Szerkesztette: Vizkievicz András

Átírás

1 Fehérjék A fehérjék - proteinek - az élő szervezetek számára a legfontosabb vegyületek. Az élet bármilyen megnyilvánulási formája fehérjékkel kapcsolatos. A sejtek szárazanyagának minimum 50 %-át adják. Szerkesztette: Vizkievicz András Csoportosításuk biológiai feladataik alapján történik, lehetnek: szerkezeti fehérjék: tartó, szilárdító feladatokat látnak el, pl. a kollagén szinte mindenütt, keratin a hajban, összehúzékony fehérjék: ilyen az aktin, miozin, pl. az izmokban, transzportfehérjék: szállító feladatokat látnak el, pl. a hemoglobin oxigént szállít, védőfehérjék: fertőzésekkel szembeni védekezésben közreműködnek, pl. immunoglobulinok, hormonok: kémiai jelek, szervek, szövetek működését befolyásolják, pl. inzulin, enzimek: biokatalizátorok, a sejtekben zajló kémiai folyamatok aktiválási energiáját csökkentik, aminek következtében az átalakulások reakciósebessége megnő. Az emberi szervezet működési körülményei között, katalizátorok nélkül az életfolyamatok végtelen lassú sebességgel zajlanának. A szerves anyagok zöme 37 fokon gyakorlatilag nem bomlik le katalizátorok nélkül. Az aminosavak A fehérjék makromolekulák, monomerjeiket aminosavaknak nevezzük. Az aminosavaknak alapvetően két csoportjuk van: nem fehérjeeredetű, fehérjeeredetű aminosavak. A nem fehérjeeredetű aminosavak nem vesznek részt a fehérjék felépítésében, hanem az anyagcserében fontos előanyagként vagy köztes termékként szerepelnek, ill. egyéb feladatokat láthatnak el. Legalább 150 típusuk van, ilyen pl. gamma-amino-vajsav, amely fontos ingerület átvivő vegyület, az ornitin, citrullin, amelyek az emlősök nitrogénürítésének folyamatában keletkeznek (urea ciklus) A fehérjeeredetű aminosavak szabad állapotban csak kis mennyiségben találhatók meg a sejtekben, főleg fehérjék felépítésében vesznek részt. Kémiailag amino-karbonsavak, azaz a molekulában két eltérő jellegű funkciós csoport is megtalálható: bázisos aminocsoport, savas karboxilcsoport. E kettős jelleg sajátos tulajdonságokat ikerionos szerkezet, amfoter jelleg - kölcsönöz az aminosavaknak. 1

2 Minden aminosav egy azonos, és egy eltérő molekula részletből áll: az azonos rész tartalmazza az amino-, és a karboxilcsoportokat, az eltérő rész az ún. oldallánc, amely szerkezetileg 20 féle lehet. Az aminosavakat az eltérő oldallánc alapján 4 nagy csoportba osztjuk: 1. Apoláris oldalláncú aminosavak. glicin (Gly) -H alanin (Ala) -CH3 2. Poláris oldalláncú aminosavak szerin (Ser) -CH2OH cisztein (Cys) -CH2SH 3. Savas oldalláncú aminosavak asparaginsav (Asp) -CH2COOH glutaminsav (Glu) -CH2CH2COOH 4. Bázisos oldalláncú aminosavak Lizin (Lys) -CH2CH2CH2CH2NH2 2

