1. A nitrogén körforgása
|
|
- Kinga Fazekasné
- 7 évvel ezelőtt
- Látták:
Átírás
1 1. A nitrogén körforgása 2. Fehérjék lebontása Táplálékfehérjék lebontása aminosavakká Saját fehérjék lebontása Féléletidő szabályozása Ubikvitin konjugáció Proteaszómális lebontás 3. Aminosavak lebontása Transzaminálás: aminocsoport eltávolítása glutamátra transzamináz-plp segítségével Glutamát oxidatív dezaminálása (glutamát dehidrogenáz) Ammónia beépítése ureába: karbamoil-foszfát szintézis, urea ciklus Aminosavak szénláncának lebontása 4. Nitrogénfixáció 5. Ammónia-asszimiláció Glutamát dehidrogenáz, sztereokémiai kontroll Glutamin szintetáz Karbamoil-foszfát szintézis 6. Aminosavak szintézise, esszenciális és nem-esszenciális aminosavak 7. Nukleotid-szintézis: de novo és salvage útvonalak Pirimidin nukleotidok szintézise Tetrahidrofólsav koenzim, C1 intermedierek Purin nukleotidok szintézise Dezoxiribonukleotidok szintézise Timidilát szintézis
2 A nitrogén körforgása Az aminosavak N-tartalma ammóniából, ez pedig végső soron légköri N 2 -ből származik. (diazotrófok) Aminosavak felhasználása: - fehérjeszintézis - N-forrás nukleotidok, neurotranszmitterek, porfirin-vegyületek számára
3 N 2 fixáció A pillangósok gyökerén szimbiózisben élő Rhizobium baktériumok a legfontosabb nitrogénfixálók. Az bioszféra éves produkciója kg N 2 megkötése. (A Nif géncsoport 18 gént tartalmaz.) N 2 -fixáció globális megoszlása 60 % biológiai N 2 fixáció 15 % villámlás, UV-sugárzás 25 % ipari folyamatok N 2 + 3H 2 -> 2NH 3 G 0 = -33,5 kj/mol Az ammónia képződése termodinamikailag kedvező. A N 2 -fixáció során történő ATP-felhasználás az igen magas kinetikai gát leküzdéséhez szükséges. Azote (Lavoisier): élettelen (inert sajátság) N N kötési energia 942 kj/mol Haber-Bosch ipari ammónia-szintézis: 500 C, 300 atm, Fe katalizátor
4 A nitrogenáz komplex dinitrogenáz-reduktázból és dinitrogenázból áll és az alábbi reakciót katalizálja. N e H ATP + 16 H 2 O 2 NH 3 + H ADP +16 P i (fotoszintézis, oxidatív folyamatok) O 2 -szint alacsonyan tartása: leghemoglobin
5 A dinitrogenáz-reduktáz két azonos alegységből álló, vas-kén centrummal összekapcsolt P-loop NTPáz fehérje. A dinitrogenáz-reduktáz szerepe az, hogy az erősen negatív redoxpotenciálú ferredoxinról elektronokat szállítson a dinitrogenáz komponensre. Az ATP-hidrolízis okozta konformáció-változás elősegíti az elektrontranszfert a dinitogenázra.
6 A dinitrogenáz egység 2 2 tetramer, amely két FeS és két FeMo centrumot tartalmaz. Az elektronok a P cluster FeS centrumára érkeznek és tevődnek át a különleges FeMo redox centrumra, ahol a nitrogén fixálása játszódik le. két 4Fe-3S részklaszter + 1 központi szulfidion két M-3Fe-3S részklaszter + 3 központi szulfidion Homocitrát
7 A FeMo centrum köti a nitrogént és fellazítja az N 2 molekula kötésrendszerét.
8 1. A nitrogén körforgása 2. Fehérjék lebontása Táplálékfehérjék lebontása aminosavakká Saját fehérjék lebontása Féléletidő szabályozása Ubikvitin konjugáció Proteaszómális lebontás 3. Aminosavak lebontása Transzaminálás: aminocsoport eltávolítása glutamátra transzamináz-plp segítségével Glutamát oxidatív dezaminálása (glutamát dehidrogenáz) Ammónia beépítése ureába: karbamoil-foszfát szintézis, urea ciklus Aminosavak szénláncának lebontása 4. Nitrogénfixáció 5. Ammónia-asszimiláció Glutamát dehidrogenáz, sztereokémiai kontroll Glutamin szintetáz Karbamoil-foszfát szintézis 6. Aminosavak szintézise, esszenciális és nem-esszenciális aminosavak 7. Nukleotid-szintézis: de novo és salvage útvonalak Pirimidin nukleotidok szintézise Tetrahidrofólsav koenzim, C1 intermedierek Purin nukleotidok szintézise Dezoxiribonukleotidok szintézise Timidilát szintézis
9 Az ammónia asszimilációja A glutamát dehidrogenáz baktériumokban és növényekben NADPH koenzim jelenlétében az -ketoglutarát glutamát reakcióval hasznosítja az ammóniát. A gerincesek májában található enzim nem tesz különbséget NADH és NADPH között. Schiff-bázis királis!
10 Sztereokémiai kontroll A glutamát dehidrogenáz aktívhelye sztereospecifikusan az akirális -ketoglutarátból az L konfigurációjú glutamátot szintetizálja. A többi aminosav szintézisekor a szereokémiai kontroll (azaz a megfelelő kiralitású vegyületek szintézisének biztosítása) PLP által közvetített transzaminációs reakciókban valósul meg.
11 1. A nitrogén körforgása 2. Fehérjék lebontása Táplálékfehérjék lebontása aminosavakká Saját fehérjék lebontása Féléletidő szabályozása Ubikvitin konjugáció Proteaszómális lebontás 3. Aminosavak lebontása Transzaminálás: aminocsoport eltávolítása glutamátra transzamináz-plp segítségével Glutamát oxidatív dezaminálása (glutamát dehidrogenáz) Ammónia beépítése ureába: karbamoil-foszfát szintézis, urea ciklus Aminosavak szénláncának lebontása 4. Nitrogénfixáció 5. Ammónia-asszimiláció Glutamát dehidrogenáz, sztereokémiai kontroll Glutamin szintetáz Karbamoil-foszfát szintézis 6. Aminosavak szintézise, esszenciális és nem-esszenciális aminosavak 7. Nukleotid-szintézis: de novo és salvage útvonalak Pirimidin nukleotidok szintézise Tetrahidrofólsav koenzim, C1 intermedierek Purin nukleotidok szintézise Dezoxiribonukleotidok szintézise Timidilát szintézis
12 Az ammónia hasznosításában és szállításában a glutamin amid nitrogénnek fontos szerepe van. A glutaminsavba a glutamin szintetáz épít be újabb ammóniumiont acilfoszfát intermedieren keresztül. A glutamin szintetáz minden organizmusban megtalálható. Baktériumokban és növényekben primer szerepe az ammónia asszimilációja. Heterotróf élőlényekben a glutamin központi szerepet játszik a nitrogéntartalmú vegyületek anyagcseréjében.
13 A glutamin szintetáz (E. coli) szerkezete Az enzim 12 azonos alegységből áll, melyek két hexagonális gyűrűbe rendeződnek. Az enzim többszörös reguláció alatt áll, működését egyrészt kumulatív allosztérikus visszacsatolás (feedback), másrészt reverzibilis kovalens módosítás szabályozza.
14 A glutamin szintetáz kumulatív alloszterikus feedback regulációja Az enzimet a gutaminból kiinduló szintézisek különböző végtermékei részlegesen gátolják - ezek gátló hatása összeadódik. A glicin és az alanin az aminosavanyagcsere általános állapotának indikátoraiként szabályozzák az ammónia belépését a nitrogéntartalmú vegyületek anyagcseréjébe.
