- 6 - o / \ \ o / \ / \ () /,-\ ce/luló z 5zer.~ezere " C=,1 -- J - 1 - - ---,:/ " - -,,\ / " - ~( / \ J,-\ ribóz: a) r.yílt 12"('.1, b) gyürus íormája ~.. ~ en;én'. fu5 héli'(ef1e~: egy menete
- 7-5. Aminosavak. J)eDtidek. iehériék Az. aminosavak amino-~soportot ( - NlJ és karbo xi-csoportot tartalmazó vegyületek (-C). Szerkezetük az alábbi ábrán tanulmányözható.' 4. ábra Egy aminosav képlete ti N - C - C R Az. aminosavak jelölése lehet hárombetus vagy egybetus. Csoportosítani ezeket a vegyületeket az R betuvel jelölt csoport jellege alapján szokták Az aminosavak között létrejövo am idk:ötést peptidkötésnek nevezzük. Peptidek jönnek létre, ha több aminosav kapcsolódik egymáshoz peptidkuréssel. A peptidek között számös élettanilag fontos vegyületet találunk (pl.: egyes hipofízis hormonok)., A fehérjék a sejtek vázát alkotják, szabályozzák a biokémiai folyamatokat. (enzimek), részt vesznek az anyag és információ szállításban, a szervezet' védekezésében és mozgásában... A fehéjéket alapvetöen négyféle. módon jellemezhetjük. Leírhatjuk elsodleges szerkezetüket, mely nem más mint az aminosavsorrend (szekvencia, N----C). j\;-fásodlagos szerkezetnek nevezzük a fehérjemolekula konformációját ( -helix, -redo). armad/agas szerkezetnek hívjuk a fehéje különbözo konformációjú szakaszainak egymásutánját. Negyedleges szerke::eten a több alegységbol álló fehérjékben az alegységek egymáshoz való viszonyát értj ük. Az. egyszeru fehérjék csak aminosavakból, az összetett fehérjék az' aminosavakon kívül más alkotórészt is tartalmaznak (pl.: fém-ion...). A fehérjék térszerkezete érzékeny. Egyes hatásokra (homérsékletváltozás, pváltozás, nehézfém-ionok) maradandó, vissza nem fordítható károsodást szenved (irre1.,'er::ibilis denaturáció). Más esetekben (könnyufém-ionok) a térszerkezet megváltozása visszafordítható (reverzibilis denarurációj...
- 8-4. ábra Az ábrákon az aminosavak csoportjai, a peptidkötés, a másodiagos szerkezet ( - hélix, redo) és az összetett fehérjék tanulmányozhatók. e )N, /C~ l Glicin Gly-G q lj) ~ )N C~ lj) )N,,'/ 2 S ) Metion in Met-M Szerin Ser'S e G ]N, ) Alanin,.>"a-A e 83 e )N, 62 Fenilalanin Phe-F Treonin Thr-T Apo/áros oldalláncú aminosavak: Poláros oldalláncú, EJ JN, e / JC ' ) )N, Valin Val-V Triptofán Trp-W semleges aminosavak: 3 e - S Cisz te in Cys-C )N )C/ (~ e ' '] Leucin Leu-L e 8 C J,,*/ N - ~C, N2 Aszparagin,-\sn-N Poljros oldalljncú, gyengén savas, illetve bázisos aminosavak: 83 S JN, ~' Tirozin Tyr-Y )N, 6 e /~ ~ 1'J N isztidin is- Prolin Pro-P (jj JN. lzoleucin le-1 '/ - - ~C, C N2 Glutamin Gln-Q e :±' )N, - /C." ' o '. /\szpjragin~<.l" -\sp-d Polj ros oldalláncú, erosen savas, illetve bjzisos aminosavak: S ]N, -. Glutan,inSd'. 'z:.'!.; */ C - -. - - =-,,1-1 Llzin Lvs-K /:; -.;::,'/ - -. - Arginin '>"rg-r C Az arninosa'la.k csoportosítása
