Transzláció. Szintetikus folyamatok Energiájának 90%-a

Hasonló dokumentumok
transzláció DNS RNS Fehérje A fehérjék jelenléte nélkülözhetetlen minden sejt számára: enzimek, szerkezeti fehérjék, transzportfehérjék

TRANSZLÁCIÓ és fehérje transzport Hogyan lesz a DNS-ben kódolt információból fehérje? A DNS felszínén az aminosavak sorba állnak?

A TRANSZLÁCIÓ Hogyan lesz a DNS-ben kódolt információból fehérje? A DNS felszínén az aminosavak sorba állnak?

15. Fehérjeszintézis: transzláció. Fehérje lebontás (proteolízis)

Fehérje szintézis 2. TRANSZLÁCIÓ Molekuláris biológia kurzus 7. hét. Kun Lídia Genetikai, Sejt- és immunbiológiai Intézet

Transzláció. Leolvasás - fehérjeszintézis

Biológus MSc. Molekuláris biológiai alapismeretek

DNS replikáció. DNS RNS Polipeptid Amino terminus. Karboxi terminus. Templát szál

13. RNS szintézis és splicing

DER (Felületén riboszómák találhatók) Feladata a biológiai fehérjeszintézis Riboszómák. Az endoplazmatikus membránrendszer. A kódszótár.

3. Sejtalkotó molekulák III. Fehérjék, enzimműködés, fehérjeszintézis (transzkripció, transzláció, poszt szintetikus módosítások)

CIÓ A GENETIKAI INFORMÁCI A DNS REPLIKÁCI

1b. Fehérje transzport

RNS-ek. 1. Az ősi RNS Világ: - az élet hajnalán. 2. Egy már ismert RNS Világ: - a fehérjeszintézis ben résztvevő RNS-ek

BIOLÓGIA ALAPJAI. Anyagcsere folyamatok 2. (Felépítő folyamatok)

Fehérje expressziós rendszerek. Gyógyszerészi Biotechnológia

FEHÉRJESZINTÉZIS: a transzláció mechanizmusa és a polipeptidlánc további sorsa. Bay Péter

11. előadás: A génektől a fehérjékig A genetikai információ áramlása

3. Sejtalkotó molekulák III.

A tananyag felépítése: A BIOLÓGIA ALAPJAI. I. Prokarióták és eukarióták. Az eukarióta sejt. Pécs Miklós: A biológia alapjai

FEHÉRJESZINTÉZIS: a transzláció mechanizmusa és a polipeptidlánc további sorsa. Gergely Pál 2009

A nukleinsavak polimer vegyületek. Mint polimerek, monomerekből épülnek fel, melyeket nukleotidoknak nevezünk.

MEDICINÁLIS ALAPISMERETEK AZ ÉLŐ SZERVEZETEK KÉMIAI ÉPÍTŐKÖVEI AZ AMINOSAVAK ÉS FEHÉRJÉK 1. kulcsszó cím: Aminosavak

Kémiai reakció aktivációs energiájának változása enzim jelenlétében

A génkifejeződés szabályozása

RNS-ek. 1. Az ősi RNS Világ: - az élet hajnalán. 2. Egy már ismert RNS Világ: - a fehérjeszintézis ben résztvevő RNS-ek

NUKLEINSAVAK. Nukleinsav: az élő szervezetek sejtmagvában és a citoplazmában található, az átöröklésben szerepet játszó, nagy molekulájú anyag

Fehérjebiotechnológia Emri, Tamás Csősz, Éva Tőzsér, József Szerkesztette Tőzsér, József, Debreceni Egyetem

2007/11/05 Molekuláris biológia előadások - Putnoky 1-1

RNS SZINTÉZIS ÉS ÉRÉS

Gáspári Zoltán. Élő molekulák az élet molekulái

Riboszóma. Golgi. Molekuláris sejtbiológia

A glükóz reszintézise.

Glükoproteinek (GP) ELŐADÁSVÁZLAT ORVOSTANHALLGATÓK RÉSZÉRE

TRANSZPORTFOLYAMATOK 1b. Fehérjék. 1b. FEHÉRJÉK TRANSZPORTJA A MEMBRÁNONOKBA ÉS A SEJTSZERVECSKÉK BELSEJÉBE ÁLTALÁNOS

Citrátkör, terminális oxidáció, oxidatív foszforiláció

ZSÍRSAVAK OXIDÁCIÓJA. FRANZ KNOOP német biokémikus írta le először a mechanizmusát. R C ~S KoA. a, R-COOH + ATP + KoA R C ~S KoA + AMP + PP i

