A sejtműködés szabályozási lehetőségei

Hasonló dokumentumok
1b. Fehérje transzport

Fehérje szintézis 2. TRANSZLÁCIÓ Molekuláris biológia kurzus 7. hét. Kun Lídia Genetikai, Sejt- és immunbiológiai Intézet

Transzláció. Szintetikus folyamatok Energiájának 90%-a

Glükoproteinek (GP) ELŐADÁSVÁZLAT ORVOSTANHALLGATÓK RÉSZÉRE

TRANSZLÁCIÓ és fehérje transzport Hogyan lesz a DNS-ben kódolt információból fehérje? A DNS felszínén az aminosavak sorba állnak?

TRANSZPORTFOLYAMATOK 1b. Fehérjék. 1b. FEHÉRJÉK TRANSZPORTJA A MEMBRÁNONOKBA ÉS A SEJTSZERVECSKÉK BELSEJÉBE ÁLTALÁNOS

Vezikuláris transzport

transzláció DNS RNS Fehérje A fehérjék jelenléte nélkülözhetetlen minden sejt számára: enzimek, szerkezeti fehérjék, transzportfehérjék

Több oxigéntartalmú funkciós csoportot tartalmazó vegyületek

3. Sejtalkotó molekulák III.

Endocitózis - Exocitózis

2007/11/05 Molekuláris biológia előadások - Putnoky 1-1

3. Sejtalkotó molekulák III. Fehérjék, enzimműködés, fehérjeszintézis (transzkripció, transzláció, poszt szintetikus módosítások)

DNS replikáció. DNS RNS Polipeptid Amino terminus. Karboxi terminus. Templát szál

Citrátkör, terminális oxidáció, oxidatív foszforiláció

A citoszol szolubilis fehérjéi. A citoplazma matrix (citoszol) Caspase /Kaszpáz/ 1. Enzimek. - Organellumok nélküli citoplazma

Jelutak. Apoptózis. Apoptózis Bevezetés 2. Külső jelút 3. Belső jelút. apoptózis autofágia nekrózis. Sejtmag. Kondenzálódó sejtmag

Darvas Zsuzsa László Valéria. Sejtbiológia. Negyedik, átdolgozott kiadás

4. Sejt szerveződése és a sejt élete. Sejtalkotók, felépítő és lebontó folyamatok, jelátvitel, trafficking, sejtosztódás, sejthalál

Szignalizáció - jelátvitel

2011. október 11. Szabad János

15. Fehérjeszintézis: transzláció. Fehérje lebontás (proteolízis)

A TRANSZLÁCIÓ Hogyan lesz a DNS-ben kódolt információból fehérje? A DNS felszínén az aminosavak sorba állnak?

Simafelszínű Durva ER felszínű ER. Glikogén 3/51

2. A jelutak komponensei. 1. Egy tipikus jelösvény sémája 2. Ligandok 3. Receptorok 4. Intracelluláris jelfehérjék

Kémiai reakció aktivációs energiájának változása enzim jelenlétében

Jelutak. 2. A jelutak komponensei Egy tipikus jelösvény sémája. 2. Ligandok 3. Receptorok 4. Intracelluláris jelfehérjék

Apoptózis. 1. Bevezetés 2. Külső jelút 3. Belső jelút

A KOLESZTERIN SZERKEZETE. (koleszterin v. koleszterol)

MEDICINÁLIS ALAPISMERETEK AZ ÉLŐ SZERVEZETEK KÉMIAI ÉPÍTŐKÖVEI AZ AMINOSAVAK ÉS FEHÉRJÉK 1. kulcsszó cím: Aminosavak

A piruvát-dehidrogenáz komplex. Csala Miklós

Sejtmag, magvacska magmembrán

Fehérjebiotechnológia Emri, Tamás Csősz, Éva Tőzsér, József Szerkesztette Tőzsér, József, Debreceni Egyetem

RNS-ek. 1. Az ősi RNS Világ: - az élet hajnalán. 2. Egy már ismert RNS Világ: - a fehérjeszintézis ben résztvevő RNS-ek

Az orvosi biotechnológiai mesterképzés megfeleltetése az Európai Unió új társadalmi kihívásainak a Pécsi Tudományegyetemen és a Debreceni Egyetemen

TEMATIKA Biokémia és molekuláris biológia IB kurzus (bb5t1301)

A fehérjék hierarchikus szerkezete

SEJTBIOLÓGIA biomérnök hallgatók számára

A glükóz reszintézise.