. ==:!!"'.. -c- - 9 - - N- (-(- Q + -N-(-(- -. Q2 peptidkötés A peptidek ielépítése A polipeptidláncot felépito aminosavak elmozdulási lehetoségei R R A!>redo íni()~jobiil ~A.miogJobin és a hemcglcbir: szerkezete A korongok a hemék elh.el:,ezkedését mut2.tjik Al a-hétix,', pontozott vonalak jelzik J kialakuló hidrogénkötéseket
- 10 6. Nukleotidok. nukleinsavak A nukleotidok a nukleinsavak alkotórészei. Öt szénatomos cukorból, szerves bázisból és foszforsavból állnak. Két fo fajtájuk a ribonukleotidok és a dezoxiribonukleotidok. A ríbonukleotídokban ribóz, adenin, guanin, uracil citozin és foszforsav lehet. A dezoxiribonukleotidok alkotórészei: dezoxiribóz, adenin guanin, timin, citozin. A nukleotidok alkotórészeinek szerkezete és kapcsolódása a mellékelt ábrákon látható. Néhány nukleotid fontos élettani feladatokat lát el. A NAD~ NADP~ FAD nukleotidok a sejtek elektonszállítását végzik. A Ko-A (koenzim-a) molekula acetil csoportokat (:, -) szállít. A calvfp (ciklikus-adenozin-monofoszfát) a sejtben történo infonnációszállításban játszik szerepet. A nukleotidok felépítését a mellékelt ábrák mutatják. A nukleotidok összekapcsolódása nyomán jönnek létre a nukleinsavak (RNS, DNS). A nukleotidok kettos észterkötéssel kapcsolódnak egymáshoz a foszforsavmolekulákon keresztül. 5. táblázat A DNS és RNS összehawnítása m-rns r-rns sejtmagból riboszómák információszáuítás a citoplazmába felépítoje a 2-dezoxi-D-ribóz öröklodés millió kettos adenin, 80-3000 egyes at-rns láncok DNS láncon nukleotid spirál aminosavszállítás guanin, között belül timin, uracil, lánc citozin 5. ábra A nukleotidok alkotóelemei, néhány nukleotid szerkezete. a nukleínsavak felépíté.se
r.:::=====-'::...~---~!!!!!!!!!"!!!------- -- fu, N N Adenin o x,~] Guanin (JC] N2 N N N N. puri nváz nukleozid: N2 \ \ i Timin Citolin Uracil pirimidin. váz (~~N ~NJl) adenozin rin- A nukleotidokat alkotó szerves bázisok, apu és a pirimidinváz nukleotid: NfN2 4 ' N 1. f" 2.~ ~,\=l0n~ 1) i '\ p/ 'l '\ n - -toszfát,.', adenoz' 2' j A nukleotidok kialakulása -r--p-! ill -P- o-r-o-p- 1 bi 1 rad ~-, ~r-c~e"" -P-- A difoszforsav (a) és a trifoszforsav (b),a ciklikus AMP (ca/vlp),c 1 1,C-C -C -C- - -P--P-- Adenin!,. " --- r' \/~ N'r''!' (', ~ \rl ~/ ~! -;:::, "'-' '1 ""-...-/." '1 ----------------------------------------------------, ~
- 12 - \/ \ R "1' '-/ '-/ R \ \~/----J o, ~'\ NArf ~, P: NADfY Acenini \// -----y ~; '-/ '-/ \~ cb vitamin jelleg(í : csoport,- 5 - A NAD - és a NADP'" felépítése_ R - ribóz, a szaggatottan jelölt P szub szt itu ens a NA DP része P - foszfát A koenzim-a molekula felépítése_ R - ribóz, nikotinsav-amicl rész ",C C"" ''C-C,j li ','-:- - 2 ' C~3/,'-: h,,--, NAD (redukált alakj A NA '" hidrogénfe/vétele L _ A polinukleotid-ánc r- hidrogénhíd a bázispárok kötések között 1. 3, enzimielismero hely riboszómd-íel ismero hely ----- mr'-.s ljj[öhel\ u _,~ tp,-"s '-elépicése
