9. Előadás. Fehérjék

Hasonló dokumentumok

9. Előadás. Peptidek,fehérjék

Több oxigéntartalmú funkciós csoportot tartalmazó vegyületek

A fehérjék hierarchikus szerkezete

Aminosavak általános képlete NH 2. Csoportosítás: R oldallánc szerkezete alapján: Semleges. Esszenciális aminosavak

A fehérjék hierarchikus szerkezete

3. Sejtalkotó molekulák III.

3. Sejtalkotó molekulák III. Fehérjék, enzimműködés, fehérjeszintézis (transzkripció, transzláció, poszt szintetikus módosítások)

MEDICINÁLIS ALAPISMERETEK AZ ÉLŐ SZERVEZETEK KÉMIAI ÉPÍTŐKÖVEI AZ AMINOSAVAK ÉS FEHÉRJÉK 1. kulcsszó cím: Aminosavak

A fehérjék szerkezete és az azt meghatározó kölcsönhatások

4. FEHÉRJÉK. 2. Vázanyagok. Az izmok alkotórésze (pl.: a miozin). Inak, izületek, csontok szerves komponensei, az ún. vázfehérjék (szkleroproteinek).

A sejtek élete. 5. Robotoló törpék és óriások Az aminosavak és fehérjék R C NH 2. C COOH 5.1. A fehérjeépítőaminosavak általános

Szerves Kémiai Problémamegoldó Verseny

A fehérjék hierarchikus szerkezete. Szerkezeti hierarchia. A fehérjék építőkövei az aminosavak. Fehérjék felosztása

Bioinformatika előad

Fehérjeszerkezet, és tekeredés. Futó Kinga

Fehérjeszerkezet, és tekeredés

Szerves Kémiai Problémamegoldó Verseny

Szerkesztette: Vizkievicz András

Az élő anyag szerkezeti egységei: víz, nukleinsavak, fehérjék. elrendeződés, rend, rendszer, periodikus ismétlődés

3. A kémiai kötés. Kémiai kölcsönhatás

3. változat. 2. Melyik megállapítás helyes: Az egyik gáz másikhoz viszonyított sűrűsége nem más,

6. változat. 3. Jelöld meg a nem molekuláris szerkezetű anyagot! A SO 2 ; Б C 6 H 12 O 6 ; В NaBr; Г CO 2.

A fehérjék harmadlagos vagy térszerkezete. Még a globuláris fehérjék térszerkezete is sokféle lehet.

SZERVES KÉMIAI REAKCIÓEGYENLETEK

Hemoglobin - myoglobin. Konzultációs e-tananyag Szikla Károly

9. Szilárdfázisú szintézisek. oligopeptidek, oligonukleotidok

4. változat. 2. Jelöld meg azt a részecskét, amely megőrzi az anyag összes kémiai tulajdonságait! A molekula; Б atom; В gyök; Г ion.

Aminosavak, peptidek, fehérjék

CH 2 =CH-CH 2 -S-S-CH 2 -CH=CH 2

Sillabusz orvosi kémia szemináriumokhoz 1. Kémiai kötések

Az aminosav anyagcsere orvosi vonatkozásai Csősz Éva

FEHÉRJÉK A MÁGNESEKBEN. Bodor Andrea ELTE, Szerkezeti Kémiai és Biológiai Laboratórium. Alkímia Ma, Budapest,

MEDICINÁLIS ALAPISMERETEK BIOKÉMIA AZ AMINOSAVAK ANYAGCSERÉJE 1. kulcsszó cím: Az aminosavak szerepe a szervezetben

1. változat. 4. Jelöld meg azt az oxidot, melynek megfelelője a vas(iii)-hidroxid! A FeO; Б Fe 2 O 3 ; В OF 2 ; Г Fe 3 O 4.

1. Tömegszámváltozás nélkül milyen részecskéket bocsáthatnak ki magukból a bomlékony atommagok?

Peptid- és fehérjék másodlagos-, harmadlagos- és negyedleges szerkezete

Szénhidrogének III: Alkinok. 3. előadás

9. Szilárdfázisú szintézisek. oligopeptidek, oligonukleotidok

INFORMATIKA EMELT SZINT%

Osztályozó vizsgatételek. Kémia - 9. évfolyam - I. félév

HETEROGÉN FÁZISÚ ENZIMES REAKCIÓK HOMOGÉN ENZIMES REAKCIÓK ELŐNYÖK/HÁTRÁNYOK

Atomszerkezet. Atommag protonok, neutronok + elektronok. atompályák, alhéjak, héjak, atomtörzs ---- vegyérték elektronok