A fehérjék hierarchikus szerkezete

POSZTTRANSZLÁCIÓS MÓDOSÍTÁSOK: GLIKOZILÁLÁSOK

A T sejt receptor (TCR) heterodimer

FEHÉRJESZINTÉZIS: a transzláció mechanizmusa és a polipeptidlánc további sorsa. Bay Péter

9. előadás Sejtek közötti kommunikáció

FEHÉRJESZINTÉZIS: a transzláció mechanizmusa és a polipeptidlánc további sorsa. Gergely Pál 2009

DER (Felületén riboszómák találhatók) Feladata a biológiai fehérjeszintézis Riboszómák. Az endoplazmatikus membránrendszer. A kódszótár.

S-2. Jelátviteli mechanizmusok

(1) A T sejtek aktiválása (2) Az ön reaktív T sejtek toleranciája. α lánc. β lánc. V α. V β. C β. C α.

ZSÍRSAVAK OXIDÁCIÓJA. FRANZ KNOOP német biokémikus írta le először a mechanizmusát. R C ~S KoA. a, R-COOH + ATP + KoA R C ~S KoA + AMP + PP i

A kémiai szinapszis (alapok)

sejt működés jovo.notebook March 13, 2018

ÖSSZ-TARTALOM 1. Az alapok - 1. előadás 2. A jelutak komponensei 1. előadás 3. Főbb jelutak 2. előadás

A sejtfelszíni receptorok három fő kategóriája

Jelutak ÖSSZ TARTALOM. Jelutak. 1. a sejtkommunikáció alapjai

13. RNS szintézis és splicing

ÖSSZ-TARTALOM. 1. Az alapok - 1. előadás 2. A jelutak komponensei 1. előadás 3. Főbb jelutak 2. előadás 4. Idegi kommunikáció 3.

Receptorok és szignalizációs mechanizmusok

Riboszóma. Golgi. Molekuláris sejtbiológia

A Földön előforduló sejtek (pro- és eukarioták) közös és eltérő tulajdonságai. A sejtes szerveződés evolúciója.

Élettan. előadás tárgykód: bf1c1b10 ELTE TTK, fizika BSc félév: 2015/2016., I. időpont: csütörtök, 8:15 9:45

Transzláció. Leolvasás - fehérjeszintézis

Elektronmikroszkópos képek gyűjteménye az ÁOK-s hallgatók részére

Hemoglobin - myoglobin. Konzultációs e-tananyag Szikla Károly


Intracelluláris ion homeosztázis I.-II. Február 15, 2011

09. A citromsav ciklus

Vizsgakövetelmények Ismerje fel rajzolt ábrán az endoplazmatikus hálózatot, riboszómát. Ismerje e sejtalkotók szerepét a sejt életében.

Az aminosav anyagcsere orvosi vonatkozásai Csősz Éva

Minden ismert élőlény sejt(ek)ből épül fel A sejt a legegyszerűbb életre képes szerveződés. A sejt felépítése korrelál annak funkciójával

Az orvosi biotechnológiai mesterképzés megfeleltetése az Európai Unió új társadalmi kihívásainak a Pécsi Tudományegyetemen és a Debreceni Egyetemen

Az orvosi biotechnológiai mesterképzés megfeleltetése az Európai Unió új társadalmi kihívásainak a Pécsi Tudományegyetemen és a Debreceni Egyetemen

Transzportfolyamatok II. Vezikuláris transzport 1

A CITOSZKELETÁLIS RENDSZER FUTÓ KINGA

Intelligens molekulákkal a rák ellen

Sejttan. A sejt a földi élet legkisebb szerkezeti és működési egysége, mely önálló működésre képes és életjelenségeket mutat (anyagcsere, szaporodás).

