kalmodulin reorientációja célfehérje vagy antagonista hatására a molekula összecsuklik, - az N- és C-terminális közel kerül egymáshoz, - ám a D és az E α-hélixeket összekötő részről az alacsony elektronsűrűség miatt nincs krisztallográfiai információ együttműködésben Ovádi Judittal és munkatársaival (MTA SZBK Enzimológiai Intézet) 46

Vinca alkaloidok (biszindol) mint CaM antagonisták Catharantus (Vinca) roseus alkaloidjai (vinblasztin, vinkrisztin) VBL - sejtosztódásgátló hatás (kemoterápia) - célpontjuk a sejt mikrotubuláris hálózata - jelentős mellékhatások (neurotoxicitás) Vinblasztin KAR - In vivo kísérletekben ugyanolyan hatékonynak bizonyult, mint a természetes vinca alkaloidok - Mellékhatása jóval kisebb KAR-2 Orosz és mts. British J.Pharmacol. 1997, 121, 947 Orosz és mts. British J.Pharmacol. 1997, 121, 47 955 Orosz és mts. British J.Cancer 1999, 79, 1356

A kalmodulin 1 H- 15 N HSQC spektruma A kalmodulin 1 H spektrumának amid NH és aromás tartománya J 90 Hz 1 0. 8 1 0. 4 1 0. 0 9. 6 9. 2 8. 8 8. 4 8. 0 ( p p m ) 7. 6 7. 2 6. 8 6. 4 6. 0 5. 6 5. 2 48

A kalmodulin KAR2 vel való titrálása során kapott 1 H- 15 N HSQC spektrumok összevetése l5 N l H 49

Felület, nmr színezés alapján (két szín) ( KAR2 yes) Ligandkötés azonosítása 50

Az ERD-14 egy szerkezetnélküli fehérje: lombiktól az élő sejtig ΔG Tompa 51 Péter Szalainé Ágoston Bianka

Dehidrin = abiotikus stressz (abszcizinsav) hatására fejeződik ki a növényben: vízhiány, magas sótartalom (NaCl), hideg ERD14 = Early Response to Dehydration 14 185 aminosav, 20 kda rendezetlen fehérje sok poláris, töltött aminosav kevés hidrofób aminosav 52

TROSY-HSQC spektrum 15 N J 90 Hz 1 H 800 MHz 10 mm MES ph 6.5 288 K 53

hetnoe Az ERD14-nek nincs oldatban térszerkezete (valójában túl sok is van neki) Relaxációs mérések: merev flexibilis 5 régió, amely 5-25 % helikális hajlammal rendelkezik 54

Vizes oldat vagy puffer sejt Ez különösen igaz rendezetlen fehérjékre: A fehérjezsúfoltság / crowding a sejten belül sokat számíthat! Élő sejtben kell mérni! E.coli az NMR csőben 55

NMR élő E.coli-ban in cell NMR E.coli ERD14 kifejeztetés Sűrű sejtszuszpenzió az NMR csőben 500 MHz sejtekben 277 K Pufferben Élő sejtekben Sejtek felülúszója üres spektrumot ad 56

Kontroll az in cell NMR-hez Dextrán: Sejten belüli állapotot (fehérjesűrűséget és viszkozitást) utánoz Itt nem tűnnek el a jelek Puffer Puffer + 150g/L dextrán => Puffer Amit látunk, + 300g/L tényleges kötődés, dextrán kölcsönhatás! 57

Szerkezet sejtben = Rendezetlen Eltűnő Elmozduló Helyükön maradó csúcsok 5 régió, amely valamihez kötődik a sejtben 58

A molekuláris mozgás időskálái hurkok és kanyarok záródása 0.1ms 10ms másodlagos szerkezeti elemek 10ns 1ms feltekeredés 1ms 1h H/D R ex Rot. Dif. korrel. idő 1ns<t c < 10ns gerinc dinamika 1ps 10ns t lokális aggregáció 1 s 1 év Kiss Róbert t effektiv = t C +t lok. oldallánc forgás 0.1ps 1059 ps

A mozgás időskálái ~ 1s ~ 100 ezer 1h ~ 30 millió 1év 60

A fehérjék belső dinamikája NMR 10-12 ps 10-9 ns 10-6 ms 10-3 ms 10 0 s 10 2 ~min sec feltekeredés kötések mozgásai domének, nagyobb szerkezeti egységek mozgásai Shifman J M et al. PNAS 2006;103:13968-13973 61

A fehérjék belső dinamikája NMR 10-12 ps 10-9 ns 10-6 ms 10-3 ms 10 0 s 10 2 ~min sec R 1, R 2, NOE R 1 r CPMG Line-shape analízis ZZ- csere 62

Fehérjék mozgása; ms-ms időskála Belső dinamikája lefedi a különböző partnerfehérjékkel alkotott komplexeiben észlelt konformációs variációkat. R 1, R 2, NOE R 1 r NMR /RDC X-ray különböző partnerfehérjékkel ms-ms időskálájú mozgások alapján számolt S 2 Ubiquitin; a halál csókja Lange és mts., Science, 2008, 320, 1471 63

Fehérjék mozgása; ns-ps időskála R 1, R 2, NOE R 1 r NMR /NOE + S 2 MUMO szerkezeti sokaság Gáspári Zoltán X-ray a komplexről főkomponens-elemzés Az inhibitor belső dinamikájával számolt térszerkezetek lefedik az enzimmel alkotott komplexben (3 eltérő komplex) mért röntgen konformereket. 64 Gráf László

Fehérjék szerkezete: mit rejt a kristály? Fehérje röntgenkrisztallográfia: kémiai Nobel-díj, 1962 Max Perutz, John Kendrew kristályban az egyes atomok helye térben jól meghatározott részletgazdag szerkezet 65

spinrendszerek azonosítása 2H z N x C α(i-1) z cos(ω N t 1 ) és 2H z N x C α(i) 3D-NHCA z cos(ω N t 1 ) 2H z N y cos(ω N t 1 ) H z H x cos(ω N t 1 ) cos(ω Cα(i) t 2 ) cos(ω H t 3 ) és H x cos(ω N t 1 ) cos(ωc α(i-1) t 2 ) cos(ω H t 3 ) 2H z N y Cα(i) C a(i- 1) H N C a(i) 2H y N x C y α(i-1) cos(ω N t 1 ) és 2H y N x C y α(i) cos(ω N t 1 ) 2H y N x C α(i-1) y cos(ω N t 1 ) cos(ω Cα(i) t 2 ) és 2H y N x C α(i) y cos(ω N t 1 ) cos(ωc α(i-1) t 2 ) NH Cα(i-1 N 66 A skaláris csatolás okozta modulációktól eltekintünk