Lehet ségek és kihívások a modern bionmr spektroszkópia területén

Hasonló dokumentumok
NMR a peptid- és fehérje-kutatásban

Lehetőségek és kihívások a modern bionmr spektroszkópia területén

Az NMR spektroszkópia a fehérjék szolgálatában. Bodor Andrea. ELTE Szerkezeti Kémia és Biológia Laboratórium Visegrád

FEHÉRJÉK A MÁGNESEKBEN. Bodor Andrea ELTE, Szerkezeti Kémiai és Biológiai Laboratórium. Alkímia Ma, Budapest,

0) I=0 I=1/2 I=k (k=1,2,..) töltéssel forog (I=1/2)

fˆ = Klasszikus mechanika Kvantummechanika Fizikai modell r: koordináta p: lendület Állapot ), komplex függvény Ψ(r 1 Fizikai mennyiség Mérés

Biológiailag aktív molekulák kölcsönhatásvizsgálata NMR-spektroszkópiával

A BioNMR spektroszkópia alapjai

A BioNMR spektroszkópia alapjai

Dóczy-Bodnár Andrea október 3. Magmágneses rezonancia (NMR) és elektronspinrezonancia (ESR) alapjai

Magmágneses rezonancia (NMR) és elektronspinrezonancia (ESR) alapjai

MÁGNESES MAGREZONANCIA A KÉMIÁBAN, GYÓGYSZERÉSZETBEN, ORVOSTUDOMÁNYBAN

Alkalmazott spektroszkópia

Mágneses módszerek a mőszeres analitikában

Műszeres analitika II. (TKBE0532)

A fehérjék harmadlagos vagy térszerkezete. Még a globuláris fehérjék térszerkezete is sokféle lehet.

KÖLCSÖNHATÁS ÉS DINAMIKA. az NMR spektroszkópia, mint a modern szem. Bodor Andrea

Mágneses módszerek a műszeres analitikában

MÁGNESES MAGREZONANCIA A KÉMIÁBAN, GYÓGYSZERÉSZETBEN, ORVOSTUDOMÁNYBAN

Mi mindenről tanúskodik a Me-OH néhány NMR spektruma

Mágneses rezonanciás képalkotás AZ MRI elve, fizikai alapok

Alkalmazott spektroszkópia Serra Bendegúz és Bányai István

Spektroszkópiai módszerek 2.

1D multipulzus NMR kísérletek

Hemoglobin - myoglobin. Konzultációs e-tananyag Szikla Károly

Magmágneses rezonancia. alapjai. Magmágneses rezonanciához kapcsolódó Nobel-díjak. γ N = = giromágneses hányados. v v

Hangfrekvenciás mechanikai rezgések vizsgálata

ERD14: egy funkcionálisan rendezetlen dehidrin fehérje szerkezeti és funkcionális jellemzése

lásd: enantiotóp, diasztereotóp

Szerves vegyületek szerkezetfelderítése NMR spektroszkópia

Biomolekuláris szerkezeti dinamika

M N. a. Spin = saját impulzus momentum vektor: L L nagysága:

BIOFIZIKA. Metodika- 4. Liliom Károly. MTA TTK Enzimológiai Intézet

A spin. November 28, 2006

Fluktuáló terű transzverz Ising-lánc dinamikája

Biomolekuláris szerkezeti dinamika

NMR spektroszkópia a fehérje biokémiában

NMR spektroszkópia (Nuclear Magnetic Resonance) Mágneses (atom)magrezonancia Spektroszkópia

I. Az NMR spektrométer

A KAR-2, egy antimitotikus ágens egyedi farmakológiájának atomi és molekuláris alapjai

Több oxigéntartalmú funkciós csoportot tartalmazó vegyületek

Egy antifungális diszulfid fehérje szerkezeti dinamikája és hideg/meleg kitekeredése (avagy PAF, a hűvös sárkány)

Lin.Alg.Zh.1 feladatok

Bevezető. 1. ábra. A Trp-kalitka minifehérje szerkezetének szalagmodelje (PDB: 1L2Y).