3 A fehérjeeredetű aminosavak ún. alfa aminosavak, mivel a bázisos aminocsoport a karboxilcsoport melletti, ún. alfa szénatomhoz kapcsolódik. Ismertek béta-, ill. gamma aminosavak is, mint pl. a gammaamino-vajsav (GABA). Az aminosavak királis vegyületek, mivel az alfa C-atomhoz - a glicin kivételével - 4 különböző ligandum kapcsolódik. A természetben mindenhol - a baktériumok sejtfal anyagát a mureint kivéve - az aminosavaknak a balra forgató L (laevus= bal, lat.) izomerje (enantiomerje) fordul elő. Az aminosavak tulajdonságai Az aminosavak jellegzetes tulajdonságai különös szerkezetükre vezethetők vissza, amelyet döntően a jelenlévő funkciós csoportok határoznak meg. Szerkezet Az élő sejtek citoplazmájának megfelelő ph értéken - kb a molekulában megtalálható két ellentétes funkciós csoport egyaránt megnyilvánul: a bázisos -NH2 csoport H + -t felvéve (+) töltésűvé, a savas COOH csoport H + -t leadva (-) töltésűvé alakul. Ennek eredményeképpen a molekulában egyszerre van jelen a két ellentétes töltés. Az ilyen képződményeket ikerionnak nevezzük. A fizikai tulajdonságaik ionrácsos szerkezetükre vezethetők vissza: magas olvadáspontú, szilárd vegyületek, vízben általában jól oldódnak, vizes oldatuk az áramot jól vezeti. Kémiai tulajdonságok Amfoter vegyületek, azonban sav-bázis sajátságaikat az oldallánc kémiai természete is befolyásolja. Biológiai szempontból legfontosabb reakciójuk a kondenzáció, melynek során az egyik aminosav aminocsoportja, és a másik aminosav karboxil csoportja között víz kilépéssel, ún. peptidkötés jön létre. 3

4 A reakció eredményeként a két aminosavat egy amidcsoport köti össze. 2,3,4 aminosav összekapcsolódásakor di-, tri-, tetrapeptidek jönnek létre, néhány 10 aminosav összekapcsolódásakor oligopeptidek jönnek létre, néhány 100 aminosav összekapcsolódásakor polipeptidek jönnek létre, néhány 1000 aminosav összekapcsolódásakor fehérjék jönnek létre. Az aminosavak összekapcsolódásából kialakuló polipeptidlánc: mindig elágazásmentes, C-atomokon keresztül összekapcsolódott amidcsoportok láncolata, a lánc -NH2 csoportot viselő része az N-terminális, a -COOH csoportot hordozó része a C-terminális, a lánc aminosavsorrendjének felírásánál a felsorolást mindig az N-terminálisnál kezdjük a jobb oldalon, az aminosavsorrend felírásánál az aminosavak nemzetközi rövidítését használjuk: Gly- Ala-Ser-Cys-..., a polipeptidlánc aminosavsorrendjét szekvenciának nevezzük. Szekvencia 2 aminosav kétféleképpen kapcsolódhat egymáshoz, attól függően, hogy melyik helyezkedik el az N-terminálison. 3 aminosavat már 6 féle sorrendben kapcsolhatunk össze. 100 db- 20 féle- aminosavból már féle polipeptid alkotható. A szekvencia döntően meghatározza a fehérjék tulajdonságait, ezért az aminosavsorrendet a fehérjék elsődleges szerkezetének nevezzük. Akár egyetlen aminosav helyének megváltoztatása az egész fehérje működésére hatással lehet. Sarlósejtes vérszegénység A rendellenesség nevét onnan kapta, hogy a betegek vérében - az egyébként korong alakú - vörösvértestek sarló formájúak. A hibás vörösvértesteket az immunrendszer folyamatosan eltávolítja, aminek következtében csökken a vörösvértest szám (vérszegénység). 4

5 A betegség oka az, hogy a vörösvértesteket kitöltő hemoglobin egyik polipeptidláncában az egyik aminosav kicserélődik egy másikra (az egyik béta-láncban a 6. helyen levő Glu helyet Val található). Ennek következtében a hemoglobin oldékonysága megszűnik, kikristályosodik, megváltozik a sejt alakja és oxigénszállítása jelentősen romlik. Genetikai betegség. A polipeptidek térszerkezete, konformáció A polipeptidlánc C-atomokon keresztül kapcsolódó amidcsoportok láncolata. Az amidcsoportok szerkezete merev, sík alakú. Elmozdulás csak az amidsíkokat összekapcsoló C-atomok mentén lehetséges. Az elmozdulási pontokon az amidsíkok egymáshoz képest különféle szögben elcsavarodhatnak. Az elcsavarodás mértékét tekintve elvileg végtelen sok konformációs izomer vezethető le, azonban a természetben csak két stabil forma létezik: alfa-hélix, béta-szalag. Béta-szalag (redő) A béta-konformációban az amidsíkok összetolt háztetőkhöz hasonló felületet hoznak létre. A szerkezet azáltal stabilizálódik, hogy a láncok egymás mellé rendeződnek és az amidcsoportok között H-kötés alakul ki. Alfa-hélix Az alfa-hélixben a polipeptidlánc csavarvonalszerűen tekeredik. A spirál szerkezetét a láncon belül az amidcsoportok között kialakuló H-kötések stabilizálják, amelyek a közel függőlegesen és egymással párhuzamosan elhelyezkedő C=O és NH csoportok között jönnek létre. Az alfa-hélix a polipeptidlánc legkedvezőbb konformációja. Egy menetre kb. 3.6 aminosavrész jut. Az L-aminosavakból felépülő alfahélix jobb csavarodású. A polipeptidlánc konformációját - alfa-hélix vagy bétaszalag - a fehérjék másodlagos szerkezetének nevezzük. A másodlagos szerkezetet alapvetően az aminosavak minősége és sorrendje határozza meg. 5