15 A glutamin szintetáz szabályozása reverzibilis kémiai módosítással Az enzim minden alegységén egy specifikus tirozin oldallánc reverzibilisen adenilálható. Az adenilált enzim kevésbé aktív, és fokozott érzékenységet mutat a kumulatív allosztérikus inhibitorokra. Az adenilálást és deadenilálást ugyanaz az adeniltranszferáz (AT) enzim végzi a hozzá kapcsolódó P regulátor fehérje állapotától függően.
16 A regulátor fehérje két alakjának átalakítását az uridiltranszferáz végzi, melynek működését metabolitok szabályozzák. (Kaszkád reakció)
17 1. A nitrogén körforgása 2. Fehérjék lebontása Táplálékfehérjék lebontása aminosavakká Saját fehérjék lebontása Féléletidő szabályozása Ubikvitin konjugáció Proteaszómális lebontás 3. Aminosavak lebontása Transzaminálás: aminocsoport eltávolítása glutamátra transzamináz-plp segítségével Glutamát oxidatív dezaminálása (glutamát dehidrogenáz) Ammónia beépítése ureába: karbamoil-foszfát szintézis, urea ciklus Aminosavak szénláncának lebontása 4. Nitrogénfixáció 5. Ammónia-asszimiláció Glutamát dehidrogenáz, sztereokémiai kontroll Glutamin szintetáz Karbamoil-foszfát szintézis 6. Aminosavak szintézise, esszenciális és nem-esszenciális aminosavak 7. Nukleotid-szintézis: de novo és salvage útvonalak Pirimidin nukleotidok szintézise Tetrahidrofólsav koenzim, C1 intermedierek Purin nukleotidok szintézise Dezoxiribonukleotidok szintézise Timidilát szintézis
18 Az ammónia asszimilációjának harmadik lehetséges módja a karbamoilfoszfát szintézise
19 1. A nitrogén körforgása 2. Fehérjék lebontása Táplálékfehérjék lebontása aminosavakká Saját fehérjék lebontása Féléletidő szabályozása Ubikvitin konjugáció Proteaszómális lebontás 3. Aminosavak lebontása Transzaminálás: aminocsoport eltávolítása glutamátra transzamináz-plp segítségével Glutamát oxidatív dezaminálása (glutamát dehidrogenáz) Ammónia beépítése ureába: karbamoil-foszfát szintézis, urea ciklus Aminosavak szénláncának lebontása 4. Nitrogénfixáció 5. Ammónia-asszimiláció Glutamát dehidrogenáz, sztereokémiai kontroll Glutamin szintetáz Karbamoil-foszfát szintézis 6. Aminosavak szintézise, esszenciális és nem-esszenciális aminosavak 7. Nukleotid-szintézis: de novo és salvage útvonalak Pirimidin nukleotidok szintézise Tetrahidrofólsav koenzim, C1 intermedierek Purin nukleotidok szintézise Dezoxiribonukleotidok szintézise Timidilát szintézis
20 E. coli mind a 20 aminosavat képes szintetizálni, az ember csak 11-et.
21 A sok szintetikus lépést igénylő aminosavak váltak esszenciálissá, mert az evolúció során valamelyik szintetikus részlépés kiesett. Aminosav(ak) deficienciája -> Negatív nitrogén mérleg: a fehérje-lebontás mértéke meghaladja a fehérje-szintézisét -> a nitrogén a táplálékkal elfogyaszottnál nagyobb mennyiségben ürül.
22 Az aminosav szintézisek a prekurzor alapján családokba rendezhetők. (vastag betű = esszenciális aminosav) 1 lépés Az aminosavak széntartalma a glikolízis, a pentózfoszfát útvonal és a citromsavciklus intermediereiből származik. 1 lépés 1 lépés de novo 10 lépés, fenilalaninból 1 lépés de novo 10 lépés, ornitinből 3 lépés az urea ciklusban
23 1. A nitrogén körforgása 2. Fehérjék lebontása Táplálékfehérjék lebontása aminosavakká Saját fehérjék lebontása Féléletidő szabályozása Ubikvitin konjugáció Proteaszómális lebontás 3. Aminosavak lebontása Transzaminálás: aminocsoport eltávolítása glutamátra transzamináz-plp segítségével Glutamát oxidatív dezaminálása (glutamát dehidrogenáz) Ammónia beépítése ureába: karbamoil-foszfát szintézis, urea ciklus Aminosavak szénláncának lebontása 4. Nitrogénfixáció 5. Ammónia-asszimiláció Glutamát dehidrogenáz, sztereokémiai kontroll Glutamin szintetáz Karbamoil-foszfát szintézis 6. Aminosavak szintézise, esszenciális és nem-esszenciális aminosavak 7. Nukleotid-szintézis: de novo és salvage útvonalak Pirimidin nukleotidok szintézise Tetrahidrofólsav koenzim, C1 intermedierek Purin nukleotidok szintézise Dezoxiribonukleotidok szintézise Timidilát szintézis
24 Nukleotidok biológiai szerepei Nukleinsav szintézis (DNS, RNS) Energiaforgalom (ATP, GTP, NAD, FAD) Bioszintetikus folyamatok (UDP-glükóz, glikogén) Jelátvitel (camp, cgmp, GTP, ATP/kinázok) Nukleotid szintézis enzimek: terápiás célpontok (rák)
25
26 Nukleotid szintézis de novo és salvage útvonalai De novo: egyszerűbb vegyületekből - pirimidin nukleotidok: bázis szintézise, ezután ribózra kapcsolás - purin nukleotidok: ribózalapú szerkezetre Salvage: kész bázisok ribózra kapcsolása (PRPP: 5-foszforibozil-1-pirofoszfát) A dezoxiribonukleotidok a ribonukleotidokból szintetizálódnak.
27 1. A nitrogén körforgása 2. Fehérjék lebontása Táplálékfehérjék lebontása aminosavakká Saját fehérjék lebontása Féléletidő szabályozása Ubikvitin konjugáció Proteaszómális lebontás 3. Aminosavak lebontása Transzaminálás: aminocsoport eltávolítása glutamátra transzamináz-plp segítségével Glutamát oxidatív dezaminálása (glutamát dehidrogenáz) Ammónia beépítése ureába: karbamoil-foszfát szintézis, urea ciklus Aminosavak szénláncának lebontása 4. Nitrogénfixáció 5. Ammónia-asszimiláció Glutamát dehidrogenáz, sztereokémiai kontroll Glutamin szintetáz Karbamoil-foszfát szintézis 6. Aminosavak szintézise, esszenciális és nem-esszenciális aminosavak 7. Nukleotid-szintézis: de novo és salvage útvonalak Pirimidin nukleotidok szintézise Tetrahidrofólsav koenzim, C1 intermedierek Purin nukleotidok szintézise Dezoxiribonukleotidok szintézise Timidilát szintézis
28 Pirimidin nukleotidok de novo szintézise (Gln oldalláncból) CPS (karbamoilfoszfát szintetáz)
29 Pirimidingyűrű szintézise: Orotát szintézise karbamoil-foszfátból és aszpartátból aszpartát transzkarbamoiláz kondenzáció, gyűrűképződés oxidáció
30 Orotát ribózra kapcsolása (ribóz-5-foszfát (pentózfoszfát útvonal) + ATP --> ) pirimidin foszforibozil-transzferáz
31 Orotidilát dekarboxilezése, UMP képződése Orotidilát dekarboxiláz: 1/78 M év -> 1/s ( szeres sebességfokozás)
32 Nukleozid mono-, di- és trifoszfátok átalakulásai A specifikus nukleozid monofoszfát kinázok ATP-t használnak foszfátdonorként: UMP + ATP = UDP + ADP (UMP kináz) A széles specificitású nukleozid difoszfát kinázok az NDP-NTP átalakulást katalizálják: XDP + YTP = XTP + YDP