Foton-visszhang alapú optikai kvantum-memóriák: koherens kontroll optikailag sűrű közegben

Az NMR képalkotás alapjai. Bányai István Kolloid- és Környezetkémiai Tanszék DE, TEK

2015/16/1 Kvantummechanika B 2.ZH

Sohár Pál Varázslat, amitől láthatóvá válnak és életre kelnek a molekulák: Az NMR spektroszkópia

MedInProt Szinergia IV. program. Szerkezetvizsgáló módszer a rendezetlen fehérjék szerkezetének és kölcsönhatásainak jellemzésére

Peptid- és fehérjék másodlagos-, harmadlagos- és negyedleges szerkezete

A Ca 2+ szerepe a tormaperoxidáz enzim aktív szerkezetében. Szigeti Krisztián

Modern Fizika Labor. 5. ESR (Elektronspin rezonancia) Fizika BSc. A mérés dátuma: okt. 25. A mérés száma és címe: Értékelés:

Atomok és molekulák elektronszerkezete

MEDINPROT Gépidő Pályázat támogatásával elért eredmények

Röntgen sugárzás. Wilhelm Röntgen. Röntgen feleségének keze

Mágneses magrezonancia (NMR) spektroszkópia a fehérjekutatásban. Dr. Tőke Orsolya MTA Kémiai Kutatóközpont Szerkezeti Kémiai Intézet 2007

Készítette: NÁDOR JUDIT. Témavezető: Dr. HOMONNAY ZOLTÁN. ELTE TTK, Analitikai Kémia Tanszék 2010

Modern Fizika Labor Fizika BSC

Modern Fizika Labor. Fizika BSc. Értékelés: A mérés dátuma: A mérés száma és címe: 5. mérés: Elektronspin rezonancia március 18.

Kvantummechanika gyakorlat Beadandó feladatsor Határid : 4. heti gyakorlatok eleje

Lin.Alg.Zh.1 feladatok

Modern Fizika Labor. 12. Infravörös spektroszkópia. Fizika BSc. A mérés dátuma: okt. 04. A mérés száma és címe: Értékelés:

Bordács Sándor doktorjelölt. anyagtudományban. nyban. Dr. Kézsmárki István Prof. Yohinori Tokura Prof. Ryo Shimano

Vektorok, mátrixok, tenzorok, T (emlékeztető)


MRI áttekintés. Orvosi képdiagnosztika 3. ea ősz

Fehérjeszerkezet, és tekeredés

Sajátértékek és sajátvektorok. mf1n1a06- mf1n2a06 Csabai István

Fizikai kémia 2. ZH V. kérdések I. félévtől

A fény és az anyag kölcsönhatása


Az NMR és a bizonytalansági elv rejtélyes találkozása

Röntgensugárzás az orvostudományban. Röntgen kép és Komputer tomográf (CT)

Fizika II minimumkérdések. A zárójelben lévő értékeket nem kötelező memorizálni, azok csak tájékoztató jellegűek.

Fourier transzformáció

Vektorterek. =a gyakorlatokon megoldásra ajánlott

λx f 1 (x) e λx f 2 (x) λe λx f 2 (x) + e λx f 2(x) e λx f 2 (x) Hasonlóan általában is elérhető sorműveletekkel, hogy csak f (j)

Méréstechnika. Rezgésmérés. Készítette: Ángyán Béla. Iszak Gábor. Seidl Áron. Veszprém. [Ide írhatja a szöveget] oldal 1

Kis rendszer nagy kérdés

Rezgőmozgás. A mechanikai rezgések vizsgálata, jellemzői és dinamikai feltétele

palkotás alapjai Bányai István Kolloid- és Környezetkémiai Tanszék DE, TEK

CD-spektroszkópia. Az ORD spektroskópia alapja

TDK lehetőségek az MTA TTK Enzimológiai Intézetben

A nehézfémek növényi vízháztartásra gyakorolt hatásának vizsgálata Mágneses Rezonancia készülékkel. Készítette: Jakusch Pál Környezettudós

Szilárdtestek el e ek e tr t o r n o s n zer e k r ez e et e e t

Modern Fizika Labor Fizika BSC

MateFIZIKA: Pörgés, forgás, csavarodás (Vektorok és axiálvektorok a fizikában)

Gyors, multidimenzionális mérések adaptálása és tesztelése a p53 fehérje rendezetlen TAD régiójának esetében

A fehérjék szerkezeti hierarchiája. Fehérje-szerkezetek! Klasszikus szerkezet-funkció paradigma. szekvencia. funkció. szerkezet! Myoglobin.