Aminosavak, peptidek, fehérjék. Szerkezet, előállítás, kémiai tulajdonság

Kémiai kötések és kristályrácsok ISMÉTLÉS, GYAKORLÁS

Kötések kialakítása - oktett elmélet

Aminosav anyagcsere. Dr. Vér Ágota Egyetemi docens 2012

Az AS nitrogénjének eltávolítása

Minőségi kémiai analízis

A kémiai kötés. Kémiai kölcsönhatás

TAKARMÁNYOZÁSTAN. Az Agrármérnöki MSc szak tananyagfejlesztése TÁMOP /1/A

Oldódás, mint egyensúly

Aminosavak, peptidek, fehérjék. Béres Csilla

Fehérjeszerkezet, fehérjetekeredés

Röntgendiffrakció, tömegspektrometria, infravörös spektrometria.

Atomszerkezet. Atommag protonok, neutronok + elektronok. atompályák, alhéjak, héjak, atomtörzs ---- vegyérték elektronok

TRIPSZIN TISZTÍTÁSA AFFINITÁS KROMATOGRÁFIA SEGÍTSÉGÉVEL

Elektrolitok nem elektrolitok, vezetőképesség mérése

Kémiai reakciók. Közös elektronpár létrehozása. Általános és szervetlen kémia 10. hét. Elızı héten elsajátítottuk, hogy.

Fehérjebiotechnológia Emri, Tamás Csősz, Éva Tőzsér, József Szerkesztette Tőzsér, József, Debreceni Egyetem

2. változat. 6. Jelöld meg, hány párosítatlan elektronja van alapállapotban a 17-es rendszámú elemnek! A 1; Б 3; В 5; Г 7.

Sav bázis egyensúlyok vizes oldatban

Németh Anikó 1,2, Kosáry Judit 1, Fodor Péter 1, Dernovics Mihály 1

Citrátkör, terminális oxidáció, oxidatív foszforiláció

PEPTIDTÉRKÉP-VIZSGÁLAT (4)

Kémiai kötés. Általános Kémia, szerkezet Slide 1 /39

Oldódás, mint egyensúly

ALKOHOLOK ÉS SZÁRMAZÉKAIK

Bioinformatika 2 5. előadás

ПРОГРАМА ВСТУПНОГО ВИПРОБУВАННЯ З ХІМІЇ Для вступників на ІІ курс навчання за освітньо-кваліфікаційним рівнем «бакалавр»

Transzláció. Szintetikus folyamatok Energiájának 90%-a

Élelmiszer-fehérjék átalakulása a feldolgozás és tárolás során

Detektorok tulajdonságai

A Ca 2+ szerepe a tormaperoxidáz enzim aktív szerkezetében. Szigeti Krisztián

Elektronegativitás. Elektronegativitás

A bórsavtól a lipofil karboránt tartalmazó peptidomimetikumokig

A fehérjék szerkezeti hierarchiája. Fehérje-szerkezetek! Klasszikus szerkezet-funkció paradigma. szekvencia. funkció. szerkezet! Myoglobin.

Javítókulcs (Kémia emelt szintű feladatsor)

Genomika. Mutációk (SNP-k) és vizsgálatuk egyszerű módszerekkel. DNS szekvenálási eljárások. DNS ujjlenyomat (VNTR)

Részletes tematika: I. Félév: 1. Hét (4 óra): 2. hét (4 óra): 3. hét (4 óra): 4. hét (4 óra):

Bioinformatika 2 6. előadás

Korszerű tömegspektrometria a. Szabó Pál MTA Kémiai Kutatóközpont


Elválasztástechnikai és bioinformatikai kutatások. Dr. Harangi János DE, TTK, Biokémiai Tanszék

Szerkesztette: Vizkievicz András

Makromolekulák. Fehérjetekeredé. rjetekeredés. Biopolimer. Polimerek

Integráció. Csala Miklós. Semmelweis Egyetem Orvosi Vegytani, Molekuláris Biológiai és Patobiokémiai Intézet

Fehérjék elválasztására alkalmazható mikrofludikai rendszerek Bioanalyzer, LabChip rendszerek. A készülékek működési elve, felépítésük, alkalmazásuk.

