A növények fényreakciói. A növények fényreakciói. Fotoszintézis

Hasonló dokumentumok
Fotoszintézis. Az elektromágneses sugárzás. A fény kettıs természete: hullám és részecske (foton) A látható tartomány

A citoszolikus NADH mitokondriumba jutása

Fotoszintézis. 2. A kloroplasztisz felépítése 1. A fotoszintézis lényege és jelentısége

Az eukarióta sejt energiaátalakító organellumai

A glükóz reszintézise.

A fotoszintézis molekuláris biofizikája (Vass Imre, 2000) 39

Energiatermelés a sejtekben, katabolizmus. Az energiaközvetítő molekula: ATP

Citrátkör, terminális oxidáció, oxidatív foszforiláció

Szerkesztette: Vizkievicz András

A piruvát-dehidrogenáz komplex. Csala Miklós

A bioenergetika a biokémiai folyamatok során lezajló energiaváltozásokkal foglalkozik.

A fotoszintézis molekuláris biofizikája (Vass Imre, 2000) 43. $ R[LJpQWHUPHO IRWRV]LQWHWLNX ]HUYH]HWHNEH p IRWRNpPLD UHQGV]H

Fotoszintézis. fotoszintetikus pigmentek Fényszakasz - gránum/sztrómalamella. Sötétszakasz - sztróma

A tananyag felépítése: A BIOLÓGIA ALAPJAI. I. Prokarióták és eukarióták. Az eukarióta sejt. Pécs Miklós: A biológia alapjai

A felvétel és a leadás közötti átalakító folyamatok összességét intermedier - köztes anyagcserének nevezzük.

bevezetés a fotoszintézis rejtelmeibe

80 éves a Debreceni Egyetem Növénytani Tanszék Ünnepi ülés és Botanikai minikonferencia november

Környezeti klimatológia I. Növényzettel borított felszínek éghajlata

BIOLÓGIA ALAPJAI. Anyagcsere folyamatok 2. (Felépítő folyamatok)

Hemoglobin - myoglobin. Konzultációs e-tananyag Szikla Károly

Az energiatermelõ folyamatok evolúciója

ZSÍRSAVAK OXIDÁCIÓJA. FRANZ KNOOP német biokémikus írta le először a mechanizmusát. R C ~S KoA. a, R-COOH + ATP + KoA R C ~S KoA + AMP + PP i

Produkcióökológiai alapok

A légzési lánc és az oxidatív foszforiláció

Növényélettani Gyakorlatok A légzés vizsgálata

Kolozsvár, 2004 január A szerzõ

Kémiai reakciók. Közös elektronpár létrehozása. Általános és szervetlen kémia 10. hét. Elızı héten elsajátítottuk, hogy.

Stressz és a reaktív oxigénformák

1b. Fehérje transzport

Zsírsav szintézis. Az acetil-coa aktivációja: Acetil-CoA + CO + ATP = Malonil-CoA + ADP + P. 2 i

A KOLESZTERIN SZERKEZETE. (koleszterin v. koleszterol)

Tari Irma Kredit 2 Heti óraszám 2 típus AJÁNLOTT IRODALOM

A kloroplasztok és a fotoszintézis

Kémiai kötések. Kémiai kötések kj / mol 0,8 40 kj / mol

Mire költi a szervezet energiáját?

A felvétel és a leadás közötti átalakító folyamatok összességét intermedier - köztes anyagcserének nevezzük.

Glikolízis. emberi szervezet napi glukózigénye: kb. 160 g

A biokémiai folyamatokat enzimek (biokatalizátorok) viszik véghez. Minden enzim. tartalmaz fehérjét. Két csoportjukat különböztetjük meg az enzimeknek

Több oxigéntartalmú funkciós csoportot tartalmazó vegyületek

Glikolízis. Csala Miklós

4. változat. 2. Jelöld meg azt a részecskét, amely megőrzi az anyag összes kémiai tulajdonságait! A molekula; Б atom; В gyök; Г ion.

Szénhidrátok monoszacharidok formájában szívódnak fel a vékonybélből.

Receptorok és szignalizációs mechanizmusok

Bevezetés a biokémiába fogorvostan hallgatóknak

A MITOKONDRIÁLIS ENERGIATERMELŐ FOLYAMATOK VIZSGÁLATA

A felépítő és lebontó folyamatok. Biológiai alapismeretek

Speciális fluoreszcencia spektroszkópiai módszerek

A cukrok szerkezetkémiája

Általános és szervetlen kémia 3. hét Kémiai kötések. Kötések kialakítása - oktett elmélet. Lewis-képlet és Lewis szerkezet

Az enzimműködés termodinamikai és szerkezeti alapjai

A nukleinsavak polimer vegyületek. Mint polimerek, monomerekből épülnek fel, melyeket nukleotidoknak nevezünk.