1.1. Vektorok és operátorok mátrix formában

3. Sejtalkotó molekulák III. Fehérjék, enzimműködés, fehérjeszintézis (transzkripció, transzláció, poszt szintetikus módosítások)

Medical Imaging Mágneses rezonancia (MR, MRI, NMR) x B. Makroszkopikus tárgyalás

Hegedüs Zsófia. Konformációsan diverz -redős szerkezetek utánzása -peptid foldamerek segítségével

MEDICINÁLIS ALAPISMERETEK AZ ÉLŐ SZERVEZETEK KÉMIAI ÉPÍTŐKÖVEI AZ AMINOSAVAK ÉS FEHÉRJÉK 1. kulcsszó cím: Aminosavak

Fizikai kémia Mágneses magrezonancia spektroszkópia alapjai. Mágneses magrezonancia - NMR. Mágneses magrezonancia - NMR

3. Sejtalkotó molekulák III.

Tartalomjegyzék. Emlékeztetõ. Emlékeztetõ. Spektroszkópia. Fényelnyelés híg oldatokban 4/11/2016. A fény; Abszorpciós spektroszkópia

Példák egyszerű szerves vegyületek 1 H és 13 C jelhozzárendelésére. Tartalomjegyzék: - etanol - (D)-glükópiranóz

Kétállapotú spin idbeli változása mágneses mezben

Abszorpció, emlékeztetõ

Átírás:

Lehet ségek és kihívások a modern bionmr spektroszkópia területén Perczel András és munkatársai Szerkezeti Kémia és Biológia Laboratórium és ELTE-MTA Fehérjemodellez Kutatócsoport ELTE/TTK/FI/ Ortvay kollokvium 2010. december 9. 1

The Nobel Prize in Physics 1952 "for their development of new methods for nuclear magnetic precision measurements and discoveries in connection therewith Felix Bloch (1905-1983) Edward Mills Purcell (1912-1997) 2

The Nobel Prize in Chemistry 1991 "for his contributions to the development of the methodology of high resolution nuclear magnetic resonance (NMR) spectroscopy" Richard R. Ernst 3

Fehérjék oldatban: NMR-spektroszkópia Fehérje NMR: kémiai Nobel-díj, 2002 Kurt Wüthrich A dinamikára és a bels mozgásra is reflektáló szerkezeti sokaság 4

NMR spektrum spinrendszerek azonosítása sa spinrendszerek szekvenciális rendezése kényszerfeltételek telek alapján szerkezetszámol molás 5

Miért az NMR? Powerful modern structural tools for looking at complexes (OHFWURQ PLFURVFRS\ a &U\VWDOORJUDSK\ a VWUXFWXUHV 0RGHOOLQJ 1XFOHDU 0DJQHWLF 5HVRQDQFH a 6 FDQ DOVR JLYH. G DQG N

Az NMR-spektroszkópia szükséges feltétele a nullától különböz magspin (I 0) 1) I=0, ha mind a protonok mind a neutronok száma páros: ( 12 C, 16 O) 2) I=1/2, ha tömegszáma páratlan ( 1 H, 3 H, 13 C, 15 N, 19 F, 57 Fe, 113 Cd) vagy a protonok, vagy a neutronok száma páratlan. 3) I=k (k=1,2,..) mind a protonok mind a neutronok száma páratlan ( 2 H, 14 N) Küls mágneses tér tér hatására hiányában rendez dött a magok és spinjei precesszáló rendezetlenül magok állnak 7