33 CTP keletkezése UTP aminációjával A reakció a karbamoil-foszfát szintézishez hasonlóan játszódik le.
34 Pirimidin nukleotidok szintézisének összefoglalása
35 1. A nitrogén körforgása 2. Fehérjék lebontása Táplálékfehérjék lebontása aminosavakká Saját fehérjék lebontása Féléletidő szabályozása Ubikvitin konjugáció Proteaszómális lebontás 3. Aminosavak lebontása Transzaminálás: aminocsoport eltávolítása glutamátra transzamináz-plp segítségével Glutamát oxidatív dezaminálása (glutamát dehidrogenáz) Ammónia beépítése ureába: karbamoil-foszfát szintézis, urea ciklus Aminosavak szénláncának lebontása 4. Nitrogénfixáció 5. Ammónia-asszimiláció Glutamát dehidrogenáz, sztereokémiai kontroll Glutamin szintetáz Karbamoil-foszfát szintézis 6. Aminosavak szintézise, esszenciális és nem-esszenciális aminosavak 7. Nukleotid-szintézis: de novo és salvage útvonalak Pirimidin nukleotidok szintézise Tetrahidrofólsav koenzim, C1 intermedierek Purin nukleotidok szintézise Dezoxiribonukleotidok szintézise Timidilát szintézis
36 Az egyszénatomos, ún. C 1 intermedierek transzferében a tetrahidrofólsav koenzim játszik fontos szerepet Emlősökben nem szintetizálódik: tápanyagból vagy bélflórából kerül felvételre
37
38 A tetrahidrofolsavhoz kapcsolódó C 1 intermedierek átalakulásai =>timin => metionin =>purin nukleotidok
39 1. A nitrogén körforgása 2. Fehérjék lebontása Táplálékfehérjék lebontása aminosavakká Saját fehérjék lebontása Féléletidő szabályozása Ubikvitin konjugáció Proteaszómális lebontás 3. Aminosavak lebontása Transzaminálás: aminocsoport eltávolítása glutamátra transzamináz-plp segítségével Glutamát oxidatív dezaminálása (glutamát dehidrogenáz) Ammónia beépítése ureába: karbamoil-foszfát szintézis, urea ciklus Aminosavak szénláncának lebontása 4. Nitrogénfixáció 5. Ammónia-asszimiláció Glutamát dehidrogenáz, sztereokémiai kontroll Glutamin szintetáz Karbamoil-foszfát szintézis 6. Aminosavak szintézise, esszenciális és nem-esszenciális aminosavak 7. Nukleotid-szintézis: de novo és salvage útvonalak Pirimidin nukleotidok szintézise Tetrahidrofólsav koenzim, C1 intermedierek Purin nukleotidok szintézise Dezoxiribonukleotidok szintézise Timidilát szintézis
40 A purinváz atomjainak eredete 8 az Asp-nak csak az aminocsoportja marad a vázban, fumarát távozik 6-7 karboxil kapcsolódás (hidrogénkarbonátból) és transzfer (N3-ról C4-re) 2 9 N10-formil-THF-ról 4 1 PRPP-ből 5Pribozilamin 3 N10-formil-THF-ról 10 gyűrűzáródás, IMP képződés 5 imidazolgyűrű záródása
41 AMP és GMP keletkezése IMP-ből
42 1. A nitrogén körforgása 2. Fehérjék lebontása Táplálékfehérjék lebontása aminosavakká Saját fehérjék lebontása Féléletidő szabályozása Ubikvitin konjugáció Proteaszómális lebontás 3. Aminosavak lebontása Transzaminálás: aminocsoport eltávolítása glutamátra transzamináz-plp segítségével Glutamát oxidatív dezaminálása (glutamát dehidrogenáz) Ammónia beépítése ureába: karbamoil-foszfát szintézis, urea ciklus Aminosavak szénláncának lebontása 4. Nitrogénfixáció 5. Ammónia-asszimiláció Glutamát dehidrogenáz, sztereokémiai kontroll Glutamin szintetáz Karbamoil-foszfát szintézis 6. Aminosavak szintézise, esszenciális és nem-esszenciális aminosavak 7. Nukleotid-szintézis: de novo és salvage útvonalak Pirimidin nukleotidok szintézise Tetrahidrofólsav koenzim, C1 intermedierek Purin nukleotidok szintézise Dezoxiribonukleotidok szintézise Timidilát szintézis
43 A dezoxinukleotidok a ribonukleotidok redukciója során szintetizálódnak. Ribonukleotid reduktáz: A ribóz C2 atomját redukálja (OH csoportot H-ra cseréli) Szubsztrátok: NDP-k Végső redukálószer: NADPH (több köztes lépésen keresztül)
44 A ribonukleotid reduktáz szerkezete, katalitikus és alloszterikus kötőhelyei Regulates substrate specificity Regulates overall activity
45 A ribonukleotid reduktáz regulációja A katalizis általános sebességét meghatározó kötőhely ATP-t (aktivátor) vagy datp-t (gátlózer) tud kötni A szubsztrát-specifitást meghatározó allosztérikus hely biztosítja, hogy a képződő dezoxinukleotidok megfelelő arányban keletkezzenek.
46 1. A nitrogén körforgása 2. Fehérjék lebontása Táplálékfehérjék lebontása aminosavakká Saját fehérjék lebontása Féléletidő szabályozása Ubikvitin konjugáció Proteaszómális lebontás 3. Aminosavak lebontása Transzaminálás: aminocsoport eltávolítása glutamátra transzamináz-plp segítségével Glutamát oxidatív dezaminálása (glutamát dehidrogenáz) Ammónia beépítése ureába: karbamoil-foszfát szintézis, urea ciklus Aminosavak szénláncának lebontása 4. Nitrogénfixáció 5. Ammónia-asszimiláció Glutamát dehidrogenáz, sztereokémiai kontroll Glutamin szintetáz Karbamoil-foszfát szintézis 6. Aminosavak szintézise, esszenciális és nem-esszenciális aminosavak 7. Nukleotid-szintézis: de novo és salvage útvonalak Pirimidin nukleotidok szintézise Tetrahidrofólsav koenzim, C1 intermedierek Purin nukleotidok szintézise Dezoxiribonukleotidok szintézise Timidilát szintézis
47 dtmp szintézise dump-ből Timidilát szintáz Metildonor: N,N-metilén-tetrahidrofolát Uracil C5 nem jó nukleofil; enzim tiolát csoportja segíti elő a támadást az N5,N10-metilén szénatomra Hidridion transzfer a tetrahidrofolátról -> metiléncsoport metillé alakul Protonelvonás a C5 atomról -> SH felszabadulás
48 A timidilát szintézis számos sejtosztódásra ható kemoterápia célpontja dihidrofolát analóg
49 A fluorodezoxiuridilát öngyilkos inhibitor mechanizmusa Uracil C5 deprotonációt a H-F szubsztitúció megakadályozza Stabil kovalens enzim-adduktum képződik
1. A nitrogén körforgása
1. A nitrogén körforgása 2. Fehérjék lebontása Táplálékfehérjék lebontása aminosavakká Saját fehérjék lebontása Féléletidő szabályozása Ubikvitin konjugáció Proteaszómális lebontás 3. Aminosavak lebontása
RészletesebbenMária. A pirimidin-nukleotidok. nukleotidok anyagcseréje
Prof.. Sasvári Mária A pirimidin-nukleotidok nukleotidok anyagcseréje 1 A nukleobázisok szerkezete Nitrogéntartalmú, heterociklusos vegyületek; szubsztituált purin- és pirimidin-származékok purin Adenin
RészletesebbenA glükóz reszintézise.