A tejfehérje és a fehérjeellátás

Enzimek. Enzimek! IUBMB: szisztematikus nevek. Enzimek jellemzése! acetilkolin-észteráz! legalább 10 nagyságrend gyorsulás. szubsztrát-specificitás

KÉMIA ÍRÁSBELI ÉRETTSÉGI- FELVÉTELI FELADATOK 2000

Az enzimek katalitikus aktivitású fehérjék. Jellemzőik: bonyolult szerkezet, nagy molekulatömeg, kolloidális sajátságok, alakváltozás, polaritás.

Bioinformatika előadás

Aminosavak és aminok meghatározása biológiai és természetes mintákban, HPLC eljárással

Általános és szervetlen kémia 3. hét Kémiai kötések. Kötések kialakítása - oktett elmélet. Lewis-képlet és Lewis szerkezet

Aminosavak, peptidek

TestLine - Biogén elemek, molekulák Minta feladatsor

Név: Pontszám: 1. feladat (3 pont) Írjon példát olyan aminosav-párokra, amelyek részt vehetnek a következő kölcsönhatásokban

Gyógyszerrezisztenciát okozó fehérjék vizsgálata

Fehérjék felépítése és struktúrája. Aminosav oldalláncok. A fehérjék királis elemekből (α-l-aminosavakból) épülnek fel

Átírás:

9. Előadás Fehérjék

Előzmények Peptidkémia Analitikai kémia Protein kémia 1901 E. Fischer : Gly-Gly 1932 Max Bergman és Leonidas Zervas : Benziloxi-karbonil csoport 1963 B. Merrifield : Szilárd fázisú peptid szintézis 1923 Fritz Pregl : Mikroanalitika Kromatográfia Elektroforézis Röntgen (X-ray) krisztallográfia 1952 William H. Stein és Stanford Moore : Aminosav analizis 1954 P. Edman : Protein szekvenálás 1955 F. Sanger : Az inzulin priemr szerkezete 1988 Á. Furka : Kombinatorkus peptid szintézis NMR Tömeg spektroszkópia 1962 M.F. Perutz és J. C. Kendrew A myoglobin térszerkezete

A peptid kötés: amid kötés (E. Fischer, 1902) Emil Fischer Nobel dij, 2002 John B. Fenn Nobel dij, 2002 N-terminális C-terminális Dipeptid: 2 Oligopeptid : 2-15 Polipeptid: >15 poliamid

Kötéstípusok a fehérjékben Kovalens Nem kovalens Amid Diszulfid - CO NH - - S S - Hidrofób, Van der Waals H-híd (inter és intra) Ionos

Fehérjék szerkezetének meghatározása 1. Izolálás, tisztítás homogén minta előállítása 2. Kimutatás, minőségi/mennyiségi meghatározás 3. Primer (elsődleges) szerkezet meghatározása - aminosavösszetétel - aminosavsorrend - N-terminális aminosav - C-terminális aminosav 4. Térszerkezet (3D) meghatározása - szekunder (másodlagos) - tercier (harmadlagos, szupermásodlagos) - quaterner (negyedleges)

1. Fehérje izolálás gélelektroforézis (egy- és kétdimenziós) egydimenziós kétdimenziós Salmonella thyphimurium SDS-PAGE, 200 mg protein, 3,5 x 0,8 cm Autoradigram, 2D, E. Coli proteinek, 10 mg, 14 C jelzett aminosav a táptalajban, 2,3 x 1,3 cm, exp. 825 h

Gélelektroforézis

Egydimenziós gélelektroforézis (méret szerint) HeLa sejtmag fehérjék Swiss-Prot

Kétdimenziós gélelektroforézis (HeLa sejtmag fehérjék) M t pi

2. Fehérjék kimutatása, mennyiségi meghatározása a) Amino csoport kimutatás b) Biuret próba Reagens: CuSO 4 /NaOH l = 540-550 nm c) Lowry-Hartree Reagens: biuret + 3 H 2 OxP 2 O 5 x13 WO 2 x5 MoO 3 10 H 2 O, Folin-Ciocalteu-fenol l = 720-750 nm d) BCA (bicinoninic acid), Reagens: biuret + BCA l = 562 nm e) Bradford reagens (trifenil-metion) l = 595 nm

3. Primer szerkezet 3. 1. Diszulfid-híd felbontása C módszer = peroxi-ecetsav mellékreakció ---Met oxidáció

3.1. Aminosav összetétel meghatározása 3.1.1. Hidrolizis O O NH 2 -CH 2 - C Gly-Ala H 2 O / 6M HCl 105 o C NH-CH-COOH CH 3 NH 2 -CH 2 - glicin C + OH NH 2 -CH-COOH CH 3 alanin 3.1.2. Elválasztás, származékképzés Ioncserés (oszlop)kromatográfia, Rockefeller Intézet, 1950 Gyanta: vízben nem oldódó polimer SO 3 - csoportokkal Detektálás: ninhidrin reakció, l = 570 nm