A BAKTERIORODOPSZIN. Péter Imre AINLHQ

Adatgyűjtés, mérési alapok, a környezetgazdálkodás fontosabb műszerei

KVANTITATÍV BIOENERGETIKA A BIOENERGETIKA TÁRGYKÖRE

transzláció DNS RNS Fehérje A fehérjék jelenléte nélkülözhetetlen minden sejt számára: enzimek, szerkezeti fehérjék, transzportfehérjék

A termodinamika. elszigetelt rendszerek zárt rendszerek nyílt rendszerek

, mitokondriumban (peroxiszóma) citoplazmában

BIOGÉN ELEMEK Azok a kémiai elemek, amelyek az élőlények számára létfontosságúak

A kémiai energia átalakítása a sejtekben

A sejtes szervezıdés elemei (sejtalkotók / sejtorganellumok)

09. A citromsav ciklus

BIOGÉN ELEMEK MÁSODLAGOS BIOGÉN ELEMEK (> 0,005 %)

A foszfatidil-glicerin szerepe az 1. fotokémiai rendszer szerkezetében és funkciójában

a. Nyugalmi potenciál b. Transzport proteinek c. Akciós potenciál. Nyugalmi potenciál. 3 tényező határozza meg:

A MITOKONDRIUMOK SZEREPE A SEJT MŰKÖDÉSÉBEN. Somogyi János -- Vér Ágota Első rész

NÖVÉNYGENETIKA. Az Agrármérnöki MSc szak tananyagfejlesztése TÁMOP /1/A

Transzláció. Szintetikus folyamatok Energiájának 90%-a

MEDICINÁLIS ALAPISMERETEK AZ ÉLŐ SZERVEZETEK KÉMIAI ÉPÍTŐKÖVEI AZ AMINOSAVAK ÉS FEHÉRJÉK 1. kulcsszó cím: Aminosavak

A METABOLIZMUS ENERGETIKÁJA

A METABOLIZMUS ENERGETIKÁJA

Bakteriális partnerek által elősegített fotofermentatív hidrogéntermelés Chlamydomonas algában

Kémiai átalakulások. A kémiai reakciók körülményei. A rendszer energiaviszonyai

FOTOKÉMIAI REAKCIÓK, REAKCIÓKINETIKAI ALAPOK

A nitrogén körforgalma. A környezetvédelem alapjai május 3.

Egy idegsejt működése. a. Nyugalmi potenciál b. Transzport proteinek c. Akciós potenciál

A NÖVÉNYI SEJT FELÉPÍTÉSE

3. A w jelű folyamat kémiailag kondenzáció. 4. Ebben az átalakulásban hasonló kémiai reakció zajlik le, mint a zsírok emésztésekor a vékonybélben.

Fényérzékeny molekulák, fényenergia hasznosítás

TRANSZPORTFOLYAMATOK A SEJTEKBEN

Abszorpció, emlékeztetõ

A szénhidrátok anyagcseréje. SZTE AOK Biokémiai Intézet Gyógyszerész hallgatók számára 2014.

Szignalizáció - jelátvitel

Osztályozó vizsgatételek. Kémia - 9. évfolyam - I. félév

LIPID ANYAGCSERE (2011)

A sejt molekuláris biológiája és genetikája; 2. A biológiai membrán. Kemoszintézis, fotoszintézis, légzés.

MEDICINÁLIS ALAPISMERETEK AZ ÉLŐ SZERVEZETEK KÉMIAI ÉPÍTŐKÖVEI A LIPIDEK 1. kulcsszó cím: A lipidek szerepe az emberi szervezetben

OPTIKA. Fénykibocsátás mechanizmusa fényforrás típusok. Dr. Seres István

3. A kémiai kötés. Kémiai kölcsönhatás

TRANSZPORTFOLYAMATOK 1b. Fehérjék. 1b. FEHÉRJÉK TRANSZPORTJA A MEMBRÁNONOKBA ÉS A SEJTSZERVECSKÉK BELSEJÉBE ÁLTALÁNOS

Apoptózis. 1. Bevezetés 2. Külső jelút 3. Belső jelút

Szimbiotikus nitrogénkötés

Fotogerjesztett biofizikai rendszerek. Barócsi Attila

Doktori (Ph.D.) értekezés. Nagy Valéria. Biológia Doktori Iskola

Biokémiai és Molekuláris Biológiai Intézet. Mitokondrium. Fésüs László, Sarang Zsolt

Floem-transzport. Az asszimilátumok szállítása a képzıdés és a felhasználás helye között a háncsban történik. A floem legfontosabb elemei:

Minta feladatsor. Az ion neve. Az ion képlete O 4. Szulfátion O 3. Alumíniumion S 2 CHH 3 COO. Króm(III)ion

sztróma gránum sztrómatilakoid belsõ membrán kulsõ membrán

A BIOLÓGIAI JELENSÉGEK FIZIKAI HÁTTERE Zimányi László

I. Atomszerkezeti ismeretek (9. Mozaik Tankönyv: oldal) 1. Részletezze az atom felépítését!

Biofizika I. DIFFÚZIÓ OZMÓZIS

Átírás:

Az elektromágneses sugárzás A növények fényreakciói A fotonok energiája (E )adott hullámhosszon: E = h ν = hc/λ ahol h a Planck féle állandó Minél hosszabb a hullámhossz annál kisebb az E. A látható tartomány A növények fényreakciói Fotoszintézis 400-700 nm PAR Fotomorfogenezis 666/730 nm fitokróm rendszer Vörös fény válaszok Fototropizmusok kriptokrómok kék fény válaszok UV-B sugárzás 280-320 nm 400-500 nm 1

Az abszorbeált fényenergia (A) fotoszintetikus hasznosulása (P) és disszipációja (D) optimális és stressz feltételek között Fotoszintézis a Optimális környezeti feltételek mellett PFFD mmol m -2 s -1 2 1 0 b Stressz-tényezık felléptekor 2 PFFD mmol m -2 s -1 1 0 A P D A D P hajnalban délben este Az A/P arányt befolyásoló tényezık: Fényadaptáció (anatómiai/fiziológiai) CO 2 fixáció típusa (C3/C4) és fényhasznosítási hatékonysága Stressz tényezık (vízhiány, tápelemhiány, nehézfémek stb) A fotoszintézis szakaszai Fényszakasz:fotokémiai folyamatok 1) Fényszakasz: fotokémiai folyamatok 12H 2 O + 12NADP + 18ADP 6O 2 + 12NADPH + 18ATP 2) Sötétszakasz: CO 2 fixációja 6CO 2 + 12NADPH + 18ATP C 6 H 12 O 6 + 12NADP + 18ADP + 6H 2 O A fényenergia elnyelése (fényabszorpció), A fotokémiai reakcióban közvetlenül résztvevı pigmentekre történı energiaszállítás (energia transzfer) Reakcióközpontok klorofill-a molekulája gerjesztett állapotban elektron ad le (elektron transzfer) 2

Sötétszakasz Széndioxid fixációja és szénhidrát szintre történı redukciója A fényszakaszban képzıdött ATP és NADPH +H + felhasználása Energy transfer - antennna Electron transfer reaction centrum Fényszakasz 1) A fotoszintetikus apparátus szerkezete Kloroplasztisz: tilakoid membránok gránum és sztróma kapcsolt és nem-kapcsolt felszínek a proteinkomplexek szervezıdése a tilakoid membránban Vízbontás és O 2 képzıdés (PSII) NADPH és ATP képzıdés (PSI) 3

1) A kloroplasztisz szerkezete Kettıs borítómembrán határolja Folyékony közege a sztróma benne enzimek, keményítıszemcsék, DNS és riboszómák Membránrendszere tilakoidokból áll ezek helyenként gránumokba rendezıdik A tilakoidok belsı üregei egy összefüggı, lumen nevezető hálózatot alkotnak A tilakoidok felépítése Külsı membrán (6 nm) Membránok közötti tér (10-20nm) Belsı membrán (6 nm) Sztróma (vizes folyadék) Tilakoid membrán Tilakoid lumen Granum Keményítı Riboszóma (70S) Plasztisz DNS (kb. 30 kópia) Plasztoglobulus (zsírcseppek) A kloroplasztisz glikozil-gliceridjeinek szerkezete: A glicerin elsı és második OH csoportjához észterkötéssel zsirsavak, a harmadik OH-hoz glikozidos kötésben cukor(galaktóz)-származékok kapcsolódnak. Monogalaktozil-glicerid: MGDG Digalaktozil-diacil-glicerid: DGDG Kén-tartalmú glikolipid, szulfokinovozil-diacil-glicerid: SQDG A galaktolipidek telítetlen zsírsavakat tartalmaz, az MGDG általában telítetlenebb, mint a DGD. A szulfolipid: 80 %-ban telített zsírsavak. 4

2) A fotoszintetikus pigmentek bakterioklorofillok klorofill a, b karotinoidok fikobilinek cianobaktériumokban, vörös algákban A klorofillok molekulaszerkezete A klorofill konjugált kettıs kötéseket tartalmazó makrociklikus molekula (Móltömeg: 894). Négy pirrol győrőbıl álló un. "feji" rész (1.5 x 1.5 nm) és egy 2 nm hosszú fitol, terpén-alkohol lánc. A pirrol győrő külsı szélén elhelyezkedı kémiai csoportok és a H + az elektronokat magányos pályára korlátozzák, amely növeli a vörös hullámhossz tartományon belül az abszorpciót. A molekula közepén egy nem-ionos magnézium atom, két kovalens és két koordinált kötéssel kötıdik és a győrőket koordinálja. Fikobilinek: cianobaktériumokban, vörös algákban A pirrol győrők nem záródnak porfirin győrővé 5