6 Fibrilláris fehérjék Azokat a fehérjéket, amelyek végig azonos másodlagos szerkezettel jellemezhetők - végig alfa-hélix vagy béta-szalag -, fibrilláris fehérjéknek nevezzük. A fibrilláris fehérjék hosszú, elnyúlt, szálas szerkezetűek, igen stabilak, vízben nem oldódnak. Fibrilláris fehérje pl.: fibroin: a selyem fehérjéje, keratin: a haj fehérjéje. A fibroin A fibroin a selyemhernyó bebábozódásakor a lárva által termelt fehérje. Másodlagos szerkezete béta-szalag. Mindössze 3 féle aminosav építi fel, Gly, Ala, Ser 3:2:1 arányban (Gly- Ala-Gly-Ala-Gly-Ser)n. A selyemszál az egyes béta-szalagok további rendeződésével jön létre: A polipeptidláncok erős H-kötésekkel összekapcsolódva, párhuzamosan rendeződve, rétegekké állnak össze. Az rétegek egymás alá és fölé rendeződve az oldalláncok között fellépő másodrendű kötéssekkel kapcsolódnak össze. A keratin Az elszarusodó hámszövetekben termelődő szerkezeti fehérje. Fő összetevője a szőrnek, hajnak, tollnak, szarupikkelynek. Szekunder szerkezete alfa-hélix. Felépítésében az összes aminosav részt vesz. A hajszál az egyes alfa-hélixek további rendeződésével jön létre. A hajszál rendkívül erős, ami annak köszönhető, hogy az egyes molekulák különböző erősségű kötésekkel összekapcsolódnak. Az egyik jelentős kötés a cisztein oldalláncok között kialakuló diszulfid-híd. A diszulfid-hidak felbontásával, a mikrofilamentumok elcsúszásával, majd újra a szálak összekapcsolódásával magyarázható a dauerolás. A fibrilláris fehérjék közé tartozik még: a kollagén, a miozin, és a fibrin. A globuláris fehérjék A fehérjék harmadlagos szerkezetét a polipeptidlánc további térbeli elrendeződése határozza meg. A globuláris fehérjékben a polipeptidlánc konformációja szakaszonként váltakozik, ezért a molekula egésze gömb alakú. Az eltérő konformációjú részeket ún. rendezetlen szakaszok kapcsolják össze, ahol az alfa-hélix és a béta-szalag közötti átmeneti konformáció alakul ki. A harmadlagos szerkezet stabilitását különféle kötések biztosítják: hidrogén-kötés, pl. a szerin oldalláncok között, van der Waals kötés, pl. az apoláris alanin oldalláncok között, ionos kötés, pl. a savas glutaminsav és a bázisos lizin között található, kovalens kötés, pl. ilyen két cisztein közötti diszulfid-híd. 6