3.1.3. Származékképzés és elválasztás Származékképzés: o-ftálaldehid Elválasztás: HPLC, Detektálás: lg = 360 nm le = 455 nm Hunkapiller et al. Science, 1984

3.1.4. Származékképzés D/L-aminosav meghatározására NO2 NH * CH CONH2 O2N F 1-fluor-2,4-dinitrofenil- 5-L-Ala-amid (FDAA) CH3 + * H2N CH COOH Q ph 9,0; 10 perc (D,L) NO2 NH * CH CONH2 NO2 NH * CH CONH2 CH3 CH3 O2N * NH CH COOH O2N * NH CH COOH Q Q D,L-származék L,L-származék HPLC elválasztás

3. 2. Aminosav sorrend meghatározása 3.2.1. N-terminális 3.2.1.1. Sanger reakció, Nobel díj, 1958 (inzulin) és 1980 (oligonukleotid szekvenálás F. Sanger, P. Berg, W. Gilbert) F. Sanger (1918- ) NO 2 NO 2 O2N 4 2 F + N H 2 C H CO - R NaHCO 3 O 2 N N H C H CO - R + HF 1-fluor-2,4-dinitro benzol NO 2 N H C H CO - 6 M HCl NO 2 NH CH COOH R R O 2 N O2N + aminosavak 2,4-dinitrofenil fehérje 2,4-dinitrofenil aminosav l=254 nm Mellékreakció: Lys e-aminocsoportja

3.2.1.2. 1-dimetilamino-naftalin-5-szulfonil klorid (Dansyl-klorid, Hartley, 1963) H3C N CH3 O S Cl O + C H 3 NH 2 -L-K-A-D-P-N-R-F-G-A-D-L-COOH N * C H 3 bázis ph 7,5-8,0 O S O +HCl NH-L-K-A-D-P-N-R-F-G-A-D-L-COOH * C H 3 N C H 3 6 M HCl hidrolizis O S O NH-Leu-COOH + K, A, D, P, N, R, F, G-COOH (Dansyl-aminosav) * * l g =360 nm l e =480 nm Mellékreakció: Lys e-aminocsoportja

3.2.2. C-terminális NH 2 -L-K-A-D-P-N-R-F-G-A-D-L-COOH + H 2 N - NH 2 90 o C 20-100 óra + NH 3 -L CO -NH-NH 2, + NH 3 -K-CO-NH-NH 2... + NH 3 -L-COO - 3.2.3. Edman lebontás (P. Edman, Lund, 1950) 1. lépés: Reakció fenilizotiocianáttal (addició) 2. lépés: Hidrolizis 3. lépés: A feniltiohidantoin származék azonosítása

1. lépés: Reakció fenilizotiocianáttal N = C = S NH 2 - CH CO -... + ph 8-9, 40 o C R S II NH - C - 2. lépés: Hidrolizis (H + /TFA) NH - CH CO -... R feniltiocarbamil származék anilinotiozolinon származék fenilhidantoin (PTH) aminosav

3. lépés: A feniltiohidantoin származék azonosítása

3. 2.4. Fehérjék feldarabolása 3.2.4.1. Kémiai hasítás a) Reakció brómciánnal (BrCN), Met - + H 2 O, H + NH 2 -CH-COOH (CH 2 ) 2 OH homoszerin

b) Reakció hidroxilaminnal (NH 2 - OH) Asp - Gly c) Reakció 2-nitro-4-tiociano - benzoesav - Cys O 2 N 2 HOOC 4 N = C = S 3. 2.4.2. Enzimatikus hasítás Terminológia (Schechter, Berger) -S4 S3 S2 S1 S1 S2 - S3 S4 enzim - P4 P3 P2 P1 P1 P2 - P3 P4 szubsztrát - P4 P3 P2 P1 OH + H- P1 P2 - P3 P4 Szerin proteázok: tripszin (Arg, Lys) P1, trombin, kimotripszin (Tyr, Trp, Phe) P1, elasztáz, kallikrein.. Cisztein proteáz: papain, actinidin... Karboxil proteáz: pepszin, katepszin D (lizoszoma), LysC (Lys) P1, GluC (Glu, Asp)... Aminoproteáz: AspN (Asp)P1... Metalloproteáz: temolizin, karboxipeptidáz A...