Az idegsejtek kommunikációja. a. Szinaptikus jelátvitel b. Receptorok c. Szignál transzdukció neuronokban d. Neuromoduláció

HŐ (q) és MUNKA (w): energia átmenet közben a rendszer és környezete között. A különböző energiafajták átalakulásukkor végső soron termikus energiává

Degeneráció és regeneráció az idegrendszerben

Gáspári Zoltán. Élő molekulák az élet molekulái

Tartalom. A citoszkeleton meghatározása. Citoszkeleton. Mozgás a biológiában A CITOSZKELETÁLIS RENDSZER 12/9/2016

Fehérjebiotechnológia

A fehérjék hierarchikus szerkezete. Szerkezeti hierarchia. A fehérjék építőkövei az aminosavak. Fehérjék felosztása

a. Szinaptikus jelátvitel b. Receptorok c. Szignál transzdukció neuronokban d. Neuromoduláció. Szinaptikus jelátvitel.

A fehérjék szerkezete és az azt meghatározó kölcsönhatások

Az orvosi biotechnológiai mesterképzés megfeleltetése az Európai Unió új társadalmi kihívásainak a Pécsi Tudományegyetemen és a Debreceni Egyetemen

Immunológia alapjai. 10. előadás. Komplement rendszer

Az endomembránrendszer részei.

CzB Élettan: a sejt

Fehérje expressziós rendszerek. Gyógyszerészi Biotechnológia

Biokémiai és Molekuláris Biológiai Intézet. Sejtbiológiai alapok. Sarang Zsolt

NÖVÉNYGENETIKA. Az Agrármérnöki MSc szak tananyagfejlesztése TÁMOP /1/A

CIÓ A GENETIKAI INFORMÁCI A DNS REPLIKÁCI

Sejt - kölcsönhatások az idegrendszerben

1. előadás Membránok felépítése, mebrán raftok, caveolák jellemzője, funkciói

Kutatási programunk fő célkitűzése, az 2 -plazmin inhibitornak ( 2. PI) és az aktivált. XIII-as faktor (FXIIIa) közötti interakció felderítése az 2

Élettan. Élettan: alapvető működési folyamatok elemzése, alapvetően kísérletes tudomány

Tantárgyi kód BIB 1211 Meghirdetés féléve 2 Kreditpont 3 Összóraszám (elm.+gyak) 3+0. Előfeltétel (tantárgyi kód):

Jelátviteli útvonalak 2

A CITOSZKELETÁLIS RENDSZER (Nyitrai Miklós, )

3. Főbb Jelutak. 1. G protein-kapcsolt receptor által közvetített jelutak 2. Enzim-kapcsolt receptorok által közvetített jelutak 3.

Átírás:

A sejtműködés szabályozási lehetőségei valójában a fehérjefunkció szabályozását jelentik Hatástartam Transzkripció mrns mennyiség hosszú Poszttranszkripció mrns élettartam hosszú Transzláció szintetizálódó fehérje mennyisége hosszú Poszttranszláció fehérjemennyiség, hely és aktivitás rövid-hosszú (mikro)kompartmentalizáció (irányítás) rövid-hosszú poszttranszlációs módosulás nonkovalens (allosztérikus) kovalens (foszforiláció) fehérjelebontás - aggregáció rövid közép irreverzíbilis Sőti Csaba, 2004 1

A poszttranszlációs módosulások típusai Enzimatikus aminosav Fehérje tekeredés, PPIáz - Fehérje splicing (Cys) Transzamidáció (Gln-Lys) Prosztetikus csoport (Lys, Cys, His, Tyr) Acetiláció (Lys) Limitált proteolízis bárhol Foszforiláció (Ser, Thr, Tyr) Karboxiláció (Glu) Metiláció (Lys, Glu, His) Glikoziláció (Ser, Thr, Asn, Hyl) Lipidmodifikáció (Cys, Ser, Gly) Diszulfid-hidak (Cys) Hidroxiláció (Pro, Lys) Sőti Csaba, 2004 2