7 Az egyes másodlagos szerkezettel rendelkező szakaszok egymáshoz viszonyított térbeli helyzete tehát a harmadlagos szerkezettel jellemezhető. A globuláris fehérjék jól oldódnak vízben, kolloid állapotot hozva létre. Ez annak köszönhető, hogy a poláris, hidrofil oldalláncok a gombolyag felületén, míg az apoláris hidrofób oldalláncok a molekula közepén helyezkednek el. A felszínen levő hidrofil aminosav részek jól hidratálódnak, az apoláris részek egy hidrofób belső magot hoznak létre. A belső hidrofób mag, ill. a külső hidrátburok nagymértékben hozzájárul a fehérjék stabilitásához. Ugyanakkor nagyon fontos tény, hogy a fehérjék térszerkezete rendkívül bonyolult, ebből következően igen érzékenyen válaszol térszerkezetének megváltozásával a környezet hatásaira. A fehérjék harmadlagos szerkezetét befolyásoló környezeti tényezők: A hőmérséklet, könnyűfémsó koncentráció, a közeg hidrogénion koncentrációja, a nehézfémsók. A hőmérséklet emelésekor a molekularészek hőmozgása egyre intenzívebb lesz, aminek következtében az oldalláncok közötti stabilizáló kötések felszakadnak. A változás hatására a molekula elveszti jellegzetes térszerkezetét, letekeredik, azaz denaturálódik. A letekeredett láncok összeakadva térhálót alkotnak, melynek hézagaiban vízmolekulák helyezkednek el. A rendszer kolloid állapota megszűnik, durva diszperz rendszerré alakul, azaz a fehérjék kicsapódnak, koagulálnak. A folyamat visszafordíthatatlan, azaz irreverzibilis. (Kisméretű peptidek esetén lehet reverzibilis.) Irreverzibilis denaturáció zajlik le tojás főzéskor is, minek hatására a molekulák véglegesen elvesztik harmadlagos szerkezetüket, biológiai aktivitásuk megszűnik. Az élő sejtek ph-ja 7.1 körül van, a sejtekben a fehérjék működése, szerkezete ekkor optimális. Amennyiben változik a ph - azaz megváltozik a H+-ion koncentráció -, a bevitt ionok hatására megváltoznak a fehérjemolekulák töltésviszonyai. Az aminosav oldalláncok töltésének megváltozásakor a molekulát stabilizáló kötések felszakadnak, a molekula gombolyag letekeredik, a fehérje irreverzibilisen denaturálódik. 7

8 A nehézfémsók - pl. Pb, Hg, - hatására a fehérjék irreverzibilisen denaturálódnak. A nehézfém ionok hozzákapcsolódnak a polipeptidlánchoz, felszakítják a láncot stabilizáló kötéseket. A könnyűfémsók koncentrációjának emelésekor az oldatba kerülő ionok hidratálódnak és nagy koncentrációjuk esetén saját hidrátburkuk kialakításához a vízmolekulákat a fehérjék hidrátburkából vonják el. A fehérjemolekulák, mivel hidrátburkukat elvesztik, összecsapódnak, azaz koagulálnak. Kiválva az oldatból megszűnik a kolloid állapotuk. A folyamat reverzibilis, azaz megfordítható, mivel ha a kicsapódott fehérjékhez feleslegben vizet adunk, a molekulák hidrátburka helyreáll, ismét kolloid állapotba kerülnek. A folyamatot kisózásnak is nevezzük, amely pl. (NH4)2SO4 hatására következhet be. Ismertek olyan fehérjék, amelyek nem egy, hanem több polipeptidláncból épülnek fel. Ilyen fehérje pl. a hemoglobin. A fehérjét felépítő egyes polipeptidláncokat alegységnek nevezzük. Az alegységek egymáshoz viszonyított térbeli helyzetét a negyedleges szerkezettel jellemezzük. Pl. a hemoglobin négy alegysége egy tetraéder 4 csúcsának megfelelően helyezkedik el, melyeket másodrendű kötések tartanak egybe. A fehérjék kimutatási reakciói Biuret-próba, xantoprotein reakció. A Biuret-próbával a fehérjékben jelenlévő amidcsoportot lehet kimutatni. Pozitív próba esetén ibolya színeződést tapasztalunk, mivel a reagensben található réz-ionok komplexet képeznek az amidcsoporttal. Egy kevés fehérje oldathoz adjunk néhány csepp 40%-os nátrium-hidroxid oldatot, majd 1-2 csepp réz II-szulfát reagenst. A xantoprotein reakcióval a fehérjékben jelenlévő, aromás oldalláncot tartalmazó - fenilalanin, tirozin, triptofán - aminosavakat lehet kimutatni. A reakció lényege, hogy tömény salétromsav hatására az aromás benzolgyűrű nitrálódik és sárga színű nitrovegyületek jönnek létre. Pozitív próba esetén sárga színeződést tapasztalunk. Kevés fehérje oldathoz óvatosan adjunk 1 csepp cc. salétromsavat, majd enyhén melegítsük