Kér összekapcsolódó plinukleocid-fánc A bázispárok kózött rlidrogénhidkötések alakulnak ki
- 14-7. Az anya2csere általános iellemzése Az anyagcsere életfolyamat. Tágabb értelemben az élo szervezet anyagfelvétele, átalakítása és leadása. Szukebb értelemben a sejtben zajló kémiai folyamatok összeségét tartjuk anyagcserének. Az anyagcserét lebontó és felépíto folyamatokra oszthatjuk. E két folyamat összehasonlítását tartalmazza a következo táblázat. 6. táblázat A felépíto és lebontó anyagcsen~folyamatok összehasonlítása makromolekulák Lebontó folymatok (intermedierek) energiát Felépíto nukleinsavak) asszimiláció monomerek nukleotidok) C,N felhasználó folyamatok,... folyamat írsavak, (lipidek, monoszacharidok, szénhidrátok, nukleinsavak) aminosavak, nukleotidok) fehérjék, köztes termékek./,.:! '., A legtöbb anyagcserefolyamat az élo szervezet fizikai körülményi között csak rendkívül lassan mennének végbe. A reakciósebesség fokozását a biokémiai folyamatok katalizátorai az enzimek segítik. atásukat az aktiválási energia csökkentésével érik el. A katalizátorok olyan reakcióutat nyitnak meg, melynek aktiválási energiája kisebb, mint a katalizátor nélkül lehetséges reakcióút aktiválási energiája. 6. ábra Az enzimmuködés energetikája A B c -'1':, \! \._1. i!. '/j,c,'i -, r, ~ j' 1 i --" ~~"'._--- L! \ \: --,6 \::..1.. - ---L --'-"-"~''''C\,--- S_
- 13""- Az enzim általában fehérje, de ismerünk katalitikus hatású RNS molekulákat is. Az enzimmolekula legfontosabb része az aktiv centrum, melynek részei a kötohely és a katalitikus hely. A kötohelyhez kapcsolódik(nak) azok a molekulák, melyeknek átalakulását az enzim katalizálja (szubsztrát). A katalitikus hely az átalakulást katalizáló molekularész. Az enzimréakció egyszerusített folyamata: E enzm + S.~ ES -~ ET szubsztrát enzim-szubsztrát eniim-termék E enzm + T termék 7. táblázat Az enzimek az általuk kata1ízált folyamatok alapján csoportosíthatók: Enzimcsoport bontó víz Funkció oxidációs csoportok segítségével enzimek.'. izomer kötéseket átalakulásokat létrehozó és átvitele redukciós bontó enzimek végrehajtó folyamatokenzimek kataízise Az enzimek általában fehérjék, de hozzájuk kapcsolódhatnak nem fehérje jellegu csoportok, ezeket prosztetíkus csoportnak nevezzük (pl.: Fe-ion, Mg-ion), Abban az esetben, ha a nem fehérje jellegu alkotórész képes disszociálni az enzimrol, koenzimrol beszélünk (pl: Ko-A), Az enzimek muködését befolyásolják mindazok a tényezok, melyek a fehérjéknél általában szerkezetváltozást idéznek elo (homérséklet, p, ionok). AL enzimek szabályozásának két módjáról röviden. A versengo (kompetitiv) gátlás esetén a gátló molekula az enzim ak.1:ívcentrumát foglalja el (esetleg a koenzim helyére kötodik). A nem versengo gátlás esetén (alloszterikus) a gátló anyag az enzim más részéhez (nem az ahív centrumhoz) kötodik, ezzel megváltoztatja az enzin: muködo szerkezetét.