A poszttranszlációs módosulások típusai Nem-enzimatikus aminosav Oxidáció (Cys, Met, Lys, Arg) Glikáció (Lys, Arg) Lassú szerkezetváltás - Sőti Csaba, 2004 3

A poszttranszlációs módosulások hatásai Enzimatikus Mennyiség: élettartam Szerkezet: 1D, 2D, 3D, 4D Stabilizáció Aktivitás (Immun)felismerés: Lokalizáció: (mikro)kompartmentalizáció Kölcsönhatás más, kis- vagy nagymolekulákkal Nem-enzimatikus denaturáció funkcióvesztés aggregáció Sőti Csaba, 2004 4

Limitált proteolízis (f)met eltávolítása (N-terminális N-acetilációja: Cα-NH-CO-CH 3 ) élettartam, mirisztoiláció Szignálszekvenciák eltávolítása (ER, mitokondrium) prefehérjék Profehérjék-proenzimek, egyéb fehérjék aktivációja emésztőenzimek, extracelluláris vázfehérjék, polipeptid hormonok Több peptidből álló polifehérjék szétvagdalása (peptidhormonok, vírusfehérjék, ubikvitin) HIV-proteáz inhibitorok az AIDS kezelésében Sőti Csaba, 2004 5

Foszforiláció-defoszforiláció ATP ADP kináz Szűk szubsztrátspecificitás, felismerési motívumok, aktivitás általában indukált fehérje fehérje P töltésváltozás: szerkezet, aktivitás, fehérje-egyéb molekula kölcsönhatás P i foszfatáz H 2 O Széles szubsztrátspecificitás, irányító alegységek, aktivitás általában konstitutív Sőti Csaba, 2004 6

Foszforiláció-defoszforiláció Kináz kaszkád: Amplifikáció és divergencia kináz 1 kináz 2 kináz 3 kináz 4 kináz 5 kináz 6 kináz 7 Sőti Csaba, 2004 7

Karboxiláció, metiláció K-vitamin-dependens. Alvadási faktorok Ca-foszfolipid-kötését teszi lehetővé. Donor: S-adenozil-Met Izomfehérjék, kalmodulin Ca-kötését befolyásolja. Sőti Csaba, 2004 8

Lipidmodifikáció Nem-membránfehérjék kihorgonyzása a membránhoz Belső membránfelszín: -- zsíraciláció (palmitoil- mirisztoil-) -- izopreniláció (farnezil-, geranilgeranil-) bent kint Külső membránfelszín: GPI-horgony (ER) Sőti Csaba, 2004 9

Zsíraciláció Donor: zsíracil-koa példa fehérje: Palmitoiláció (C16): rodopszin, ras -- láncközi Cys vagy Ser (tio-)észter -- plazmamembránba irányít Mirisztoiláció (C14): -- N-terminális Gly amid v-src -- plazmamembránba, sejtmagba, mitokondriumba, citoszolba irányít Sőti Csaba, 2004 10

Preniláció ras farnezil-pp PP ras C A A X Cys-SH Val Leu Ser COO - SAH SAM Cys-S Val Leu Ser COO - proteáz ras ras Cys-S CO Cys-S COO - CH 3 C C X X C C X X C X C C C Geranilgeraniláció (rab) Sőti Csaba, 2004 11

Glikozil-foszfatidilinozitol horgony Donor: preformált GPI-egység C Tulajdonságok: gyors laterális mozgás (nincs citoszkeletális kapcsolat) aspecifikus szolubilizáció (PLC) fehérje irányítás Sőti Csaba, 2004 12

A fehérjék célbajuttatása Vezikuláris transzport ER-ből, sejtfelszínről Membrántranszport citoszolból - mitokondrium - kloroplaszt Golgi - szekréció - lizoszóma - membrán - sejtmag - peroxiszóma Sőti Csaba, 2004 13

A fehérje membrántranszport általános jellemzői ER, mitokondrium, kloroplaszt, (peroxiszóma, nukleusz): A fehérje kitekert állapota stabilizálódik Irányító szekvencia Receptor - dokkoló fehérje A fehérje kitekert állapotban jut át egy csatornán Makroerg kötések (és elektrokémiai potenciál) terhére A szignálpeptidet egy peptidáz eltávolíthatja A fehérjét dajkafehérjék tekerik be, szerelik össze Sőti Csaba, 2004 14