A glükóz reszintézise. A glükóz reszintézise. A reszintézis nem egyszerű megfordítása a glikolízisnek. A glikolízis 3 irrevezibilis lépése más úton játszódik le. Ennek oka egyrészt energetikai, másrészt
Részletesebben09. A citromsav ciklus
09. A citromsav ciklus 1 Alternatív nevek: Citromsav ciklus Citrát kör Trikarbonsav ciklus Szent-Györgyi Albert Krebs ciklus Szent-Györgyi Krebs ciklus Hans Adolf Krebs 2 Áttekintés 1 + 8 lépés 0: piruvát
RészletesebbenA nukleinsavak polimer vegyületek. Mint polimerek, monomerekből épülnek fel, melyeket nukleotidoknak nevezünk.
Nukleinsavak Szerkesztette: Vizkievicz András A nukleinsavakat először a sejtek magjából sikerült tiszta állapotban kivonni. Innen a név: nucleus = mag (lat.), a sav a kémhatásukra utal. Azonban nukleinsavak
RészletesebbenCitrátkör, terminális oxidáció, oxidatív foszforiláció
Citrátkör, terminális oxidáció, oxidatív foszforiláció A citrátkör jelentősége tápanyagok oxidációjának közös szakasza anyag- és energiaforgalom központja sejtek anyagcseréjében elosztórendszerként működik:
RészletesebbenA piruvát-dehidrogenáz komplex. Csala Miklós
A piruvát-dehidrogenáz komplex Csala Miklós szénhidrátok fehérjék lipidek glikolízis glukóz aminosavak zsírsavak acil-koa szintetáz e - piruvát acil-koa légz. lánc H + H + H + O 2 ATP szint. piruvát H
RészletesebbenMEDICINÁLIS ALAPISMERETEK BIOKÉMIA AZ AMINOSAVAK ANYAGCSERÉJE 1. kulcsszó cím: Az aminosavak szerepe a szervezetben
Modul cím: MEDICINÁLIS ALAPISMERETEK BIOKÉMIA AZ AMINOSAVAK ANYAGCSERÉJE 1. kulcsszó cím: Az aminosavak szerepe a szervezetben A szénhidrátokkal és a lipidekkel ellentétben szervezetünkben nincsenek aminosavakból
RészletesebbenA bioenergetika a biokémiai folyamatok során lezajló energiaváltozásokkal foglalkozik.
Modul cím: MEDICINÁLIS ALAPISMERETEK BIOKÉMIA BIOENERGETIKA I. 1. kulcsszó cím: Energia A termodinamika első főtétele kimondja, hogy a különböző energiafajták átalakulhatnak egymásba ez az energia megmaradásának
RészletesebbenPurin nukleotidok bontása
Dr. Sasvári MáriaM Purin nukleotidok bontása 24 1 Purin nukleotidok bontása AMP B r -p 5 nukleotidáz GMP P i adenozin (6-amino) ADA 2 adenozin deamináz 3 B r guanozin P i inozin (6-oxo) P i PP P i purin
RészletesebbenZsírsav szintézis. Az acetil-coa aktivációja: Acetil-CoA + CO + ATP = Malonil-CoA + ADP + P. 2 i
Zsírsav szintézis Az acetil-coa aktivációja: Acetil-CoA + CO + ATP = Malonil-CoA + ADP + P 2 i A zsírsav szintáz reakciói Acetil-CoA + 7 Malonil-CoA + 14 NADPH + 14 H = Palmitát + 8 CoA-SH + 7 CO 2 + 7
RészletesebbenA METABOLIZMUS ENERGETIKÁJA
A METABOLIZMUS ENERGETIKÁJA Futó Kinga 2014.10.01. Metabolizmus Metabolizmus = reakciók együttese, melyek a sejtekben lejátszódnak. Energia nyerés szempontjából vannak fototrófok ill. kemotrófok. szervesanyag
RészletesebbenA METABOLIZMUS ENERGETIKÁJA
A METABOLIZMUS ENERGETIKÁJA Futó Kinga 2013.10.02. Metabolizmus Metabolizmus = reakciók együttese, melyek a sejtekben lejátszódnak. Energia nyerés szempontjából vannak fototrófok ill. kemotrófok. szervesanyag
RészletesebbenSzimbiotikus nitrogénkötés
Szimbiotikus nitrogénkötés Nitrogén körforgalom, kémiai és biológiai nitrogénkötés - szabadonélő, asszociatív és szimbiotikus nitrogénkötés. Növény-baktérium kapcsolatok: az agrobaktériumok és a rhizobiumok
RészletesebbenA felépítő és lebontó folyamatok. Biológiai alapismeretek
A felépítő és lebontó folyamatok Biológiai alapismeretek Anyagforgalom: Lebontó Felépítő Lebontó folyamatok csoportosítása: Biológiai oxidáció Erjedés Lebontó folyamatok összehasonlítása Szénhidrátok
RészletesebbenA biokémia alapjai. Typotex Kiadó. Wunderlich Lívius Szarka András
A biokémia alapjai Wunderlich Lívius Szarka András Összefoglaló: A jegyzet elsősorban egészségügyi mérnök MSc. hallgatók részére íródott, de hasznos segítség lehet biomérnök és vegyészmérnök hallgatók
RészletesebbenA nukleinsavak polimer vegyületek. Mint polimerek, monomerekből épülnek fel, melyeket nukleotidoknak nevezünk.
Nukleinsavak Szerkesztette: Vizkievicz András A nukleinsavakat először a sejtek magjából sikerült tiszta állapotban kivonni. Innen a név: nucleus = mag (lat.), a sav a kémhatásukra utal. Azonban nukleinsavak
RészletesebbenNukleotid anyagcsere
Nukleotid anyagcsere Nukleotidok szerepe DNS és RNS prekurzorai Energiaközvetítők () Regulációs molekulák (camp, cgmp, ADP) Szénhidrát és lipidanyagcsre intermedierei (UDP-galaktóz Koenzimkomponensek (NAD,
RészletesebbenAz AS nitrogénjének eltávolítása
AMINOSAV ANYAGCSERE Az AS nitrogénjének eltávolítása 1. Hidrolízis (NH 3 eltávolítás az Asn és Gln amid csoportjából) 2. Transzamináció (amino és oxo csoport cseréje; AS és ketosav párok, transzamináz
Részletesebben,:/ " \ OH OH OH - 6 - / \ O / H / H HO-CH, O, CH CH - OH ,\ / "CH - ~(H CH,-OH \OH. ,-\ ce/luló z 5zer.~ezere
- 6 - o / \ \ o / \ / \ () /,-\ ce/luló z 5zer.~ezere " C=,1 -- J - 1 - - ---,:/ " - -,,\ / " - ~( / \ J,-\ ribóz: a) r.yílt 12"('.1, b) gyürus íormája ~.. ~ en;én'. fu5 héli'(ef1e~: egy menete - 7-5.