Feles spin esetén az impulzusmomentum (perdület) z-komponensének operátora: Î Z - két sajátfüggvénye: +½ és ½ - két sajátértéke van: +½ és ½ A megfelel két sajátérték egyenlet: Î Z +½ = +½ +½ és Î Z ½ = +½ ½ vagy röviden Î Z m = m m ahol m ±½. A feles-spin Hamilton-operátorának sajátértékei: Az impulzusmomentum z-komponense (Î Z ) és a B 0 indukciójú mágneses tér (B 0 z) kölcsönhatását egyetlen spin esetében leíró H-operátor: egy-spin = B 0 Î z ( ahol = giromágneses együttható) a +½ és ½ függvények a egy-spin nek is sajátfüggvényei (hiszen Î Z t l csak a B 0 konstansban tér el. ). A megfelel egyik sajátérték egyenlet tehát : one-spin +½ = B 0 [Î Z +½ ] = B 0 [+½ +½ ] = ½ B 0 +½ Tehát egy-spin egyik sajátfüggvénye a +½, melyhez tartozó sajátérték a ½ B 0, míg a másik sajátfüggvénye a ½, melyhez tartozó sajátérték a +½ B 0. 8

Az egy-spin spektruma: Spin ½ esetén tehát 2 energiaszint van: E m = m B 0 Tehát E +½ = ½ B 0 (E vagy spin up), illetve E ½ = +½ B 0. (E vagy spin down) ahol m ±½. A kiválasztási szabály értelmében (mivel m = +1 vagy -1) a m = ( ½) +(½) = 1, tehát az az -ból -ba való átmenet megengedett. 0 = B 0 /2 E β E 0 E =E E = +½ B 0 ( ½ B 0 ) = B 0 h = (h/2 ) B 0 = 0 = B 0 /2 ami a Larmor-frekvencia E β E B0 Pl. Ha B 0 = 9,4T és = 2,67522.10 8 rad s -1 T -1 (protonra) akkor a Larmorfrekvencia = 4,00229. 10 8 Hz ~ 400MHz 9

Két csatolt spin spektruma: Ha az egy-spin: egy-spin = 0 Î z, akkor két csatolatlan spin esetében: két-spin, csatolatlan = 0,1 Î 1z + 0,2 Î 2z = I Î z + S z, illetve két csatolatlan spin esetében: két-spin, csatolat = I Î z + S z + J 12 Î z z, ahol J 12 a skaláris csatolási állandó spin1 és spin2 között. Két-spin rendszer energiadiagramja, a megengedett átmenetek és a spektrum: α β β β 4 24 34 2 β α 3 12 13 átmenet spin állapotok frekvencia 12 αα S ½J 12 34 S +½J 12 13 I ½J 12 24 I +½J 12 α α 1 13 24 12 34 J 12 J 12 I S 10

Küls B 0 indukciójú mágneses térben a makroszkopikus mágnesezettség (M) gerjesztése, annak precessziójához vezet, amely mérhet indukált feszültséget (mv) eredményez. 11

A Vektor modell és a Bloch-egyenletek z-irányú mágnesezettség id beni alakulása: dm z' /dt= (M z' M o )/T 1 M z' (t)=m o (1 exp( t/t 1 ) az x,y-síkban zajló csillapított amplitúdójú precesszió alakulása: dm x' /dt= (ω o ω)m y' M x' /T 2 dm y' /dt= (ω o ω)m x' M y' /T 2 Csatolt differenciál-egyenletrendszer megoldásaként a következ t kapjuk: M x' (t)=m o exp( t/t 2 )sin(ω o ω) M y' (t)=m o exp( t/t 2 )cos(ω o ω), ahol (ω o ω) a forgó referencia rendszerben a precesszió szögsebessége. A nagy felbontású NMR-spektrumok öt jellemz paramétere: csatolási állandó (J érték) félértékszélesség multiplicitás terület kémiai eltolódás δ=[(υ M -υ R )/ υ R ]10 6 12

13

spinrendszerek azonosítása sa 1 H-spektrum I I z és S z S -I y és -S y és I x sin(ω I t 2 ) S x sin(ω S t 2 ) I S F1(ppm) 14 A spektrumban a J IS okozta modulációtól eltekintünk

spinrendszerek azonosítása sa Egy ~17 kda globuláris fehérje 1 H-spektruma H 2 O/D 2 O 9/1, T=300K, c 1mM amid aromás H α alifás metil 10.0 9.0 8.0 7.0 6.0 (ppm) 5.0 4.0 3.0 2.0 1.0 15 0.0