9 A fehérjék csoportosítása összetételük szerint történik. 1. Proteidek vagy összetett fehérjék Nem fehérje természetű, ún. prosztetikus csoportot is tartalmaznak: glükoproteidek: prosztetikus csoportjuk szénhidrát, o mucin a nyálban, o globulinok a vérben, lipoproteidek: prosztetikus csoportjuk lipid, o sejthártya fehérjéi, nukleoproteidek: prosztetikus csoportjuk nukleinsav, o hisztonok, foszfoproteidek: prosztetikus csoportjuk foszforsav, o kazein, a tej fehérjéje, metalloproteidek: prosztetikus csoportjuk fémion, o hemoglobin, o citokrómok, kromoproteidek: prosztetikus csoportjuk valamilyen színanyag, o opszin a retinában a retinallal. Hemoglobin 2. Proteinek vagy egyszerű fehérjék. Csak aminosavakból állnak: albuminok a vérben, kollagén, inzulin, stb. 9

10 Összefoglalás, ami az emelt szintű érettségihez mindenképpen szükséges A fehérjék csoportosítása biológiai feladataik alapján történik, lehetnek: szerkezeti fehérjék: tartó, szilárdító feladatokat látnak el, pl. a kollagén szinte mindenütt, keratin a hajban, összehúzékony fehérjék: ilyen az aktin, miozin, pl. az izmokban, transzportfehérjék: szállító feladatokat látnak el, pl. a hemoglobin oxigént szállít, védőfehérjék: fertőzésekkel szembeni védekezésben közreműködnek, pl. immunoglobulinok, hormonok: kémiai jelek, szervek, szövetek működését befolyásolják, pl. inzulin, enzimek: biokatalizátorok, a sejtekben zajló kémiai folyamatok aktiválási energiáját csökkentik, aminek következtében az átalakulások reakciósebessége megnő. Az emberi szervezet működési körülményei között, katalizátorok nélkül az életfolyamatok végtelen lassú sebességgel zajlanának. A szerves anyagok zöme 37 fokon gyakorlatilag nem bomlik le katalizátorok nélkül. Az aminosavak A fehérjék makromolekulák, monomerjeiket fehérjeeredetű aminosavaknak nevezzük. A fehérjeeredetű aminosavak szabad állapotban csak kis mennyiségben találhatók meg a sejtekben, főleg fehérjék felépítésében vesznek részt. Kémiailag amino-karbonsavak, azaz a molekulában két eltérő jellegű funkciós csoport is megtalálható: bázisos aminocsoport, savas karboxilcsoport. Minden aminosav egy azonos, és egy eltérő molekula részletből áll: az azonos rész tartalmazza az amino-, és a karboxilcsoportokat, az eltérő rész az ún. oldallánc, amely szerkezetileg 20 (21) féle lehet. A fehérjeeredetű aminosavak ún. alfa aminosavak, mivel a bázisos aminocsoport a karboxilcsoport melletti, ún. alfa szénatomhoz kapcsolódik. Az aminosavak tulajdonságai Szerkezet Az élő sejtek citoplazmájának megfelelő ph értéken - kb a molekulában megtalálható két ellentétes funkciós csoport egyaránt megnyilvánul: a bázisos -NH2 csoport H + -t felvéve (+) töltésűvé, a savas COOH csoport H + -t leadva (-) töltésűvé alakul. Ennek eredményeképpen a molekulában egyszerre van jelen a két ellentétes töltés. Az ilyen képződményeket ikerionnak nevezzük. Kémiai tulajdonságok Amfoter vegyületek, azonban sav-bázis sajátságaikat az oldallánc kémiai természete is befolyásolja. 10