Sejtmag, magvacska magmembrán

Fehérjék. SZTE ÁOK Biokémiai Intézet

Biomolekulák kémiai manipulációja

A felépítő és lebontó folyamatok. Biológiai alapismeretek

Élettan. előadás tárgykód: bf1c1b10 ELTE TTK, fizika BSc félév: 2015/2016., I. időpont: csütörtök, 8:15 9:45

Fehérjebiotechnológia

Nukleinsavak, transzkripció, transzláció

MOLEKULÁRIS GENETIKA A DNS SZEREPÉNEK TISZTÁZÁSA

CzB Élettan: a sejt

A replikáció mechanizmusa

A tananyag felépítése: A BIOLÓGIA ALAPJAI. I. Prokarióták és eukarióták. Az eukarióta sejt. Pécs Miklós: A biológia alapjai

A fehérjék hierarchikus szerkezete

Több oxigéntartalmú funkciós csoportot tartalmazó vegyületek

sejt működés jovo.notebook March 13, 2018

TÉMAKÖRÖK. Ősi RNS világ BEVEZETÉS. RNS-ek tradicionális szerepben

POSZTTRANSZLÁCIÓS MÓDOSÍTÁSOK: GLIKOZILÁLÁSOK

Az orvosi biotechnológiai mesterképzés megfeleltetése az Európai Unió új társadalmi kihívásainak a Pécsi Tudományegyetemen és a Debreceni Egyetemen

2011. október 11. Szabad János

Az orvosi biotechnológiai mesterképzés megfeleltetése az Európai Unió új társadalmi kihívásainak a Pécsi Tudományegyetemen és a Debreceni Egyetemen

Receptorok és szignalizációs mechanizmusok

TEMATIKA Biokémia és molekuláris biológia IB kurzus (bb5t1301)

Budapesti Műszaki és Gazdaságtudományi Egyetem Alkalmazott Biotechnológia és Élelmiszertudományi Tanszék

Molekuláris biológiai alapok

BIOLÓGIA ALAPJAI. Sejttan. Anyagcsere folyamatok 1. (Lebontó folyamatok)

Antiszenz hatás és RNS interferencia (a génexpresszió befolyásolásának régi és legújabb lehetőségei)

Biológia. Stromájer Gábor Pál

A fehérjék hierarchikus szerkezete

CHO H H H OH H OH OH H CH2OH HC OH HC OH HC OH CH 2

Jelutak. 2. A jelutak komponensei Egy tipikus jelösvény sémája. 2. Ligandok 3. Receptorok 4. Intracelluláris jelfehérjék

Epigenetikai Szabályozás

Bioinformatika előad

MITOCHONDRIUM. Molekuláris sejtbiológia: Dr. habil. Kőhidai László egytemi docens Semmelweis Egyetem, Genetikai, Sejt- és Immunbiológiai Intézet

Gyógyszerrezisztenciát okozó fehérjék vizsgálata

4. Sejt szerveződése és a sejt élete. Sejtalkotók, felépítő és lebontó folyamatok, jelátvitel, trafficking, sejtosztódás, sejthalál

Fehérjeszerkezet, és tekeredés

A piruvát-dehidrogenáz komplex. Csala Miklós

2. Sejtalkotó molekulák II. Az örökítőanyag (DNS, RNS replikáció), és az öröklődés molekuláris alapjai (gén, genetikai kód)

A felgyorsult fehérje körforgás szerepe a transzlációs hibákkal szembeni alkalmazkodási folyamatokban

2. A jelutak komponensei. 1. Egy tipikus jelösvény sémája 2. Ligandok 3. Receptorok 4. Intracelluláris jelfehérjék

A géntechnológia genetikai alapjai (I./3.)

Molekuláris biológus M.Sc. Prokarióták élettana

Semmelweis Egyetem / Élettani Intézet / Budapest. Bioinformatika és genomanalízis az orvostudományban. Szekvenciaelemzés. Cserző Miklós 2017

3. előadás Sejtmag, DNS állomány szerveződése

Az exponenciális, kiegyensúlyozott növekedés

Elődi Pál. Biokémia. Negyedik kiadás

A sejtes szervezıdés elemei (sejtalkotók / sejtorganellumok)

Enzimek. Enzimek! IUBMB: szisztematikus nevek. Enzimek jellemzése! acetilkolin-észteráz! legalább 10 nagyságrend gyorsulás. szubsztrát-specificitás

Szénhidrátok monoszacharidok formájában szívódnak fel a vékonybélből.

A nukleinsavak polimer vegyületek. Mint polimerek, monomerekből épülnek fel, melyeket nukleotidoknak nevezünk.