1. spinrendszerek azonosítása sa 2. spinrendszerek szekvenciális rendezése 3. kényszerfeltételek telek alapján szerkezetszámol molás 16

spinrendszerek azonosítása sa Homonukleáris eljárás (homonukleáris 3 J, M<8kDa) ( 1 H- 1 H COSY, 1 H- 1 H RELAY, 1 H- 1 H TOCSY ) Heteronukleáris eljárás (heteronukleáris 1 J, 2 J, 3 J) 15 N-szerkesztés (M <15kDa) ( 1 H- 15 N TOCSY-HSQC, 1 H- 15 N NOESY-HSQC ) 15 N, 13 C-szerkesztés (M <20kDa) (HNCA, HNCOCA,.) 15 N, 13 C-szerkesztés ( 2 H) (M <30kDa) 17

spinrendszerek azonosítása sa Peptidekben és s a fehérj rjékben az aminosavak hidrogénatomjai elkülönül spinrendszereket alkotnak 13 J Ala Ser Glu Gly Phe Cys 18

A Vektor modell és a Bloch-egyenletek helyett a szorzatoperátor-elmélet Alapfogalmak: magspin-operátor vagy impulzusnyomaték-operátor: Î Î = Î x, Î y, Î z az id t l függ spins r ség-operátor az id t l függ Hamilton-operátor az id t l függ, normalizált állapotfüggvény σ(t) (t) ψ(t) Az alapegyenlet: dσ(t)/dt = i 1 [ (t),σ(t)] Liouville- von Neumann-egyenlet Mi kerül a Hamilton-operátorba? Az I és S spinek (AX spinrendszer) esetén, oldatfázisban: Zeeman-effektust + a skaláris csatolást + a rádiófrekvenciás gerjesztést leíró három tag. = ω 1 Î x ω 2 x + JÎ z z Ω I Î z Ω S z 19

Cél a mérhet makroszkopikus mágnesezettség-vektor (M) nagyságának és moduláltságának meghatározása: A megfigyelhet makroszkopikus mágnesezettség pl. M y következ : M y (t) = Nγ Tr[ΣI ky σ(t)] k összetev je a ahol γ és mellett, N az egységnyi térfogatban vett spinek darabszáma. A feladat: A magspin operátor (I) valamint a s r ségoperátor {σ(t)} szorzatának valamilyen bázison vett mátrixreprezentációjának a spurját (Tr) kell meghatároznunk! A nagy kérdés: mi legyen az alkalmas bázis? Mi legyen az s elemb l álló báziskészletet (B s )? σ(t) =Σ b s (t)b s s A megoldás: a B s báziskészlet legyen a spin impulzusmomentum-operátor. Sorensen korábbi javaslata értelmében a Descartes-típusú I kl bázisoperátorok használata az alábbiak szerint felettébb eredményes: B s = n ( q 2 1 ) k = 1 ( I ) kl a sk 20

Az I és S spinek (AX spinrendszer) 16 bázisoperátort táblázatos alakban: E E E S x S x S y S y S z S z B s elemeihez milyen fizikai kép rendelhet? mágnesezettség (populáció, NOE) I x I x 2I x S x 2I x S y 2I x S z szin-fázisú egyszeres kvantumkoherenciáik. I y I z I y I z 2I y S x 2I z S x 2I y S y 2I z S y 2I y S z 2I z S z S spinen lokalizálható ellentétesfázisú koherenciák I spinhez tartozó ellentétesfázisú koherenciák 21

Tipikus transzformációk a 16 bázisoperátor által kifeszített koherencia-térben: σ (t=0) = hb 0 (γ I I y + γ S S z )/(8πkT) H = Ω I I z + Ω S S z πj IS I z S z σ (t=0) S z [Ω s t] I y σ (t=0) σ (t) σ (t) I z [Ω I t] + I y cos(ω I t) - I x sin(ω I t) 2I z S z (J IS πt) + I y cos(ω I t)cos(j IS πt) - 2I x S z cos(ω I t) sin(j IS πt) - I x sin(ω I t) cos(j IS πt) - 2I y S z sin(ω I t) sin(j IS πt) I y I y 22