RészletesebbenBevezetés a biokémiába fogorvostan hallgatóknak
Bevezetés a biokémiába fogorvostan hallgatóknak Munkafüzet 14. hét METABOLIZMUS III. LIPIDEK, ZSÍRSAVAK β-oxidációja Szerkesztette: Jakus Péter Név: Csoport: Dátum: Labor dolgozat kérdések 1.) ATP mennyiségének
RészletesebbenA biokémiai folyamatokat enzimek (biokatalizátorok) viszik véghez. Minden enzim. tartalmaz fehérjét. Két csoportjukat különböztetjük meg az enzimeknek
1 A biokémiai folyamatokat enzimek (biokatalizátorok) viszik véghez. Minden enzim tartalmaz fehérjét. Két csoportjukat különböztetjük meg az enzimeknek a./ Csak fehérjébıl állók b./ Fehérjébıl (apoenzim)
RészletesebbenA citoszolikus NADH mitokondriumba jutása
A citoszolikus NADH mitokondriumba jutása Energiaforrásaink Fototróf: fotoszintetizáló élőlények, szerves vegyületeket állítanak elő napenergia segítségével (a fényenergiát kémiai energiává alakítják át)
RészletesebbenAz aminosav anyagcsere orvosi vonatkozásai Csősz Éva
Az aminosav anyagcsere orvosi vonatkozásai Csősz Éva E-mail: cseva@med.unideb.hu Általános reakciók az aminosav anyagcserében 1. Nitrogén eltávolítás: transzaminálás dezaminálás: oxidatív nem oxidatív
RészletesebbenNUKLEINSAVAK. Nukleinsav: az élő szervezetek sejtmagvában és a citoplazmában található, az átöröklésben szerepet játszó, nagy molekulájú anyag
NUKLEINSAVAK Nukleinsav: az élő szervezetek sejtmagvában és a citoplazmában található, az átöröklésben szerepet játszó, nagy molekulájú anyag RNS = Ribonukleinsav DNS = Dezoxi-ribonukleinsav A nukleinsavak
RészletesebbenMEDICINÁLIS ALAPISMERETEK AZ ÉLŐ SZERVEZETEK KÉMIAI ÉPÍTŐKÖVEI AZ AMINOSAVAK ÉS FEHÉRJÉK 1. kulcsszó cím: Aminosavak
Modul cím: MEDICINÁLIS ALAPISMERETEK AZ ÉLŐ SZERVEZETEK KÉMIAI ÉPÍTŐKÖVEI AZ AMINOSAVAK ÉS FEHÉRJÉK 1. kulcsszó cím: Aminosavak Egy átlagos emberben 10-12 kg fehérje van, mely elsősorban a vázizomban található.
RészletesebbenZSÍRSAVAK OXIDÁCIÓJA. FRANZ KNOOP német biokémikus írta le először a mechanizmusát. R C ~S KoA. a, R-COOH + ATP + KoA R C ~S KoA + AMP + PP i
máj, vese, szív, vázizom ZSÍRSAVAK XIDÁCIÓJA FRANZ KNP német biokémikus írta le először a mechanizmusát 1 lépés: a zsírsavak aktivációja ( a sejt citoplazmájában, rövid zsírsavak < C12 nem aktiválódnak)
Részletesebbentranszláció DNS RNS Fehérje A fehérjék jelenléte nélkülözhetetlen minden sejt számára: enzimek, szerkezeti fehérjék, transzportfehérjék
Transzláció A molekuláris biológia centrális dogmája transzkripció transzláció DNS RNS Fehérje replikáció Reverz transzkriptáz A fehérjék jelenléte nélkülözhetetlen minden sejt számára: enzimek, szerkezeti
RészletesebbenNitrogéntartalmú szerves vegyületek. 6. előadás
Nitrogéntartalmú szerves vegyületek 6. előadás Aminok Funkciós csoport: NH 2 (amino csoport) Az ammónia (NH 3 ) származékai Attól függően, hogy hány H-t cserélünk le, kapunk primer, szekundner és tercier
RészletesebbenIntegráció. Csala Miklós. Semmelweis Egyetem Orvosi Vegytani, Molekuláris Biológiai és Patobiokémiai Intézet
Integráció Csala Miklós Semmelweis Egyetem Orvosi Vegytani, Molekuláris Biológiai és Patobiokémiai Intézet Anyagcsere jóllakott állapotban Táplálékkal felvett anyagok sorsa szénhidrátok fehérjék lipidek
RészletesebbenENZIMSZINTŰ SZABÁLYOZÁS
ENZIMEK 1833.: Sörfőzés kapcsán kezdtek el vele foglalkozni (csírázó árpa vizsgálata) valamilyen anyag katalizátorként működik (Berzelius, 1835.) 1850. körül: ez valamilyen N-tartalmú szervesanyag 1874.:
Részletesebbenfolsav, (a pteroil-glutaminsav vagy B 10 vitamin) dihidrofolsav tetrahidrofolsav N CH 2 N H H 2 N COOH
folsav, (a pteroil-glutaminsav vagy B 10 vitamin) 2 2 2 2 pirimidin rész pirazin rész aminobenzoesav rész glutaminsav rész pteridin rész dihidrofolsav 2 2 2 2 tetrahidrofolsav 2 2 2 2 A dihidrofolát-reduktáz
RészletesebbenFehérjék. SZTE ÁOK Biokémiai Intézet
Fehérjék Csoportosítás Funkció alapján Szerkezetük alapján Kapcsolódó nem peptid részek alapján Szintézisük Transzkripció - sejtmag Transzláció - citoplazma Poszttranszlációs módosítások (folding) - endoplazmatikus
RészletesebbenGlikolízis. emberi szervezet napi glukózigénye: kb. 160 g
Glikolízis Minden emberi sejt képes glikolízisre. A glukóz a metabolizmus központi tápanyaga, minden sejt képes hasznosítani. glykys = édes, lysis = hasítás emberi szervezet napi glukózigénye: kb. 160
RészletesebbenA nitrogén körforgalma. A környezetvédelem alapjai május 3.
A nitrogén körforgalma A környezetvédelem alapjai 2017. május 3. A biológiai nitrogén körforgalom A nitrogén minden élő szervezet számára nélkülözhetetlen, ún. biogén elem Részt vesz a nukleinsavak, a
RészletesebbenAz enzimműködés termodinamikai és szerkezeti alapjai
2017. 02. 23. Dr. Tretter László, Dr. Kolev Kraszimir Az enzimműködés termodinamikai és szerkezeti alapjai 2017. február 27., március 2. 1 Mit kell(ene) tudni az előadás után: 1. Az enzimműködés termodinamikai
RészletesebbenSzénhidrátok monoszacharidok formájában szívódnak fel a vékonybélből.
Vércukorszint szabályozása: Szénhidrátok monoszacharidok formájában szívódnak fel a vékonybélből. Szövetekben monoszacharid átalakítás enzimjei: Szénhidrát anyagcserében máj központi szerepű. Szénhidrát
RészletesebbenA légzési lánc és az oxidatív foszforiláció
A légzési lánc és az oxidatív foszforiláció Csala Miklós Semmelweis Egyetem Orvosi Vegytani, Molekuláris Biológiai és Patobiokémiai Intézet intermembrán tér Fe-S FMN NADH mátrix I. komplex: NADH-KoQ reduktáz
RészletesebbenIntelligens molekulákkal a rák ellen
Intelligens molekulákkal a rák ellen Kotschy András Servier Kutatóintézet Rákkutatási kémiai osztály A rákos sejt Miben más Hogyan él túl Áttekintés Rákos sejtek célzott támadása sejtmérgekkel Fehérjék
RészletesebbenTöbb oxigéntartalmú funkciós csoportot tartalmazó vegyületek
Több oxigéntartalmú funkciós csoportot tartalmazó vegyületek Hidroxikarbonsavak α-hidroxi karbonsavak -Glikolsav (kézkrémek) - Tejsav (tejtermékek, izomláz, fogszuvasodás) - Citromsav (citrusfélékben,
RészletesebbenKészült:
Tananyag címe: Transzaminázok vizsgálata Szerző: Dr. Mótyán János András egyetemi tanársegéd Biokémiai és Molekuláris Biológiai Intézet Általános Orvostudományi Kar Debreceni Egyetem Készült: 2014.12.01-2015.01.31.
RészletesebbenA szénhidrátok lebomlása
A disszimiláció Szerk.: Vizkievicz András A disszimiláció, vagy lebontás az autotróf, ill. a heterotróf élőlényekben lényegében azonos módon zajlik. A disszimilációs - katabolikus - folyamatok mindig valamilyen
RészletesebbenA szénhidrátok anyagcseréje. SZTE AOK Biokémiai Intézet Gyógyszerész hallgatók számára 2014.
