A fotoszintézis molekuláris biofizikája (Vass Imre, 2000) 43. $ R[LJpQWHUPHO IRWRV]LQWHWLNX ]HUYH]HWHNEH p IRWRNpPLD UHQGV]H

Átírás

1 A fotoszintézis molekuláris biofizikája (Vass Imre, 2000) 43 $ OV IRWRNpPLD UHQGV]HU $ R[LJpQWHUPHO IRWRV]LQWHWLNX ]HUYH]HWHNEH p IRWRNpPLD UHQGV]H P&N GLN 0LQ iww PiVRGL IRWRNpPLD UHQGV]H XQNFLyM Yt IpQ\LQGXNi elbontása. Az ezen folyamatból származó elektronok mobilis plasztokinon molekulák közvetítésével, a citokróm b 6 NRPSOH[H HUHV]W "! XWQD D# HOV IRWRNpPLD$ UHQGV]HUKH% 36,&(' 36) DODSYHW IXQNFLyM*+* &DOYL, FLNOXVED,"- DV]QRVXO. 1$'3/ termelése, ami PSI lineáris elektrontranszportjának eredménye. Emellett a PSI körül lejátszódhat ciklikus elektrontranszport is, amelynek során protonok pumpálódnak a sztrómából a tilakoid lumenbe. Az így kialakult H + grádiens ATP szintézisben hasznosul ábra. A PSI szerepe a lineáris (bal oldal) és ciklikus (jobb oldal) elektrontranszportban A PSI protein szerkezete A PSI a tilakoid membránba ágyazódott pigment-protein komplex, ami kb. 15 DOHJ\VpJE0 ioo UHDNFLyFHQWUXPi56* psaa és psab JpQH7 IHKpUMHWHUPpNHLE0 IHOpS O KHWHURGLPH8 DONRWMD96: Np; DOHJ\Vp< PROHNXODW PHJ= NE9-90 kda. A reakciócentrum proteinek részben a fényindukált elektrontranszport redox komponenseit, rév]eh>@? EHOV DQWHQQ? NORURIA B B PROHNXOiA ; N WLC PHJ9D:

2 A fotoszintézis molekuláris biofizikája (Vass Imre, 2000) 44 UHDNFLyFHQWUXPKRE FVDWODNR]QDFHG 36I N OV DQWHQQiMiJ DONRWKLF ORURIM N N J N W membrán fehérjék. A komplex sztróma felöli oldalon található perifériális, vízoldékony, fehérje alegységek képezik a PSI-El kifelé irányuló elektrontranszportot N YHW IHUUHGR[LOF(P WKHO\pW Alegyég Topológia Mol. Tömeg (kda) Kódoló gén Funkció/ redox centrum PSI-A TM(11) 84 psaa(plastisz) P700, A0, A1, F X (Fe 4 S 4 ) PSI-B TM(11) 83 psab(plasztisz) " PSI-C sztróma 84 psac(plasztisz) F A,F B (Fe 4 S 4 ) PSI-I TM(1) 4 psai(plasztisz) 7ULPHQ NpS]GpV PSI-J TM(1) 5 psaj(plasztisz)? PSI-D sztróma 18 psad(sejtmag) FD kötés PSI-E sztróma 10 psae(sejtmag) Cikl. tl. tr. PSI-F TM(1-2?) 17 psaf(sejtmag) PC kötés PSI-K TM(2) 10 psak(sejtmag)?. PSI-L TM(2) 10 psal(sejtmag) 7ULPHQ NpS]GpV PSI-G TM(1-2) 11 psag(sejtmag)?. PSI-H? 11 psah(sejtmag)?. PSI-N lumen 10 psan(sejtmag)?. PSI-M (cianobakt.) TM(1) 3 psam(sejtmag)? Táblázat. A PSI komplex protein alegységei. A topológia azt mutatja, hogy az alegység a membránba ágyazódott (TM), illetve a membrán lumenális vagy sztróma felöli oldalán található. A kódoló génnél a kloroplasztisz vagy a sejtmag genómjában való lokalizáció van feltüntetve. A PSI redox komponensei és elektrontranszportja A fotokémiai reakcióra képes speciális klorofill, a P700, minden bizonnyal egy klorofill-r GLPHUST 3UVV JHUMHV]WpVpW N YHW W OWpVV]pWYiOiXDX RUiY DZ HOHNWU[\Y egymásik klorofill molekulára (A o] NHU O^ DP_` 36a HOVGOHJHb DNFHSWRUDc $d

