Aminosavak és fehérjék. Aminosavak. Aminosavak. Az oldallánc

Méret: px

Mutatás kezdődik a ... oldaltól:

Download "Aminosavak és fehérjék. Aminosavak. Aminosavak. Az oldallánc"

Csaba Jónás
7 évvel ezelőtt
Látták:

1 Aminosavak és fehérjék Aminosavak Fehérjékb!l savas hidrolízis hatására aminokarbonsavak, röviden aminosavak keletkeznek. Az aminosavak olyan vegyületek, amelyek molekulájában aminocsoport és karboxilcsoport egyaránt el!fordul. Biológiai jelent!ségüknél fogva ehelyett csak a fehérjeeredet" aminosavakkal foglalkozunk. 1 2 Aminosavak a természetes aminosavak L sztereokémiájúak és alfanh2t tartalmaznak: Az oldallánc igen sokféle funkciós csoport és tulajdonság a glicinnek nincs oldallánca Gly glicin H 2 NCH 2 COOH szerkezetük az R csoportban különbözik 20 természetes aminosavat ismerünk 10 (eszenciális) aminosavat a táplálékkal veszünk magunkhoz (a többit képesek vagyunk szintetizálni) 3 4 egyszer" alkil (apoláris) oldallánc R= Ala alanin CH 3 Val valin Gy"r"s oldallánc (szekunder amin) Pro prolin aromás oldallánc Phe fenilalanin Leu Ile leucin izoleucin Tyr tirozin Trp triptofán 5 6

2 alkohol oldallánc Ser szerin HOCH2 Thr treonin kéntartalmú oldallánc Cys cisztein HSCH 2 Met metionin CH 3 SCH 2 CH 2 karbonsav oldallánc Asp aszparaginsav HOOCCH 2 Glu glutaminsav HOOCCH 2 CH 2 amid oldallánc (a fenti savakból) Asn aszparagin H 2 NOCCH 2 Gln glutamin H 2 NOCCH 2 CH 2 bázikus oldallánc Lys lizin H 2 N(CH 2 )4 Arg arginin His hisztidin 7 8 Az aminosavak halmazszerkezete Minden aminosav tartalmaz legalább egy bázikus aminoés egy savas jelleg" karboxilcsoportot. Vizes oldatban, de kristályosítva, szilárd állapotban is az aminocsoport protonált, a karboxilcsoport protonálatlan állapotban van: ikerionos szerkezet!! Tulajdonságaik Amfoterek, tehát a vízben rosszul oldódó (nagy, apoláros jelleg" láncot tartalmazó) típusaik is feloldhatók sav, illetve lúgoldatban (savoldatban a karboxilátion protonálódik, lúgoldatban az alkilammóniumion ad le egy protont). A vízoldékony aminosavak vizes oldatának kémhatása a karboxilés az aminocsoportok, valamint az egyes csoportok savbázis er!sségét!l (Ks, Kb) függ. Az aminodikarbonsavak savas, a diaminokarbonsavak lúgos kémhatást okoznak a vízben, de az egyetlen amino és egyetlen karboxilcsoportot hordozó aminosavak sem feltétlenül semlegesek. Példa erre, hogy a glicin vizes oldata gyengén savas kémhatású, mivel a Ks= 4,5#103, a Kb= 2,5# A természetes eredet" aminosavak a fehérjékben amidkötéssel, biológiai értelemben peptidkötéssel kapcsolódnak. Alapszerkezet Fehérjék Egy vagy több, aminosavakból összekapcsolódó polipeptidláncból és esetenként szervetlen vagy szerves, nem polipeptid típusú részb!l álló makromolekulák