A szénhidrátok anyagcseréje SZTE AOK Biokémiai Intézet Gyógyszerész hallgatók számára 2014. A szénhidrátok emésztése és felszívódása Táplálkozás: növényi keményítő, szacharóz, laktóz (tej, tejtermékek)
RészletesebbenHiperammonémiák. Támpontok az egyes célkitűzések tárgyalásához
Hiperammonémiák Felnőtt emberi szervezetben átlagos fehérjefogyasztás mellett naponta 20 g ammónia keletkezik az aminosavak lebontása során. Ennek eliminációja a szervezetből főleg urea formájában történik
RészletesebbenKollokviumi vizsgakérdések biokémiából humánkineziológia levelező (BSc) 2015
Kollokviumi vizsgakérdések biokémiából humánkineziológia levelező (BSc) 2015 A kérdés 1. A sejtről általában, a szervetlen alkotórészeiről, a vízről részletesen. 2. A sejtről általában, a szervetlen alkotórészeiről,
RészletesebbenEnergiatermelés a sejtekben, katabolizmus. Az energiaközvetítő molekula: ATP
Energiatermelés a sejtekben, katabolizmus Az energiaközvetítő molekula: ATP Elektrontranszfer, a fontosabb elektronszállító molekulák NAD: nikotinamid adenin-dinukleotid FAD: flavin adenin-dinukleotid
RészletesebbenKatalízis. Tungler Antal Emeritus professzor 2017
Katalízis Tungler Antal Emeritus professzor 2017 Fontosabb időpontok: sósav oxidáció, Deacon process 1860 kéndioxid oxidáció 1875 ammónia oxidáció 1902 ammónia szintézis 1905-1912 metanol szintézis 1923
Részletesebbensejt működés jovo.notebook March 13, 2018
1 A R É F Z S O I B T S Z E S R V E Z D É S I S E Z I N E T E K M O I B T O V N H C J W W R X S M R F Z Ö R E W T L D L K T E I A D Z W I O S W W E T H Á E J P S E I Z Z T L Y G O A R B Z M L A H E K J
RészletesebbenVIZSGAKÉRDÉSEK A FELKÉSZÜLÉSHEZ* Biokémia és molekuláris biológia II. kurzus (bb5t1403)
Biokémia és molekuláris biológia IIB (18) Vizsgakérdések a felkészüléshez VIZSGAKÉRDÉSEK A FELKÉSZÜLÉSHEZ* Biokémia és molekuláris biológia II. kurzus (bb5t1403) (* A zárójelben, dőlt betűvel írt szövegrészek
RészletesebbenAz anyag- és energiaforgalom alapjai
Az anyag- és energiaforgalom alapjai Anyagcsere Tápanyagbevitel a szükségletnek megfelelően - test felépítése - energiaszükséglet fedezete Szénhidrátok, Zsirok, Fehérjék, Nukleinsavak, Munka+hő+raktározás
RészletesebbenEnergiaforrásaink Szénvegyületek forrása
Energiaforrásaink Fototróf: fotoszintetizáló élőlények, szerves vegyületeket állítanak elő napenergia segítségével (a fényenergiát kémiai energiává alakítják át) Kemotróf: nem képes a fényenergiát megkötni,
RészletesebbenA felvétel és a leadás közötti átalakító folyamatok összességét intermedier - köztes anyagcserének nevezzük.
1 Az anyagcsere Szerk.: Vizkievicz András Általános bevezető Az élő sejtekben zajló biokémiai folyamatok összességét anyagcserének nevezzük. Az élő sejtek nyílt anyagi rendszerek, azaz környezetükkel állandó
RészletesebbenCHO H H H OH H OH OH H CH2OH HC OH HC OH HC OH CH 2
4. Előadás ukleozidok, nukleotidok, nukleinsavak Történeti háttér Savas karakterű anyagok a sejtmagból 1869-71 DS a sejtmag fő komponense F. Miescher (Svájc) 1882 Flemming: Chromatin elnevezés Waldeyer:
RészletesebbenMEDICINÁLIS ALAPISMERETEK BIOKÉMIA A SZÉNHIDRÁTOK ANYAGCSERÉJE 1. kulcsszó cím: A szénhidrátok anyagcseréje
Modul cím: MEDICINÁLIS ALAPISMERETEK BIOKÉMIA A SZÉNHIDRÁTOK ANYAGCSERÉJE 1. kulcsszó cím: A szénhidrátok anyagcseréje A szénhidrátok a szervezet számára fontos, alapvető tápanyagok. Az emberi szervezetben
RészletesebbenA KOLESZTERIN SZERKEZETE. (koleszterin v. koleszterol)
19 11 12 13 C 21 22 20 18 D 17 16 23 24 25 26 27 HO 2 3 1 A 4 5 10 9 B 6 8 7 14 15 A KOLESZTERIN SZERKEZETE (koleszterin v. koleszterol) - a koleszterin vízben rosszul oldódik - szabad formában vagy koleszterin-észterként
RészletesebbenVIZSGAKÉRDÉSEK A FELKÉSZÜLÉSHEZ* Biokémia és molekuláris biológia IB kurzus
Biokémia és molekuláris biológia IB (13) Vizsgakérdések a felkészüléshez VIZSGAKÉRDÉSEK A FELKÉSZÜLÉSHEZ* Biokémia és molekuláris biológia IB kurzus (* A zárójelben, dőlt betűvel írt szövegrészek a vizsgára
RészletesebbenSzerves Kémia II. Dr. Patonay Tamás egyetemi tanár E 405 Tel:
Szerves Kémia II. TKBE0312 Előfeltétel: TKBE03 1 Szerves kémia I. Előadás: 2 óra/hét Dr. Patonay Tamás egyetemi tanár E 405 Tel: 22464 tpatonay@puma.unideb.hu A 2010/11. tanév tavaszi félévében az előadás
RészletesebbenVEBI BIOMÉRÖKI MŰVELETEK KÖVETELMÉNYEK. Pécs Miklós: Vebi Biomérnöki műveletek. 1. előadás: Bevezetés és enzimkinetika
VEB BOMÉRÖK MŰVELETEK Műszaki menedzser BSc hallgatók számára 3 + 1 + 0 óra, részvizsga Előadó: dr. Pécs Miklós egyetemi docens Elérhetőség: F épület, FE lépcsőház földszint 1 (463-) 40-31 pecs@eik.bme.hu
RészletesebbenVEBI BIOMÉRÖKI MŰVELETEK
VEB BOMÉRÖK MŰVELETEK Műszaki menedzser BSc hallgatók számára 3 + 1 + 0 óra, részvizsga Előadó: dr. Pécs Miklós egyetemi docens Elérhetőség: F épület, FE lépcsőház földszint 1 (463-) 40-31 pecs@eik.bme.hu
RészletesebbenMire költi a szervezet energiáját?
Glükóz lebontás Lebontó folyamatok A szénhidrátok és zsírok lebontása során széndioxid és víz keletkezése közben energia keletkezik (a széndioxidot kilélegezzük, a vizet pedig szervezetünkben felhasználjuk).
Részletesebben1. Az élő szervezetek felépítése és az életfolyamatok 17
Élődi Pál BIOKÉMIA vomo; Akadémiai Kiadó, Budapest 1980 Tartalom Bevezetés 1. Az élő szervezetek felépítése és az életfolyamatok 17 Mi jellemző az élőre? 17. Biogén elemek 20. Biomolekulák 23. A víz 26.