3 A fotoszintézis molekuláris biofizikája (Vass Imre, 2000) 45 elektrontranszportláqe N YHNH] WDJMf6f g $1-el jelölt akceptor, ami egy fillokinon (A- YLWDPLQh PROHNXODi,QQHj Dg HOHNWUk\jml iurn N O QE ] )H-S centrum F A,F B és F x közvetítésével jut a ferredoxinhoz (Fd), ami egy a sztrómában diffundáló redox-aktív fehérje. A töltésszétválás során oxidálódott P 700 (P 700 +) redukcióját a komplex OXPHQiOLo ROGDOiKRp N WG SODV]WRFLDQLq 3&r YpJ]L sut 6v I SURWHLwx OHJ\VpJHy pz { HGR}~ RPSRQHQVHL A plasztocianin egy réztartalmú redox-aktív fehérje, ami elektronokat a citokróm b/f komplex közvetítésével szállítja a PSI-hez. A ferredoxintól az elektron útja két féle lehet. Hasznosulhat a NADP + redukciójában, azaz NADPH NpS]GpVpEHQ D ~Q OLQHiULV HOUHKDODGy HOHNWURQWUDQV]SRUƒ ~WRQ IHUUHGR[L szállítja az elektronokat a citokróm b 6 f komplexhez is. Ez az ún. ciklikus út proton grádiens kialakulásán keresztül ATP szintézisre vezet. A PSI elektrontranszport kinetikája és enegetikája

4 A fotoszintézis molekuláris biofizikája (Vass Imre, 2000) 46 $ HOVGOHJH W OWpVV]pWYiOiVˆ DP Š 3Œ JHUMHV]WHŽ Ž ioodsrwied HJ HOHNWU \ átadását jelenti az A0 akceptornak, ami kb. 3 ps alatt jétszódik le. Ezt követi az elektron továbbítása az A1 akceptorra, kb ps alatt, majd az Fx vas-kén centrumra. Innen az elektron az F A /F B vas-kén centrumok közvetítésével jut a ferredoxinra kb. 2 µs alatt. Ezen exoenergiás reakciósorozat eredményeként az elektron kb V redoxpotenciálról kb V-os redoxpotenciálra jut. A PSI donor oldalán a P700 + redukcióját a plasztocianin végzi 200 µs alatt, egy szintén exoenergiás reakcióban, amelynek eredményeként az elektron kb V-os redoxpotenciálra kerül. Az HOHNWURQŽ HUU D HQ\Kp oxidáló redoxpotenciálról a 7.3. ábra. A PSI elektrontranszport kinetikája P700-DŽ JHUMHV]W IRW \ HQHUJLiM H9 MXWWDWM D $ DNFHSWRš LJH HUVH redukáló redoxpotenciáljára. MHJMHJ\]HQG KRJœ 36 HOHNWURQWUDQV]SRUWMiYDž szemben, ahol is egy- NHWW- és négy-elektronos folyamatok játszódnak le, a PSI elektrontranszportja csak egy-elektronos lépéseket tartalmaz. Ennek következtében a PSI nem rendelkezik stabil töltéstároló állapotokkal. A PSI térszerkezete A PSI komplex kristályosítása az 1990-es évek elején kezdett sikerre vezetni. $ HOVŸ IHOERQWiV~Ÿ U QWJH ULV]WDOORJUiILi ]HUNH]HWH -ben közölték Witt és munkatársai. Ma a szerkezet kb A feloldással isphuwÿ DP Pi OHKHWYª WHV] az aminósav oldalláncok azonosítását. A PSI lomplexek a tilakoid membrán-ban trimer V]HUYH]GpV PXWDWQDN

5 A fotoszintézis molekuláris biofizikája (Vass Imre, 2000) ábra. A PSI monomer felül- és oldalnézete Witt és mtsai nyomán. A feltüntetett génnevekkel azonosított komponensek a 7.1. táblázatban összefoglalt protein alegységeknek felelnek meg ábra. A PSI trimer felülnézetben Witt és mtsai nyomán. Az a transzmembrán hélixek és a klorofill molekulák helyzete látható A PSII-vel összehasonlítva igen érdekes különbség, hogy a psaa és psab

6 A fotoszintézis molekuláris biofizikája (Vass Imre, 2000) ábra. A PSI és PSII reakciócentrum proteinek hélix szerkezetének összehasonlítása. fehérjék jóval nagyobbak (80-90 kda, 11 transzmembrán hélix) mint a PSII reakciócentrumát alkotó D1 és D2 fehérjék (30-35 kda, 5 hélix). Szekvencia összehasonlítás alapján az derül ki, hogy a psaa és psab EHOV -5 hélixe a D1 és D2- YHO«Pt N OV pol[ &3± ² p³ &3±( IHKpUMpNNHµ PXWD V]RUR³ KRPROyJLiW ËJ " PSI-EH¹ EHOV DQWHQQ L³º UHDNFLyFHQWUX» V]HUYH³ UpV]H Irodalmak: Brettel, K. (1997) "Electron transfer and arrangement of the redox cofactors in photosystem I" Biochim. Biophys. Acta 1318, Krauss, N., Schubert, W.-D., Klukas, O., Fromme, P., Witt, H.T. and Saenger, W. (1996) "Photosystem I at 4 A resolution represents the first structural model of a joint photosyntetic center and core antenna system" Nature Struct. Biol. 3, Wollmann, F.-A., Manai, L., Nechustai, R. (1999) "The biogenesis and assembly of photosynthetic proteins thylakoid membranes" Biochim. Biophys. Acta. 1411, 21-85