3 Jellemz"k Specifikus makromolekulák, melyben az épít!egységek (aminosavak) sorrendje egyediséget kölcsönöz az adott molekulának! Szerkezet a.) Els"dleges szerkezet (primer struktúra) aminosavszekvencia (aminosavsorrend) az egyediséget a polipeptidláncban oldalláncként jelentkez! Rcsoportok sorrendje biztosítja. b.) Másodlagos szerkezet (szekunder struktúra) A lánckonformáció viszonylag monoton ismétl!d! egységekb!l kialakuló szerkezete, mely leggyakrabban az #hélix, illetve a $red". A polipeptidlánc a peptidkötés körül nem foroghat (az oxocsoport pikötése és a nitrogén atom nemköt! elektronpárja delokalizálódik, ezzel rögzül a peptidkötés! /ls. ábra/). A merev, síkalkatú peptidkötések közötti (az alfaszénatom körül!) részlet mindkét oldalon elfordulhat (az ún. amidsíkok az alfa szénatom körül elforoghatnak). Az elvileg végtelen lehet!ség közül az Roldalláncok nagysága és töltése miatt jó néhány nem valósulhat meg. Mégis a természetben egy adott fehérje csak egy vagy néhány konformációban fordul el!. Ennek oka a környezet (ph, ionkoncentráció, h!mérséklet stb.) viszonylagos állandóságában keresend!. A lánckonformációt a peptidkötések atomjai között kialakuló másodrend" kötések (pl. hidrogénkötések) tartják fenn, melyek a spirális szerkezetben az egymás feletti struktúrákat (#hélix), a $red!ben az egymás mellé, hullámpapírszer"en rendez!dött láncrészeket tartják össze c.) Harmadlagos szerkezet (tercier struktúra) A másodlagos szerkezeti elemek az %hélix, $red! egymáshoz viszonyított elrendez!dését jelenti, beleértve az azokat egymástól esetleg elválasztó rendezetlen, ún. random szerkezeti részeket is! A lánckonformációt a másodrend" kötések mellett az oldalláncok közötti ionos kötések (pl. a karboxilátion és az alkilammóniumion között), illetve kovalenskötések (diszulfidhíd két cisztein molekula között) tartják fenn. d.) Negyedleges szerkezet (kvaterner struktúra) A több polipeptidláncból álló fehérjemolekulákra jellemz!, és a polipeptidláncok egymáshoz való viszonyát jelenti. A különböz! alegységek (polipeptidláncok) közötti kapcsolatot a tercier struktúrát fenntartó er!khöz hasonló kötések biztosítják. A fehérjék típusai 1.) Konformáció szerint FIBRILLÁLIS FEHÉRJÉK, melyeknek tercier struktúrájára az jellemz!, hogy a molekuláknak csaknem teljes hosszában egyféle szekunder szerkezeti elem van jelen, így a hajat %hélix, míg a selymet bred! szerkezeti elemek építik fel. GLOBULÁRIS FEHÉRJÉK, amelyek harmadlagos szerkezetére random (rendezetlen) szakaszok is jellemz!k, míg más szakaszok $red!zött vagy % hélix struktúrát vesznek fel. Ilyenek az immunglobulinok, a hemoglobin, az albuminok. Molekuláik nagyjából gömb alakúak. 2.) Vegyi összetételük szerint Egyszer! fehérjék (proteinek), amelyek csak aminosavakra hidrolizálhatók. Összetett fehérjék (proteidek), amelyek aminosavakon kívül más, szerves vagy szervetlen, ún. nem fehérjerészt is tartalmaznak. Ilyen a hemoglobinban a hem, ami vastartalmú porfirinvázas vegyület; a tejben a kazein, ami foszfátcsoportot tartalmaz. A név utal a nem fehérje rész milyenségére: lipoproteid (a nem fehérje rész lipid), glükoproteid (a nem fehérje rész szénhidrát) stb ) Funkció szerint Struktúrfehérjék, az él!lények szerkezetét meghatározó fehérjék (szaru). Enzimek, vagyis biokatalizátorok. A sejtek kommunikációjában fontos fehérjék (hormonok, receptormolekulák). Transzportmolekulák. A mozgásban jelent!s fehérjék (aktin, miozin, mikrotubulosok fehérjéi). Immunfehérjék (immunglobulinok). (Energiahordozók) Nem megfelel! körülmények között a természetes lánckonformáció megsz"nhet, ennek okai: az ionkoncentráció megváltozása phváltozás (a töltéssel rendelkez! csoportok töltése megsz"nhet, az oldalláncok ennek következtében elmozdulhatnak egymástól, és más oldalláncok között jöhetnek létre kötések) h!mérsékletváltozás (a h!mozgás hatására el!bb a gyengébb, majd magasabb h!mérsékleten akár a kovalens diszulfidhidak is felszakadhatnak) sugárzások, amelyek képesek a kovalens kötések felszakítására. Következményei: Denaturálódás: az eredeti funkció megsz"nése. Koaguláció: a kolloid állapot megsz"nése (kicsapódás). Mind a denaturáció mind a koaguláció lehet megfordítható reverzibilis, vagy visszafordíthatatlan irreverzibilis