Poligénes v. kantitatív öröklődés

I. Az örökítő anyag felfedezése

Aminosavak általános képlete NH 2. Csoportosítás: R oldallánc szerkezete alapján: Semleges. Esszenciális aminosavak

A sejtműködés szabályozási lehetőségei

Szignalizáció - jelátvitel

Endokrinológia. Közös jellemzők: nincs kivezetőcső, nincs végkamra - hámsejt csoportosulások. váladékuk a hormon

Tel: ;

Natív antigének felismerése. B sejt receptorok, immunglobulinok

3. A w jelű folyamat kémiailag kondenzáció. 4. Ebben az átalakulásban hasonló kémiai reakció zajlik le, mint a zsírok emésztésekor a vékonybélben.

Biokémiai és Molekuláris Biológiai Intézet. Mitokondrium. Fésüs László, Sarang Zsolt

Nanotechnológia. Nukleinsavak. Készítette - Fehérvári Gábor

BIOLÓGIA ALAPJAI (BMEVEMKAKM1; BMEVEMKAMM1)

9. előadás Sejtek közötti kommunikáció

SEJTBIOLÓGIA biomérnök hallgatók számára

Átírás:

Transzláció

Transzláció Fehérje bioszintézis a genetikai információ kifejeződése Szükséges: mrns: trns: ~40 Riboszóma: 4 rrns + ~ 70 protein 20 Aminosav aktiváló enzim ~12 egyéb enzim Szintetikus folyamatok Energiájának 90%-a

trns Intramolekuláris bázispárok kettősszálú szakaszok 3 hurok DHU-hurok: aminoacyl-trnsszintetázhoz köt dihidro-uridin-monofoszfátot tartalmaz Antikodon-hurok: az mrns kodonjához köt TφC-hurok: a riboszómához köt T = timidine-monofoszfát Φ = pszeudouridin-monofoszfát 3 -vég: CCA-szekvencia a szállítandó aminopsav karboxil csoportjához köt észter kötéssel TφC-loop DHU-loop Anticodonloop

trns http://en.wikipedia.org/wiki/shamrock http://classes.midlandstech.edu/carterp/courses/bio101/chap14/chap14.htm

Az aminosavak aktiválása A megfelelő aminosavat a trns CCA farkának 3 végéhez kötjük észter kötéssel : Aminoacil-tRNS-szintetáz: a trns-re és az aminosavra is specifikus Aminoacil-tRNS-szintetáz ATP-t köt ATP+Aminosav aminoacil-amp + Pp an Aminoacil-AMP: az aminosav az AMP foszfát csoportjához köt savanhidrid kötéssel Aminoacil-tRNS-szintetáz a trns DHU hurkához köt Aminoacil-AMP + trns aminoacil-trns + AMP Aminoacil-tRNS: az aminosav karboxil csoportja a trns CCA toldalékszekvenciájának 3 OH csoportjához köt észter kötéssel

A riboszómák szerkezete rrns + fehérjék Nagy alegység: Eukarióták: 5S rrns; 5,8S rrns; 28S rrns + 49 protein Prokarióták: 5S rrns; 23S rrns + 34 protein Kis alegység: Eukarióták: 18S rrns +33 protein Prokarióták: 16S rrns + 21 protein

A riboszómák szerkezete

A riboszómák kötőhelyei A kis alegység kötőhelyei: mrns-binding site A nagy alegység kötőhelyei: A = Aminoacil-tRNS P = Peptidil-tRNS E = Exit

Transzláció eukariótákban Helyszín Citoplazma (mrns-nek ki kell jutnia a sejtmagból) Durva felszínű endoplazmatikus retikulum : membrán + riboszómák Leolvasás iránya: 5 3 Szintézis iránya: N C

A transzláció iniciációja eukariótákban 1. Riboszóma kis alegység+ eif-2-gtp + más eif-k + trns Met Pre-iniciációs komplex 2. Kozak-scanning mechanismus: a pre-iniciációs komplex végigszalad az mrns-en a START kodonig (AUG=Met) (1 ATP/nukleotid) 3. Start kodont felismeri riboszóma kis alegysége az mrns RBS-hez köt 4. GTP hidrolizál Riboszóma nagy alegység köt, eif-ek ledisszociálnak Iniciációs komplex

A transzláció iniciációja eukariótákban

A transzláció elongációja eukariótákban Az iniciáció végén: Iniciációs komplex met-trns a TφC-hurokkal a riboszóma P kötőhelyéhez köt Az A kötőhely szabad Az elongáció ciklusokból áll: Minden ciklusban egy aminosavval hosszabbodik a peptid-lánc

A transzláció elongációja eukariótákban 1. aminoacil-trns köt a riboszóma A kötőhelyéhez a TφC-hurokkal, és az mrns következő kodonjához az antikodon hurokkal EF-1α + GTP