Primer szerkezet, aminosavsorrend - összegzés

3. Térszerkezet

Szerkezeti hierarchia

Az amid kötés Delokalizáció, 2 elektron, 3 atom - Gyenge N bázis - Erős H-híd - Részleges kettős kötés - Síkalkat - Cisz/transz izoméria Nomenklatúra

A Ramachandran térkép - bevezetés Omega, w Pszi, y Fi, F

A Ramachandran térkép

Másodlagos szerkezet típusai

Helikális szerkezet 3 10 hélix, alfa a-hélix, pi p-hélix

Béta redőzőtt réteg szerkezet

Kanyar szerkezet

A Ramachandran térkép - összefoglalás

Konformerek energiatartalma Források : kötéshossz (Ed) változatlan vegyértékszög (Eo) változatlan torziós szög (Ew) - változik Nem kötött atomok távolsága (Ew) Kötő elektronpárok kölcsönhatása (Eh) Elektrosztatikus kölcsönhatás ( Példa: DE = DEd + DEo + DEw + DEw + DEh + DEe Fehérje 100 aminosavból a) ha: 10 konformáció/as lehetséges akkor: 10 100 konformer b) ha: 2 konformáció/as lehetséges akkor: 10 30 konformer

Szupermásodlagos szerkezetek Görög kulcs Béta kígyó Csoportosítás Alfa (a) Béta (b) csak alfa hélix csak béta réteg Alfa + béta ( a + b) hélix és réteg egymástól távol Alfa/béta (a/b) hélix és réteg egymással kölcsönhatásban

Negyedleges szerkezet - a kollagén

A protemika alapjai Eredet (taxonómia) Fehérje expresszió lizis Sejtlizátum -nukleinsavak -fehérjék -lipidek -... Elválasztás (elektroforézis, UC...) Izolált fehérje Szerkezetvizsgálat (kémiai lebontás, MS.. Primer szerkezet (aminosavsorrend) Annotáció Alegységek Poszt-transzlációs Térszerkezet Lokalizáció Funkciók: fémion Kötődés, ATP kötés Rokonság más fehérjékhez Asszociáció betegséggel

A médium összetételének hatása az E coli fehérje összetételére Arg - Arg Farrell PHO (1978)

Proteomikai munkafolyamat Minta összegyűjtése Organellumok szétválasztása Tisztítás ellenanyag segítségével 1 és 2D gélelektroforézis RP-HPLC SCX HPLC (ioncserés) Fehérje gélek Fehérje(k) (pöttyök) kivágása minta Előkészítő lépések Szerkezeti vagy tömeg információk MS ESI-MS, MALDI-TOF peptidek Fehérje(k) Keresés adatbázisban Fehérje azonosítás SWISS-PROT TrEMBL RefSeq XPs Ensembl...

Fehérje bioszintézise

Nem fehérje alkotó természetes aminosavak A) H 2 N C H COOH H 2 N C H 2 C H 2 C H 2 - CO 2 Glu dekarboxiláz C H 2 C H 2 g-aminovajsav (GABA) HOOC HOOC Glu B) Lys/Met + C-vitamin (máj) C H 3 C H 3 N + C H 2 C H C H O H 3 C H 2 Karnitin Zsiranyagcsere Mitokondrium transzport Sejtpermeabilitás HOOC C) Állat, ember + H2N b a CH2 CH2 COOH Növény - béta-alanin C H 3 H O C H 2 C C H CO N H C H 2 C H 2 COOH C H 3 O H pantoténsav

D) H 2 N C H COOH E) C H 2 S H cisztein 1. CO 2 2. oxidáció (máj, B6) H 2 N C H 2 C H 2 SO 3 H taurin Állat Ember epesav alkotórész Növény neurotranszmitter vérlemezke + - migrén? H 2 N C H COOH (CH 2 ) 3 H N C N H 2 N H arginin argináz +H 2 O H 2 N C H COOH (CH 2 ) 3 N H 2 ornitin + H 2 N C H COOH H 2 N C N H 2 O +NH 3, + CO 2 karbamid (urea) urea ciklus (máj) hagyma, fokhagyma detoxifikáció (CH 2 ) 3 H N C N H 2 citrullin (citrullus lat. görögdinnye) O

F) C H 3 H N C H 2 COOH szarkozin (izom) H 2 N-CN C H 3 N H 2 C N C H 2 COOH N H kreatin. H 2 O (N-metil-guanidino-ecetsav) op: 303 o C izom H 2 PO 4 -NH - (kreatin-foszfát)