RészletesebbenALLOSZTÉRIKUSAN SZABÁLYOZÓ METABOLITOK HATÁSA A PIRUVÁT-KINÁZ L és M IZOENZIMRE
ALLOSZTÉRIKUSAN SZABÁLYOZÓ METABOLITOK HATÁSA A PIRUVÁT-KINÁZ L és M IZOENZIMRE A glukóz piruváttá (illetve laktáttá) történő átalakulása során (glikolízis), illetve a glukóz reszintézisben (glukoneogenezis)
RészletesebbenAJÁNLOTT IRODALOM. A tárgy neve BIOKÉMIA I. Meghirdető tanszék(csoport) SZTE TTK, Biokémiai Tanszék Felelős oktató:
A tárgy neve BIOKÉMIA I. Meghirdető tanszék(csoport) SZTE TTK, Biokémiai Tanszék Felelős oktató: Dr Lehoczki Endréné Kredit 2 Heti óraszám 2 típus Előadás Számonkérés Kollokvium Teljesíthetőség feltétele
RészletesebbenA felvétel és a leadás közötti átalakító folyamatok összességét intermedier - köztes anyagcserének nevezzük.
1 Az anyagcsere Szerk.: Vizkievicz András Általános bevezető Az élő sejtekben zajló biokémiai folyamatok összességét anyagcserének nevezzük. Az élő sejtek nyílt anyagi rendszerek, azaz környezetükkel állandó
RészletesebbenBevezetés a biokémiába fogorvostan hallgatóknak Munkafüzet 4. hét
Bevezetés a biokémiába fogorvostan hallgatóknak Munkafüzet 4. hét Szerves kémia ismétlése, a szerves kémiai ismeretek gyakorlása a biokémiához Írták: Agócs Attila, Berente Zoltán, Gulyás Gergely, Jakus
RészletesebbenElődi Pál. Biokémia. Negyedik kiadás
Elődi Pál Biokémia Negyedik kiadás Akadémiai Kiadó, Budapest 1989 Tartalom Bevezetés 21 1. Az élő szervezetek felépítése és az életfolyamatok 23 Mi jellemző az élőre? (23) Biogén elemek (25) Biomolekulák
RészletesebbenTáplálkozási ismeretek. Fehérjék. fehérjéinek és egyéb. amelyeket
Táplálkozási ismeretek haladóknak I. Az előző három fejezetben megismerkedtünk az alapokkal (táplálék-piramis, alapanyag-csere, napi energiaszükséglet, tápanyagok energiatartalma, naponta szükséges fehérje,
RészletesebbenAgroökológiai rendszerek biogeokémiai ciklusai és üvegházgáz-kibocsátása
Agroökológiai rendszerek biogeokémiai ciklusai és üvegházgáz-kibocsátása Biogeokémiai ciklusok általános jellemzői: kompartmentek vagy raktárak tartózkodási idő áramok (fluxusok) a kompartmentek között
RészletesebbenBIOGÉN ELEMEK MÁSODLAGOS BIOGÉN ELEMEK (> 0,005 %)
BIOGÉN ELEMEK ELSŐDLEGES BIOGÉN ELEMEK(kb. 95%) ÁLLANDÓ BIOGÉN ELEMEK MAKROELEMEK MÁSODLAGOS BIOGÉN ELEMEK (> 0,005 %) C, H, O, N P, S, Cl, Na, K, Ca, Mg MIKROELEMEK (NYOMELEMEK) (< 0,005%) I, Fe, Cu,
RészletesebbenGlikolízis. Csala Miklós
Glikolízis Csala Miklós Szubsztrát szintű (SZF) és oxidatív foszforiláció (OF) katabolizmus Redukált tápanyag-molekulák Szállító ADP + P i ATP ADP + P i ATP SZF SZF Szállító-H 2 Szállító ATP Szállító-H
Részletesebben, mitokondriumban (peroxiszóma) citoplazmában
-helye: máj, zsírszövet, vese, agy, tüdő, stb. - nem a β-oxidáció megfordítása!!! β-oxidáció Zsírsav-szintézis -------------------------------------------------------------------------------------------
RészletesebbenMolekuláris biológiai alapok
Biokémiai és Molekuláris Biológiai Intézet Molekuláris biológiai alapok Sarang Zsolt Dimenziók a biológiában Fehérjék (kb. 50 ezer különböző fehérje a szervezetben 21 féle aminosavból épül fel) Élő szervezetek
RészletesebbenA szénhidrátok lebomlása
A disszimiláció Szerk.: Vizkievicz András A disszimiláció, vagy lebontás az autotróf, ill. a heterotróf élőlényekben lényegében azonos módon zajlik. A disszimilációs - katabolikus - folyamatok mindig valamilyen
RészletesebbenKollokviumi vizsgakérdések BIOKÉMIABÓL OSZTATLAN TESTNEVELŐ TANÁRI Szak, Levelező tagozat 2015. A kérdés
Kollokviumi vizsgakérdések BIOKÉMIABÓL OSZTATLAN TESTNEVELŐ TANÁRI Szak, Levelező tagozat 2015 A kérdés 1. A sejtről általában, a szervetlen alkotórészei közül a vízről részletesen. 2. A sejtről általában,
RészletesebbenDER (Felületén riboszómák találhatók) Feladata a biológiai fehérjeszintézis Riboszómák. Az endoplazmatikus membránrendszer. A kódszótár.
Az endoplazmatikus membránrendszer Részei: DER /durva (szemcsés) endoplazmatikus retikulum/ SER /sima felszínű endoplazmatikus retikulum/ Golgi készülék Lizoszómák Peroxiszómák Szekréciós granulumok (váladékszemcsék)
RészletesebbenBIOLÓGIA ALAPJAI. Anyagcsere folyamatok 2. (Felépítő folyamatok)
BIOLÓGIA ALAPJAI Anyagcsere folyamatok 2. (Felépítő folyamatok) A molekuláris biológiai alapjai DNS replikáció RNS transzkripció Fehérje szintézis (transzláció) (Az ábrák többsége Dr. Lénárd Gábor Biológia
RészletesebbenSzerves Kémiai Problémamegoldó Verseny
Szerves Kémiai Problémamegoldó Verseny 2015. április 24. Név: E-mail cím: Egyetem: Szak: Képzési szint: Évfolyam: Pontszám: Név: Pontszám: / 3 pont 1. feladat Egy C 4 H 10 O 3 összegképletű vegyület 0,1776
RészletesebbenNukleinsavak. Szerkezet, szintézis, funkció
Nukleinsavak Szerkezet, szintézis, funkció Nukleinsavak, nukleotidok, nukleozidok 1869-ben Miescher a sejtmagból egy savas természetű, lúgban oldódó foszfortartalmú anyagot izolált, amit később, eredetére
RészletesebbenReceptorok és szignalizációs mechanizmusok
Molekuláris sejtbiológia: Receptorok és szignalizációs mechanizmusok Dr. habil Kőhidai László Semmelweis Egyetem Genetikai, Sejt- és Immunbiológiai Intézet Sejtek szignalizációs kapcsolatai Sejtek szignalizációs
RészletesebbenTranszláció. Szintetikus folyamatok Energiájának 90%-a
Transzláció Transzláció Fehérje bioszintézis a genetikai információ kifejeződése Szükséges: mrns: trns: ~40 Riboszóma: 4 rrns + ~ 70 protein 20 Aminosav aktiváló enzim ~12 egyéb enzim Szintetikus folyamatok
RészletesebbenAz enzimek katalitikus aktivitású fehérjék. Jellemzőik: bonyolult szerkezet, nagy molekulatömeg, kolloidális sajátságok, alakváltozás, polaritás.
Enzimek Az enzimek katalitikus aktivitású fehérjék Jellemzőik: bonyolult szerkezet, nagy molekulatömeg, kolloidális sajátságok, alakváltozás, polaritás. Az enzim lehet: csak fehérje: Ribonukleáz A, lizozim,
Részletesebbenjobb a sejtszintű acs!!
Metabolikus stresszválasz jobb a sejtszintű acs!! dr. Ökrös Ilona B-A-Z Megyei Kórház és Egyetemi Oktató Kórház Miskolc Központi Aneszteziológiai és Intenzív Terápiás Osztály Az alkoholizmus, A fiziológiás
RészletesebbenAromás: 1, 3, 5, 6, 8, 9, 10, 11, 13, (14) Az azulén (14) szemiaromás rendszert alkot, mindkét választ (aromás, nem aromás) elfogadtuk.