+ I y cos(ω I t)cos(j IS πt): cos(a)cos(b) = 1/2[cos(A+B)+cos(A B)] következ en a spektrum alakja: +1/2I y [ +cos{(ω I +πj IS )t} + cos{(ω I πj IS )t} ] I y [ +a, +a] Ω I kémiai eltolódásértéknél memo: az spektrum a Bloch-egyenlet alapján: S(t) = C*exp( t/t 2 )cos(ω I t). I 1 H-spektrum I z és S z S -I y és -S y és I x sin(ω I t 2 ) S x sin(ω S t 2 ) I S F1(ppm) A spektrumban a J IS okozta modulációtól eltekintünk 23

spinrendszerek azonosítása sa I 1 H- 1 H COSY (homonukleáris korrelációs spektrum) 2I z S y sin(ω I t 1 ) S Ω S I y S x sin(ω I t 1 )cos(ω S t 2 ) Ω I 2I y S z sin(ω I t 1 ) Ω I Ω S 24

spinrendszerek azonosítása sa 1 H- 1 H COSY NH Hγ2 γ2 H H γ1 H β H β H γ1 H γ2 H F 1 (ppm) Ω S NH Ω I Ω I Ω S F 2 (ppm) 25 A spektrumban a J IS okozta modulációtól eltekintünk

spinrendszerek azonosítása sa Fehérje modul 1 H- 1 H COSY spektruma 26

spinrendszerek azonosítása sa 1 H- 1 H TOCSY protonok teljes korrelációját létrehozó spektrum I NH H γ1 Hγ2 γ2 H S 1 S 2 H β 3S H 4 γ1 H3S γ2 3 I y K H H β F 1 (ppm) S kx β od sin(ω I t 1 )cos(ω S t 2 ) k=1 diagonális jelek diagonálison kívüli jelek NH β od = diagonálison F 2 (ppm) kívüli intenzitások 27 A spektrumban a J IS okozta modulációtól eltekintünk

spinrendszerek azonosítása sa Fehérje modul 1 H- 1 H TOCSY spektruma 28

Heteronukleáris egyszeres-kvantum koherencia spektrum HSQC = Heteronuclear Single-Quantum Coherence 1,1 J~90Hz H z Ω N -2H z N y +2H z N y cos(ω N t 1 ) H x cos(ω N t 1 ) H x cos(ω N t 1 )cos(ω H t 2 ) Ω H 29

A kalmodulin 1 H- 15 N HSQC spektruma (ppm) 96 104 A kalmodulin 1 H spektrumának amid NH és aromás tartománya 112 120 128 J 90 Hz 136 10.8 10.4 10.0 9.6 9.2 8.8 8.4 (ppm) 8.0 7.6 7.2 6.8 6.4 6.0 5.6 5.2 (ppm) 9.6 8.8 8.0 7.2 6.4 30 144

spinrendszerek azonosítása sa 15 N-szerkesztéssel 3D-TOCSY-HSQC 2I z β od cos(ω K t 1 ) 2I z cos(ω I t 1 ) I x β od cos(ω K t 1 )cos( N t 2 ) I x β od sin( I t 3 ) cos( N t 2 ) cos(ω K t 1 ) -I y N K I Ω H 2I z N y β od cos(ω K t 1 ) 2I z N y β od cos(ω K t 1 )cos( N t 2 ) Ω N Ω NH 31 β od = off diagonális intenzitás A J IK okozta modulációtól eltekintünk

spinrendszerek azonosítása sa 15 N-szerkesztett TOCSY spektrum 1 H- 1 H TOCSY amid NH (ujjlenyomat) tartománya Homonukleáris 2D TOCSY 32

spinrendszerek azonosítása sa 15 N-szerkesztett 2D TOCSY 1 H 1 H- 1 H TOCSYamid NH (ujjlenyomat) tartománya 1 H 15 N 1 H- 15 N 3D TOCSY-HSQC csíkok EVTCEPGTTFKDKCNTCRCGSDGKSAACTLKACPQ 33

(AMX) Ser (AX) Gly 1. spinrendszerek azonosítása sa (A 3 X) Ala (A 2 M 2 X) Glu 2. spinrendszerek szekvenciális rendezése 3. kényszerfeltételek telek alapján szerkezetszámol molás 34