A transzláció elongációja eukariótákban 2. Metionin (vagy a 2. ciklustól a peptid lánc) áthelyeződik a trns-ről az újjonnan kötött aminoacil-trns-re (P A): peptidil-transzferáz ribozim: a riboszóma 28S rrns-e ATP nem kell 2 aminosav között peptidkötés alakul ki dipeptidiltrns (vagy a 2. ciklustól: hosszabb peptidil-trns) Az üres trns az E kötőhelyre kerül, majd disszociál

A transzláció elongációja eukariótákban 3. Transzlokáció: dipeptidil-trna (vagy hosszabb) a P kötőhelyről átkerül az A kötőhelyre translocase EF-2 + GTP Riboszóma egy kodonnal továbblép

A transzláció elongációja eukariótákban Az ciklus végén: Dipeptidil-tRNS (vagy hosszabb) a riboszóna P kötőhelyén van A kötőhely szabad Következő ciklus : Új aminoacil-trns köt az A kötőhelyhez Már meglévő peptidlánc átkerül az új aminoacil-trns-re (P A) Az új peptidlánc átkerül a P kötőhelyre, A-kötőhely felszabadul és így tovább Peptidlánc minden ciklusban egy aminosavval nő

A transzláció elongációja eukariótákban

A transzláció terminációja prokariótákban és eukariótákban STOP kodonhoz (UAA, UAG or UGA) nem tartozik trns PRF köt az A kötőhelyhez PRF = protein releasing factor PRF lehasítja a peptidlácot (GTP kell) A riboszóma alegységek és az mrns disszociál

A transzláció terminációja (in pro- and eukaryotes)

A Transzláció iniciációja prokariótákban 1. Riboszóma kis alegység+ IF-1 és IF-3 2. + IF-2-GTP + trns ini + mrns 30S pre-iniciációs komplex Nincs Kozak-scanning, kis alegység az mrns Shine-Dalgarno-szekvenciájához köt 3. IF-1 és IF-3 disszociál, GTP hidrolizál nagy alegység köt 70S iniciációs komplex

A Transzláció iniciációja prokariótákban Főbb különbségek: Csak 3 IF kell eukariótáknál sok Iniciator (első) aminosav: N-formil-metionine Nincs Kozak-scanning mechanism

A Transzláció iniciációja prokariótákban

A Transzláció elongációja prokariótákban Más elongációs faktorok: EF-1α EF-Tu EF-2 EF-G Transzkripció és transzláció egy időben Egy mrns több riboszómához köt Transzláció párhuzamosan több génről poliriboszoma

A Transzláció elongációja prokariótákban Polycistronic mrna polyribosome https://www.youtube.com/watch?v=jml8cfbwcds

A transzláció energiamérlege Iniciáció: 1 GTP (eif-2 or IF-2) Kozak-scanning (csak eukarióták): 1 ATP/nukleotid Elongáció: 4 ATP/aminosav Aminosav aktiválás: 2 ATP (ATP AMP+PP in,) aminoacil-trna köt az A-helyre: 1 GTP (EF-1α or EF-Tu) Transzlokáció: 1 GTP (EF-2 or EF-G) Termináció: 1 GTP (PRF)

A transzláció szabályozása Komplementaritás mrns 5 vége és a riboszóma kis alegysége között : Hosszabb RBS gyorsabb iniciáció Preferált kodon: Szinonim kódok esetén van aminek gyakoribb a trns-e (vagy jobban köt)

A transzláció szabályozása micrns (mrna inhibiting complementary RNA or micro RNA, mirna) micrns mrns 5 végéhez köt kis alegység nem tud kötni

Overview of translation

A fehérjék poszttranszlációs módosításai Hasítás Iniciátor metionine (v. N-formil-Met) lehasad Proinzulin inzulin átalakulás Zimogének aktiválása pl. tripszinogen tripszin Foszforiláció (OH-group of Ser, Thr or Tyr) Enzimaktivitás szabályozása (aktiválás/inaktiválás)

A fehérjék poszttranszlációs módosításai Hidroxiláció Kollagén: Lys és Pro Glikoziláció glikoproteinek Szénhidrát köt OH-csoporthoz(Ser, Thr, Tyr vagy hidroxilezett aminosavhoz: hydroxy-lys and Pro) Glikoproteinek: pl. membrán fehérjék

A fehérjék poszttranszlációs módosításai: glikoziláció

A fehérjék poszttranszlációs módosításai Acetiláció Hiszton acetiláció epigenetikus szabályozás Oxidáció Diszulfid hidak pl inzulin A és B lánca

Fehérje hajtogatás és transzport Szintetizált fehérjék még nem funkcionálnak folding natív szerkezet (Transzláció után!) Fehérjék a riboszómáról a felhasználási helyre szállítódnak Szignál szekvencia fehérje része Szignál-peptidáz lehasítja a szignál szekvenciát ha elért a helyére