1. feladat Aromás: 1, 3, 5, 6, 8, 9, 10, 11, 13, (14) Az azulén (14) szemiaromás rendszert alkot, mindkét választ (aromás, nem aromás) elfogadtuk. 2. feladat Etil-metil-keton (bután-2-on) Jelek hozzárendelése:
RészletesebbenFémorganikus kémia 1
Fémorganikus kémia 1 A fémorganikus kémia tárgya a szerves fémvegyületek előállítása, szerkezetvizsgálata és kémiai reakcióik tanulmányozása A fémorganikus kémia fejlődése 1760 Cadet bisz(dimetil-arzén(iii))-oxid
RészletesebbenKÉMIA II. (BMEVESZAKM1) A tárgy heti 2 2 óra előadásból és heti 1 óra laboratóriumi (kummulált) gyakorlatból áll.
KÉMIA II. (BMEVESZAKM1) A tárgy heti 2 2 óra előadásból és heti 1 óra laboratóriumi (kummulált) gyakorlatból áll. A tárgy szóbeli vizsgával zárul. A vizsgára bocsáthatóság feltétele, hogy a félévközben
RészletesebbenKÉMIA II. (BMEVESZAKM1) A tárgy heti 2 2 óra előadásból és heti 1 óra laboratóriumi (kummulált) gyakorlatból áll.
KÉMIA II. (BMEVESZAKM1) A tárgy heti 2 2 óra előadásból és heti 1 óra laboratóriumi (kummulált) gyakorlatból áll. A tárgy szóbeli vizsgával zárul. A vizsgára bocsáthatóság feltétele, hogy a félévközben
Részletesebben3. A w jelű folyamat kémiailag kondenzáció. 4. Ebben az átalakulásban hasonló kémiai reakció zajlik le, mint a zsírok emésztésekor a vékonybélben.
FEHÉRJÉK 1. Fehérjék bioszintézisére csak az autotróf szervezetek képesek. Széndioxidból, vízből és más szervetlen anyagokból csak autotróf élőlények képesek szerves vegyületeket előállítani. Az alábbi
RészletesebbenLIPID ANYAGCSERE (2011)
LIPID ANYAGCSERE LIPID ANYAGCSERE (2011) 5 ELİADÁS: 1, ZSÍRK EMÉSZTÉSE, FELSZÍVÓDÁSA + LIPPRTEINEK 2, ZSÍRSAVAK XIDÁCIÓJA 3, ZSÍRSAVAK SZINTÉZISE 4, KETNTESTEK BIKÉMIÁJA, KLESZTERIN ANYAGCSERE 5, MEMBRÁN
RészletesebbenKÉMIA II. (BMEVESZAKM1) A tárgy heti 2 2 óra előadásból és heti 1 óra laboratóriumi (kummulált) gyakorlatból áll.
KÉMIA II. (BMEVESZAKM1) A tárgy heti 2 2 óra előadásból és heti 1 óra laboratóriumi (kummulált) gyakorlatból áll. A tárgy szóbeli vizsgával zárul. A vizsgára bocsáthatóság feltétele, hogy a félévközben
RészletesebbenMITOCHONDRIUM. Molekuláris sejtbiológia: Dr. habil. Kőhidai László egytemi docens Semmelweis Egyetem, Genetikai, Sejt- és Immunbiológiai Intézet
Molekuláris sejtbiológia: MITOCHONDRIUM külső membrán belső membrán lemezek / crista matrix Dr. habil. Kőhidai László egytemi docens Semmelweis Egyetem, Genetikai, Sejt- és Immunbiológiai Intézet Tudomány-történet
RészletesebbenAminosav anyagcsere. Dr. Vér Ágota Egyetemi docens 2012
Aminosav anyagcsere Dr. Vér Ágota Egyetemi docens 2012 A NITROGÉN EGYENSÚLY Esszenciális és nem esszenciális aminosavak 1. Mennyiségi szükséglet Fehérje bevitel: 0,8 g/ts.kg /nap 1,0-1,1 g/ts.kg /nap :
RészletesebbenTARTALOM. Előszó 9 BEVEZETÉS A BIOLÓGIÁBA
Előszó 9 BEVEZETÉS A BIOLÓGIÁBA A biológia tudománya, az élőlények rendszerezése 11 Vizsgálati módszerek, vizsgálati eszközök 12 Az élet jellemzői, az élő rendszerek 13 Szerveződési szintek 14 EGYED ALATTI
Részletesebben7. évfolyam kémia osztályozó- és pótvizsga követelményei Témakörök: 1. Anyagok tulajdonságai és változásai (fizikai és kémiai változás) 2.
7. évfolyam kémia osztályozó- és pótvizsga követelményei 1. Anyagok tulajdonságai és változásai (fizikai és kémiai változás) 2. Hőtermelő és hőelnyelő folyamatok, halmazállapot-változások 3. A levegő,
RészletesebbenKollokviumi vizsgakérdések BIOKÉMIÁBÓL OSZTATLAN TESTNEVELŐ TANÁRI Szak, Nappali tagozat 2017-től. Biokémia I.
Kollokviumi vizsgakérdések BIOKÉMIÁBÓL OSZTATLAN TESTNEVELŐ TANÁRI Szak, Nappali tagozat 2017-től Biokémia I. 1. Az atomok szerkezete, kötés típusok, szénatomok rendűsége, funkciós csoportok. 2. A szerves
RészletesebbenA koleszterin és az epesavak bioszintézise
A koleszterin és az epesavak bioszintézise Koleszterin A koleszterin a biológia legkitüntetettebb kis molekulája. Tizenhárom Nobel-díjat ítéltek oda azon tudósoknak, aki karrierjük legnagyobb részét a
RészletesebbenKÉMIA II. (BMEVESZAKM1) A tárgy heti 2 2 óra előadásból és heti 1 óra laboratóriumi (kummulált) gyakorlatból áll.
KÉMIA II. (BMEVESZAKM1) A tárgy heti 2 2 óra előadásból és heti 1 óra laboratóriumi (kummulált) gyakorlatból áll. A tárgy szóbeli vizsgával zárul. A vizsgára bocsáthatóság feltétele, hogy a félévközben
RészletesebbenA metabolizmus energetikája
A metabolizmus energetikája Dr. Bódis Emőke 2015. október 7. JJ9 Miért tanulunk bonyolult termodinamikát? Miért tanulunk bonyolult termodinamikát? Mert a biokémiai rendszerek anyag- és energiaáramlásának
RészletesebbenKutatási eredményeim a 2014 február 1- augusztus 31. a Varga József Alapítvány Pungor Ernő doktorjelölti ösztöndíjas időszak során
Kutatási eredményeim a 2014 február 1- augusztus 31. a Varga József Alapítvány Pungor Ernő doktorjelölti ösztöndíjas időszak során 1. projekt Kvaterner ammónium ligandot használó enzimek ligand kötőhelyének
Részletesebben11. évfolyam esti, levelező
11. évfolyam esti, levelező I. AZ EMBER ÉLETMŰKÖDÉSEI II. ÖNSZABÁLYOZÁS, ÖNREPRODUKCIÓ 1. A szabályozás információelméleti vonatkozásai és a sejtszintű folyamatok (szabályozás és vezérlés, az idegsejt
RészletesebbenAz idegsejtek kommunikációja. a. Szinaptikus jelátvitel b. Receptorok c. Szignál transzdukció neuronokban d. Neuromoduláció
Az idegsejtek kommunikációja a. Szinaptikus jelátvitel b. Receptorok c. Szignál transzdukció neuronokban d. Neuromoduláció Szinaptikus jelátvitel Terjedő szignál 35. Stimulus PERIFÉRIÁS IDEGRENDSZER Receptor
Részletesebben