A szekvenciális hozzárendel rendelés és s a szerkezetszámol molás s alapja a nukláris Overhauser- effektus (NOE) 6Å (NOE) Távolság jelleg adatok 35

spinrendszerek azonosítása sa Fehérje modul 1 H- 1 H NOESY spektruma 36

spinrendszerek szekvenciális rendezése A spinrendszereks szekvenciális rendezését biztosító H α i-1 -HNH NH i NOE-k Ala Ser Glu Gly Phe Cys 37

spinrendszerek szekvenciális rendezése Ala Glu Ser A szekvenciális hozzárendel rendelés Phe Gly Cys Ala Ser Glu Gly Phe Cys 38

(AMX) Ser (AX) Gly 1. spinrendszerek azonosítása sa (A 3 X) Ala (A 2 M 2 X) Glu 2. spinrendszerek szekvenciális rendezése - Ala Ser Glu - Gly - 3. kényszerfeltételek telek alapján szerkezetszámol molás 39

szerkezetszámol molás Fehérje modul 1 H- 1 H NOESY spektruma 40

Fehérjék NMR-szerkezetvizsgálata Kurt Wüthrich (ETH, Zürich) OmpX bakteriális membránfehérje térszerkezete Mozgékony szekvenciarésszel rendelkez prion fehérje 41

Biomolekulák dinamikai vizsgálata GCN4 éleszt transzkripciós faktor gerinc-dinamikájának vizsgálata Arthur G. Palmer III (Columbia University) 42

Fehérje feltekeredés vizsgálatok (ns és ms id skálán) Alan Fersht (Cambridge University) 43

Our most recent targets: dutpase Beáta Vértessy Calpastatin Péter Tompa MASP-2 Péter Gál CCP Péter Gál APPase László Polgár Peptides and miniproteins Gábor Tóth Homeodomains Botond Penke P DLC László Nyitray Calmodulin Ovádi Judit 44 Inhibitors László Gráf

(Emil Fischer) 45

A kalmodulin reorientációja célfehérje vagy antagonista hatására a molekula összecsuklik, - az N- és C-terminális közel kerül egymáshoz, - ám a D és az E -hélixeket összeköt részr l az alacsony elektrons r ség miatt nincs krisztallográfiai információ együttm ködésben Ovádi Judittal és munkatársaival (MTA SZBK Enzimológiai Intézet) 46

Vinca alkaloidok (biszindol) mint CaM antagonisták Catharantus (Vinca) roseus alkaloidjai (vinblasztin, vinkrisztin) VBL - sejtosztódásgátló hatás (kemoterápia) - célpontjuk a sejt mikrotubuláris hálózata - jelent s mellékhatások (neurotoxicitás) Vinblasztin KAR - In vivo kísérletekben ugyanolyan hatékonynak bizonyult, mint a természetes vinca alkaloidok - Mellékhatása jóval kisebb KAR-2 Orosz és mts. British J.Pharmacol. 1997, 121, 947 Orosz és mts. British J.Pharmacol. 1997, 121, 47 955 Orosz és mts. British J.Cancer 1999, 79, 1356

A kalmodulin 1 H- 15 N HSQC spektruma (ppm) 96 104 A kalmodulin 1 H spektrumának amid NH és aromás tartománya 112 120 128 J 90 Hz 136 10.8 10.4 10.0 9.6 9.2 8.8 8.4 (ppm) 8.0 7.6 7.2 6.8 6.4 6.0 5.6 5.2 (ppm) 9.6 8.8 8.0 7.2 6.4 48 144

A kalmodulin KAR2 vel való titrálása során kapott 1 H- 15 N HSQC spektrumok összevetése l5 N 49 l H

Ligandkötés azonosítása 50

Az ERD-14 egy szerkezetnélküli fehérje: lombiktól az él sejtig G Tompa 51Péter Szalainé Ágoston Bianka

Dehidrin = abiotikus stressz (abszcizinsav) hatására fejez dik ki a növényben: vízhiány, magas sótartalom (NaCl), hideg ERD14 = Early Response to Dehydration 14 185 aminosav, 20 kda rendezetlen fehérje sok poláris, töltött aminosav kevés hidrofób aminosav 52

TROSY-HSQC spektrum 15 N J 90 Hz 1 H 800 MHz 10 mm MES ph 6.5 288 K 53

Az ERD14-nek nincs oldatban térszerkezete (valójában túl sok is van neki) Relaxációs mérések: hetnoe 5 régió, amely 5-25 % helikális hajlammal rendelkezik 54