A mitokondriális fehérje transzport általános jellemzői Kitekerő/stabilizátor: Preszekvencia Receptor - dokkoló fehérje: Csatorna: Makroerg kötések: Szignálpeptidáz: Dajkafehérjék: Hsp70, MSF N-terminális bázikus + hidroxi- Tom (transporter of outer membrane) Tom/Tim (tr. of inner membrane) mhsp70 (Grp75) ATPáz, H + -grad. Van Grp75, mhsp60 Sőti Csaba, 2004 15

Mitokondriális fehérje transzport Sőti Csaba, 2004 16

A nukleáris fehérje transzport általános jellemzői Kitekerés (NLS kibontás): Nukl. lokalizációs szignál nukl. export szignál Receptor - dokkoló fehérje: Csatorna: Makroerg kötések: Szignálpeptidáz: Dajkafehérjék: natív fehérjék (dajkafehérjék) belső bázikus mono- v bipartit többféle, Leu-gazdag Importin α, β ; exportin 1 Nukleáris pórus komplex ATP/GTP (Ran) szükséges Nincs nem ismeretes Sőti Csaba, 2004 17

A nukleáris pórus komplex szerkezete 10 nm Mw = 125 MDa! Sőti Csaba, 2004 18

Nukleáris fehérje transzport Szubnukleáris kompartmentek: Magvacska: bázikus-gln-bázikus Magmembrán: Cys-alifás aminosavak Ran Bejutás (NLS expozíció): konstitutív (magi fehérjék) indukált (transzkripciós faktorok) -- foszforiláció (jun) -- ligandkötés (szteroid receptor) -- inhibitor disszociáció (NFκB) Sőti Csaba, 2004 19

Az ER fehérje transzport általános jellemzői Kitekerő/stabilizátor: Szignálszekvencia Receptor - dokkoló fehérje: Csatorna: Makroerg kötések: Szignálpeptidáz: Dajkafehérjék: Riboszóma-SRP N-terminális hidrofób + bázikus SRP-SRP receptor Traszlokon (TRAM) ER Hsp70 (Bip, Grp78) ATPáz Van Grp78, ER Hsp90 (Grp94, Gp96) SRP: (signal recognition particle): ribonukleoprotein Sőti Csaba, 2004 20

ER szignálszekvencia -- 13-36 aminosav hosszú -- bázikus (kék) ill. hidrofób (sárga) oldalláncok -- szignálpeptidáz A/G mellett hasít -- belső szignálpeptid = stop-transzfer szekvencia: TM hélix Sőti Csaba, 2004 21

A fehérjék bejutása az ER-be SRPR GTPáz: TRAM-riboszóma/fehérje asszociáció Sőti Csaba, 2004 22 Grp78 behúz, majd beteker (ATP)

Poszttranszlációs módosulások az ER-ben Szignálszekvencia lehasítása (A/G-X) γ-karboxiláció (Glu) Peptidkötés izomerizáció: PPIáz (X-Pro) Glikoziláció (Ser, Thr, Hyl, Asn) Lipidmodifikáció: GPI (Cys) Diszulfid-hidak, PDI (Cys) Hidroxiláció (Pro, Lys) Sőti Csaba, 2004 23

Glikoziláció az ER-ben/Golgi-ban Cél: fehérje betekeredés, irányítás, stabilitás, funkció, antigenitás Meghatároz: fehérje 3D szerkezet, endoszóma enzimkészlet Aktivált prekurzorok: UDP-monoszacharidok (CMP-NANA) N-glikoziláció (Asn) O-glikoziláció (Ser, Thr, Hyl) Sőti Csaba, 2004 24