11 Biológiai szempontból legfontosabb reakciójuk a kondenzáció, melynek során az egyik aminosav aminocsoportja, és a másik aminosav karboxil csoportja között víz kilépéssel, ún. peptidkötés jön létre. Az aminosavak összekapcsolódásából kialakuló polipeptidlánc: mindig elágazásmentes, C-atomokon keresztül összekapcsolódott amidcsoportok láncolata, a lánc -NH2 csoportot viselő része az N-terminális, a -COOH csoportot hordozó része a C-terminális. Szekvencia, aminosavsorrend A szekvencia döntően meghatározza a fehérjék tulajdonságait, ezért az aminosavsorrendet a fehérjék elsődleges szerkezetének nevezzük. Akár egyetlen aminosav helyének megváltoztatása az egész fehérje működésére hatással lehet. Sarlósejtes vérszegénység A rendellenesség nevét onnan kapta, hogy a betegek vérében - az egyébként korong alakú - vörösvértestek sarló formájúak. A hibás vörösvértesteket az immunrendszer folyamatosan eltávolítja, aminek következtében csökken a vörösvértest szám (vérszegénység). A betegség oka az, hogy a vörösvértesteket kitöltő hemoglobin egyik polipeptidláncában az egyik aminosav kicserélődik egy másikra. Ennek következtében a hemoglobin oldékonysága megszűnik, kikristályosodik, megváltozik a sejt alakja és oxigénszállítása jelentősen romlik. Genetikai betegség. A polipeptidek térszerkezete, konformáció A természetben a polipepetidlánc szerkezetét tekintve két stabil forma létezik: alfa-hélix, béta-szalag. Béta-szalag (redő) A béta-konformációban a polipeptidlánc összetolt háztetőkhöz hasonló szerkezetet hoz létre. A szerkezet azáltal stabilizálódik, hogy a láncok egymás mellé rendeződnek és a peptidkötések között H-kötés alakul ki. Alfa-hélix Az alfa-hélixben a polipeptidlánc csavarvonalszerűen tekeredik. A spirál szerkezetét a láncon belül a peptid-kötések között kialakuló H-kötések stabilizálják. A polipeptidlánc konformációját - alfa-hélix vagy béta-szalag - a fehérjék másodlagos szerkezetének nevezzük. A másodlagos szerkezetet alapvetően az aminosavak minősége és sorrendje határozza meg. 11

12 Fibrilláris fehérjék Azokat a fehérjéket, amelyek végig azonos másodlagos szerkezettel jellemezhetők - végig alfa-hélix vagy béta-szalag -, fibrilláris fehérjéknek nevezzük. A fibrilláris fehérjék hosszú, elnyúlt, szálas szerkezetűek, igen stabilak, vízben nem oldódnak. Fibrilláris fehérje pl.: fibroin: a selyem fehérjéje, keratin: a haj fehérjéje. A fibrilláris fehérjék közé tartozik még: a kollagén, a miozin, és a fibrin. A globuláris fehérjék A fehérjék harmadlagos szerkezetét a polipeptidlánc további térbeli elrendeződése határozza meg. A globuláris fehérjékben a polipeptidlánc konformációja szakaszonként váltakozik, ezért a molekula egésze gömb alakú. Az eltérő konformációjú részeket ún. rendezetlen szakaszok kapcsolják össze, ahol az alfa-hélix és a béta-szalag közötti átmeneti konformáció alakul ki. A harmadlagos szerkezet stabilitását különféle kötések biztosítják: hidrogén-kötés, pl. a szerin oldalláncok között, van der Waals kötés, pl. az apoláris alanin oldalláncok között, ionos kötés, pl. a savas glutaminsav és a bázisos lizin között található, kovalens kötés, pl. ilyen két cisztein közötti diszulfid-híd. Az egyes másodlagos szerkezettel rendelkező szakaszok egymáshoz viszonyított térbeli helyzete tehát a harmadlagos szerkezettel jellemezhető. A globuláris fehérjék jól oldódnak vízben, kolloid állapotot hozva létre. Ez annak köszönhető, hogy a poláris, hidrofil oldalláncok a gombolyag felületén, míg az apoláris hidrofób oldalláncok a molekula közepén helyezkednek el. A felszínen levő hidrofil aminosav részek jól hidratálódnak, az apoláris részek egy hidrofób belső magot hoznak létre. A belső hidrofób mag, ill. a külső hidrátburok nagymértékben hozzájárul a fehérjék stabilitásához. Ugyanakkor nagyon fontos tény, hogy a fehérjék térszerkezete rendkívül bonyolult, ebből következően igen érzékenyen válaszol térszerkezetének megváltozásával a környezet hatásaira. A fehérjék harmadlagos szerkezetét befolyásoló környezeti tényezők: A hőmérséklet, könnyűfémsó koncentráció, a közeg hidrogénion koncentrációja, a nehézfémsók. A hőmérséklet emelésekor a molekularészek hőmozgása egyre intenzívebb lesz, aminek következtében az oldalláncok közötti stabilizáló kötések felszakadnak. A változás hatására a molekula elveszti jellegzetes térszerkezetét, letekeredik, azaz denaturálódik. A letekeredett láncok összeakadva térhálót alkotnak, melynek hézagaiban 12