Vizes oldat vagy puffer sejt Ez különösen igaz rendezetlen fehérjékre: A fehérjezsúfoltság / crowding a sejten belül sokat számíthat! Él sejtben kell mérni! E.coli az NMR cs ben 55

NMR él E.coli-ban in cell NMR E.coli ERD14 kifejeztetés S r sejtszuszpenzió az NMR cs ben 500 MHz sejtekben 277 K Pufferben Él sejtekben Sejtek felülúszója üres spektrumot ad 56

Kontroll az in cell NMR-hez Dextrán: Sejten belüli állapotot (fehérjes r séget és viszkozitást) utánoz Itt nem t nnek el a jelek Puffer Puffer + 150g/L dextrán => Puffer Amit látunk, + 300g/L tényleges köt dés, dextrán kölcsönhatás! 57

Szerkezet sejtben = Rendezetlen Elt n Elmozduló Helyükön maradó csúcsok 5 régió, amely valamihez köt dik a sejtben 58

A molekuláris mozgás id skálái hurkok és kanyarok záródása 0.1ms 10ms másodlagos szerkezeti elemek 10ns 1ms feltekeredés 1ms 1h H/D R ex Rot. Dif. korrel. id 1ns<τ c < 10ns gerinc dinamika 1ps 10ns τ lokális aggregáció 1 s 1 év Kiss Róbert τ effektiv = τ C +τ lok. oldallánc forgás 0.1ps 1059 ps

~ 1s ~ 100 ezer 1h ~ 30 millió 1év 60

A fehérjék bels dinamikája NMR 10-12 ps 10-9 ns 10-6 µs 10-3 ms 10 0 s 10 2 ~min sec feltekeredés kötések mozgásai domének, nagyobb szerkezeti egységek mozgásai Shifman J M et al. PNAS 2006;103:13968-13973 61

A fehérjék bels dinamikája NMR 10-12 ps 10-9 ns 10-6 µs 10-3 ms 10 0 s 10 2 ~min sec R 1, R 2, NOE R 1 ρ CPMG Line-shape analízis ZZ- csere 62

Fehérjék mozgása; µs-ms id skála Bels dinamikája lefedi a különböz partnerfehérjékkel alkotott komplexeiben észlelt konformációs variációkat. R 1, R 2, NOE R 1 ρ NMR /RDC X-ray különböz partnerfehérjékkel µs-ms id skálájú mozgások alapján számolt S 2 Ubiquitin; a halál csókja Lange és mts., Science, 2008, 320, 1471 63

Fehérjék mozgása; ns-ps id skála NMR /NOE + S 2 MUMO szerkezeti sokaság Gáspári Zoltán X-ray a komplexr l R 1, R 2, NOE R 1 ρ f komponens-elemzés Az inhibitor bels dinamikájával számolt térszerkezetek lefedik az enzimmel alkotott komplexben (3 eltér komplex) mért röntgen konformereket. 64 Gráf László

Köszönet minden munkatársamnak és barátomnak 65

Fehérjék szerkezete: mit rejt a kristály? Fehérje röntgenkrisztallográfia: kémiai Nobel-díj, 1962 Max Perutz, John Kendrew kristályban az egyes atomok helye térben jól meghatározott részletgazdag szerkezet 66

spinrendszerek azonosítása sa 2H z N x C (i-1) z cos( N t 1 ) és 2H z N x C (i) 3D-NHCA z cos( N t 1 ) 2H z N y cos( N t 1 ) H z H x cos( N t 1 ) cos( C (i) t 2 ) cos( H t 3 ) és H x cos( N t 1 ) cos( C (i-1) t 2 ) cos( H t 3 ) 2H z N y Ω C (i) C α(i- 1) H N C α(i) 2H y N x C y (i-1) cos( N t 1 ) és 2H y N x C y (i) cos( N t 1 ) 2H y N x C (i-1) y cos( N t 1 ) cos( C (i) t 2 ) és 2H y N x C (i) y cos( N t 1 ) cos( C (i-1) t 2 ) Ω NH Ω C (i-1 Ω N 67 A skaláris csatolás okozta modulációktól eltekintünk