4 1.) Biuretreakció A fehérjék kimutatása NaOHval meglúgosított oldatban néhány csepp CuSO 4 hozzáadásakor, fehérjék jelenlétében ibolya színreakció tapasztalható. A folyamat feltétele, hogy a vegyület legalább két peptidkötést tartalmazzon! A folyamat során lúgos közegben a réz(ii.)ionok komplexet alkotnak valószín"leg a peptidkötés oxigénatomjaival, ez okozza a színváltozást miközben ammónia szabadul fel, a peptidkötés reakciójáról van tehát szó. 2.) Xantoproteinreakció Tömény cc.hno3 hatására sárga színreakciót kapunk. Az aromás oldalláncokat a cc.hno 3 nitrálja, s az így keletkez! vegyület sárga szín". Csak az aromás oldalláncú aminosavakat tartalmazó fehérjék adják a próbát (tirozin, fenilalanin)! 19 Nukleinsavak Az él! szervezet minden biológiai tulajdonságának átörökítéséért felel!s makromolekulák! Savval f!zve hidrolizálnak, és a hidrolizátum: foszforsavat, ötszénatomos cukrot, és nitrogéntartalmú heterociklusos vegyületet tartalmaz. 20 Épít!egységeik a NUKLEOTIDOK! A nukleotidok felépítése: PENTÓZ: Dribóz (RNS) vagy 2dezoxiDribóz (DNS). A pentóz 1'szénatomjához kapcsolódó nitrogéntartalmú heteroaromás bázis: PURINVÁZAS bázisok: adenin, guanin PIRIMIDINVÁZAS bázisok: citozin, uracil, timin A pentóz 5'szénatomján lév! hidroxilcsoportját észteresítve foszforsav. A nukleotidok szerepe Tri és difoszfátjai a szervezet energiahordozói: ATP, ADP! Koenzimek alkotórészei: NAD, NADP, KoA! A sejtek kommunikációs kapcsolataiban játszanak szerepet: camp! A nukleinsavak alkotórészei! A nukleinsavak felépülése A nukleinsavak nukleotidokból épülnek fel. A polinukleotidlánc tulajdonképpen poliészterlánc, melyben a nukleotid pentózának 5' szénatomjával észterkötésben lév! foszfátcsoport a másik nukleotid pentózának 3' szénatomján lév! hidroxilcsoporttal kondenzációs reakcióban (vízkilépés) hoz létre észterkötést. Dezoxiribóz az RNSben a cukor ribóz, pontosabban bétadribofuranóz a DNSben a cukor 2dezoxiribóz, szintén bétafuranóz formában 23 24

5 A nitrogénbázisok a pirimidinbázisok 6tagú, két nitrogént tartalmazó heterociklusok citozin, uracil (az RNSben található) és timin (a DNSben található) a purinbázisok kétgy"r"sek, négy nitrogénatommal adenin és guanin citozin uracil timin cukorhoz kapcsolódó pont adenin guanin cukorhoz kapcsolódó pont Nukleozidok nitrogénbázis + cukor = nukleozid a nukleozidokat egybetûs kódokkal jelöljük Nukleotidok nitrogénbázis + cukor + foszfát = nukleotid Polinukleotidok DNS és RNS C = citozin U = uridin T = timidin A = adenozin G = guanozin Bázispárosodás specifikus Hkötés jöhet létre a szomszédos szál bázisaival az DNSben: az A és a T, valamint a G és a C kapcsolódik párba az RNS: az A és az U, valamint a G és a C kapcsolódik párba a bázispárosodáshoz szükséges, hogy a szálak párhuzamosak legyenek a bázispárosodás optimális szerkezete: kettõs spirál 29 30

Hasonló dokumentumok

A sejtek élete. 5. Robotoló törpék és óriások Az aminosavak és fehérjék R C NH 2. C COOH 5.1. A fehérjeépítőaminosavak általános

A sejtek élete. 5. Robotoló törpék és óriások Az aminosavak és fehérjék R C NH 2. C COOH 5.1. A fehérjeépítőaminosavak általános A sejtek élete 5. Robotoló törpék és óriások Az aminosavak és fehérjék e csak nézd! Milyen protonátmenetes reakcióra képes egy aminosav? R 2 5.1. A fehérjeépítőaminosavak általános képlete 5.2. A legegyszerűbb