13 vízmolekulák helyezkednek el. A rendszer kolloid állapota megszűnik, durva diszperz rendszerré alakul, azaz a fehérjék kicsapódnak, koagulálnak. A folyamat visszafordíthatatlan, azaz irreverzibilis. (Kisméretű peptidek esetén lehet reverzibilis.) Irreverzibilis denaturáció zajlik le tojás főzéskor is, minek hatására a molekulák véglegesen elvesztik harmadlagos szerkezetüket, biológiai aktivitásuk megszűnik. Az élő sejtek ph-ja 7.1 körül van, a sejtekben a fehérjék működése, szerkezete ekkor optimális. Amennyiben változik a ph - azaz megváltozik a H + -ion koncentráció -, a bevitt ionok hatására megváltoznak a fehérjemolekulák töltésviszonyai. Az aminosav oldalláncok töltésének megváltozásakor a molekulát stabilizáló kötések felszakadnak, a molekula gombolyag letekeredik, a fehérje irreverzibilisen denaturálódik. A nehézfémsók - pl. Pb, Hg, - hatására a fehérjék irreverzibilisen denaturálódnak. A nehézfém ionok hozzákapcsolódnak a polipeptidlánchoz, felszakítják a láncot stabilizáló kötéseket. A könnyűfémsók koncentrációjának emelésekor az oldatba kerülő ionok hidratálódnak és nagy koncentrációjuk esetén saját hidrátburkuk kialakításához a vízmolekulákat a fehérjék hidrátburkából vonják el. A fehérjemolekulák, mivel hidrátburkukat elvesztik, összecsapódnak, azaz koagulálnak. Kiválva az oldatból megszűnik a kolloid állapotuk. A folyamat reverzibilis, azaz megfordítható, mivel ha a kicsapódott fehérjékhez feleslegben vizet adunk, a molekulák hidrátburka helyreáll, ismét kolloid állapotba kerülnek. A folyamatot kisózásnak is nevezzük, amely pl. (NH4)2SO4 hatására következhet be. Ismertek olyan fehérjék, amelyek nem egy, hanem több polipeptidláncból épülnek fel. Ilyen fehérje pl. a hemoglobin. A fehérjét felépítő egyes polipeptidláncokat alegységnek nevezzük. Az alegységek egymáshoz viszonyított térbeli helyzetét a negyedleges szerkezettel jellemezzük. Pl. a hemoglobin. A fehérjék kimutatási reakciói Biuret-próba, xantoprotein reakció. A Biuret-próba. Pozitív próba esetén ibolya színeződést tapasztalunk. A xantoprotein reakcióval a fehérjékben jelenlévő, aromás oldalláncot tartalmazó aminosavakat lehet kimutatni. Pozitív próba esetén sárga színeződést tapasztalunk. A fehérjék csoportosítása összetételük szerint történik. 3. Proteidek vagy összetett fehérjék Nem fehérje természetű, ún. prosztetikus csoportot is tartalmaznak: glükoproteidek: prosztetikus csoportjuk szénhidrát, o mucin a nyálban, o globulinok a vérben, lipoproteidek: prosztetikus csoportjuk lipid, o sejthártya fehérjéi, 13

14 nukleoproteidek: prosztetikus csoportjuk nukleinsav, o hisztonok. 4. Proteinek vagy egyszerű fehérjék. Csak aminosavakból állnak: albuminok a vérben, kollagén, inzulin, stb. 14