O- és N-glikoziláció Sőti Csaba, 2004 25

Glikoziláció az ER-ben/Golgi-ban N-glikoziláció (Asn) ER: core glikoziláció (14 tagú oligoszacharid: GluNAc, Man, Glu) Golgi: pentaszacharid marad, Fuc, GluNAc, Gal, NANA általában hosszabb szénhidrátláncok O-glikoziláció (Ser, Thr, Hyl) monoszacharidok egyesével rakódnak fel (cisz - transz-golgi) Gal, GalNAc, NANA általában rövidebb szénhidrátláncok vércsoportok Sőti Csaba, 2004 26

Glikoziláció az ER-ben: core-glikoziláció Sőti Csaba, 2004 27

Glikoziláció az ER-ben: core-glikoziláció tunicamycin Asn-X-Ser bacitracin Sőti Csaba, 2004 28

Fehérjetekeredés az ER-ben: minőségi kontroll Dajkafehérjék: kalnexin, kalretikulin kalnexin kalnexin ER lumen Citoszol Glu glukozidáz tekeredési ciklusok glukoziltranszferáz exportkész α1-antitripszin "hiány": valójában K/E pontmutáció KK: májzsugorodás (cirrhosis), tüdőtágulás (emphysema) PT: tekeredési zavar Sőti Csaba, 2004 29

Fehérjeirányítás az ER-Golgi rendszerből (vezikuláris transzport) ER - cisz-golgi: C-term. KDEL: retrográd transzport cisz-transz Golgi: membránhélix: retrográd transzport transz Golgi: plazmamembrán, konstitutív (alapértelmezés) (membrán- v. szekréciós fehérjék) plazmamembrán, indukált szekréció (szekretogranin-ca 2+ koaggregáció) primer lizoszóma: mannóz-6-p ER plazmamembrán, receptormediált endocitózis: (receptor citoszolikus szignál, pl. LL, YXXΦ) Sőti Csaba, 2004 30

Fehérjeirányítás a lizoszómába: mannóz-6-p Hidroláz Man foszfotranszferáz Man6P receptor cisz-golgi transz-golgi, ph 6.5 endoszóma ph 5 M6P-foszfatáz receptor Man lizoszóma II. mukolipidózis (I-sejt betegség): foszfotranszferáz hiány, AR KK: mentális retardáció, vázproblémák, ízületi merevség, halál PT: nagy lizoszómák, enzimek az extracelluláris térbe Sőti Csaba, 2004 31

Receptor-mediált endocitózis Receptor: transzmembrán glikoprotein Membrán: burkos gödör (klatrin) Burkos vezikulum (klatrin ketrec) Eltávolítás: Hsp70 (ATP) Endoszóma: szortírozás (ph 5) reciklizáció vs. lizoszóma Lizoszóma: degradáció Sőti Csaba, 2004 32

Receptor-mediált endocitózis Receptor Fehérje Példa transzferrin LDL EGF Familiáris II. Hiperlipoproteinémia (LDL-receptor "hiány") KK: hiperkolesterinémia, ateroszklerózsi, trombózis, szívinfarktus, halál a 20-as évek elején PT: pl. LDL rec. mutáns nem internalizálódik Sőti Csaba, 2004 33

A vezikuláris transzport molekuláris mechanizmusa 1., vezikula kialakulás 2., leszakadás 3., burok depolimerizáció, transzport 4., vezikula fúzió Sőti Csaba, 2004 34

A vezikula kialakulása Sőti Csaba, 2004 35

A vezikuláris transzport molekuláris mechanizmusa 1., vezikula kialakulás: burokfehérjék Vezikula Burok/adapter fehérje G-fehérje Transzport iránya Klatrin klatrin/ AP1 ARF Golgi-endoszóma Plazmam.-endoszóma Golgi-lizoszóma, retrográd Golgi, Golgi-ER ER-Golgi Vezikula tartalom: fehérjék burok-adapterkötő szekvenciák pl. KDEL receptor: KKXX, COP αβ kötés 2., vezikula leszakadás: dinamin GTPáz Sőti Csaba, 2004 36

A vezikuláris burok kialakulása Mg 2+, adapterek Hsp70 ATPáz klatrin triszkelion trimer polimer Sőti Csaba, 2004 37

A vezikuláris burok SEM képe Sőti Csaba, 2004 38

A vezikuláris transzport molekuláris mechanizmusa 4., vezikula fúzió GTP NSF ATPáz prefúzió GTP NSF: N-etil-maleimid szenzitív faktor SNAP: szolubilis NSFasszociált proteinek T-SNARE: target SNAP receptor NSF, GDP GTP V-SNARE: vezikula SNAP receptor GTP Rab: kis G-fehérje disszociáció fúzió Sőti Csaba, 2004 39

Hogyan fertőz az influenza? Sőti Csaba, 2004 40

A fehérjék végzete: nonszelektív degradáció A fehérjék élettartama: 30 s - 120 nap Rövid életű fehérjék: kulcsenzimek, ciklinek hibás, károsodott fehérjék Lebontó apparátus: Citoszolikus ATPfüggő rendszer Hosszú életű fehérjék: pl. struktúrfehérjék Membránfehérjék Extracelluláris fehérjék Lizoszóma Éhezés, inaktivitás (Szelektív degradáció: kalpainok, kaszpázok) Sőti Csaba, 2004 41

A citoplazmatikus fehérjebontás mechanizmusa 1., A halálra ítélt fehérjék megjelölődnek: (poli)ubikvitiniláció E1: ubikvitin aktivátor, E2, E3: fehérjespecifikus ligáz 2., A megjelölt fehérjéket a 26S proteaszóma lebontja, ATP hidrolízise szükséges, az ubikvitin felszabadul Sőti Csaba, 2004 42

A 26S proteaszóma szerkezete ATP-függő, ubikvitin felismerő sapka 20S multikatalitikus proteáz Sőti Csaba, 2004 43

Mi határozza meg a fehérjék életkorát? A./ Regulációs lebontás: 1., N-terminális szabály: N-terminális aminosavak ubikvitinilációs hajlama Stabilizáció (t 1/2 > 30 óra) Met, Gly, Ala,, Ser, Thr, Cys Destabilizáció (t 1/2 < 3 perc) Arg, Lys, Phe, Leu, Trp 2., PEST (pestis) hipotézis: belső, PEST-gazdag szekvenciák 3., egyéb szekvenciák B./ Hibás fehérjék lebontása: dajkafehérjék Sőti Csaba, 2004 44

Halhatatlan fehérjék - halandó emberek Konformációs betegségek Fehérje instabilitás - α β konverzió Funkcióvesztés: hiánytünet a funkciót igénylő sejtekben Aggregáció: tünet a posztmitotikus sejtekben (neurodegeneráció) Fehérjetípus Betegség Tünetek Prion Creutzfeld-Jacob dementia kergemerha, stb. Poli-Gln Huntington-kór dementia és mozgászavar β-amiloid Alzheimer-kór dementia α1-at májcirrhosis és emphysema Antitrombin trombózis Sőti Csaba, 2004 45

Miért romlik fehérjéink egészségi állapota? Miért több a sorvasztó betegség? Mert: - nincs genetikai szelekció ("az emberiség degenerálódik") - hoszabb ideig élünk - dajkafehérjéink túlterheltek - és edzetlenek Megoldás: - dajkafehérjéink edzése: STRESSZ!!! Sőti Csaba, 2004 46

Hogyan stresszelhetjük szervezetünket megfelelően? A hosszú élet titka folyamatos túlzott STRESSZ időleges enyhe KOR Sőti Csaba, 2004 47

Vizsgatételek A trns szerepe, szerkezete, aminoacil trns szintetázok, kodon-antikodon kapcsolat. A riboszóma ciklus, riboszómák szerkezete, a trns kötődése a riboszómákhoz a transzláció során. A transzláció iníciációs szakasza prokariótákban és eukariótákban. Az eif2 faktor foszforilációjának szerepe a transzláció szabályozásában. A transzláció elogációs szakasza prokariotákban és eukariotákban, terminálás. A fehérje szintézis gátlószerei. A fehérjék glikozidációjának mechanizmusa. Poszttranszlációs módosulások. A fehérjék transzportja a sejten belül. Sőti Csaba, 2004 48