A karotinoidok járulékos pigmentek 40 C-atomos poliizoprének Alfa vagy béta-jonon győrőket tartalmaznak. Fotoszintetizáló pigmentek Kísérı pigmentek Fényelnyelés Fényvédelem Néhány pigment abszorpciós spektruma A fotoszintézis akcióspektruma Gyenge redukáló Erıs redukáló Gyenge oxidáló Erıs oxidáló Két fotokémiai rendszer PSI és PSII: sorozatot alkot A PSII-ben az abszorbeált vörös fény egy erıs oxidálót hoz létre, ami képes a vizet oxidálni, ill. egy gyenge redukálót hoz létre A PSI-ben abszorbeált vörösön-túli fény egy erıs redukálót hoz létre, ami redukálja a NADP+-t, és egy gyenge oxidálót hoz létre PSII-ben 2 mol víz oxidációjakor: 4 elektron, 4 proton és 1 mól oxigén képzıdik 6

PSII, PSI és ATP szintetizáló enzim elhelyezkedése A két fotorendszer térben elkülönül PSII gránum tilakoidokhoz kapcsolódik PSI, ATP-szintetizáló kapcsoló faktor a sztróma tilakoidokhoz kapcsolódik Cit b6f egyenletes eloszlást mutat 4 nagy fehérje komplex: PSII, PSI, citokróm b6f, ATP-szintetizáló komplex A fotorendszerek felépítése Antenna-rendszer jelentısen eltér a fotoszintetizáló szervezetekben A reakcióközpont felépítése egységes Fénybegyőjtı antenna pigment rendszerek (LHC) Nagymértékő változékonyság Az LHC-ban a pigmentek sorrendje Mérete függ a környezethez való alkalmazkodástól Reakcióközpontokként: Néhány fotoszintetizáló baktérium: 20-30 bakterioklorofill molekula Növények: 200-300 klorofill molekula Egyes algákban, és baktériumokban: néhány ezer klorofill molekula 7

A pigmentek sorrendje az antennában: Az abszorpciós maximumok fokozatosan a nagyobb vörös hullámhosszak felé tolódnak el Vagyis a pigmentek gerjesztési állapot energiája valamivel alacsonyabb a reakció központ közelében, mint az antenna rendszer perifériális részén. Pl. klorofill-b-rıl (650 nm) a gerjesztési energia klororofill-a (670 nm) molekulára kerül, a két gerjesztési állapot energiakülönbsége hı formájában bocsátódik ki. Az antenna komplex egy transzmembrán pigment protein. Három helikáris régiót tartalmaz, amelyek a membrán apoláros részén keresztülhatolnak. Kb. 15 klorofill a és b molekula és több karotinoid. A komplex a membránban trimer és a PSII reakcióközpont komplex perifériája körül helyezkedik el. Klorofill-protein komplexek PSII Core complex II (CC II): a PSII reakcióközpontját tartalmazza LHC II: a PSII fénygyőjtı klorofill-protein komplexe PSI Core complex I (CC I): a PSI reakcióközpontját tartalmazza (CPI v. P-700 klorofill komplex) LHC I a PS I fénygyőjtı klorofill-protein komplex CC II D1 és D2 heterodimér fehérje: (32 és 34 kd), amelyeken P 680 klorofill-a, 4-5 klorofill-a, 1-2 ß-karotin és mindkettın 1-1 feofitin-a molekula CP43 és CP47 fehérjék: a PSII belsı antennájaként egyenként: 20-25 klorofill-a, 4-5 ß- karotin, és kevés lutein CP24, CP26 és CP29 fehérjék: A PSII antennájaként, de periférális elhelyezkedésben CP26 és CP29: kl a/b =3 CP24: Kl a/b=0,9-1,6 CP22 kla/b=6 Szerep?? 8

A mangántartalmú enzim-komplex (M) Az oxidált állapotú P680 a Z primer donorjától vesz fel elektront (20 ns). Az elektronátadás függ a mangántartalmú enzimkomplex (M) redoxállapotától: M ad elektront a Z felé és az oxidált állapotú M képes a vizet oxidálni: D1 protein A membrán hidrofób részét ötször járja át. Aszimmetrikus elrendezıdés: az - NH 2 lánc vég a sztróma felıl a -COOH lánc vég a lumen felıl. 2 H 2 O = 4 H + + O 2 + 4 e - 1 mol oxigén felszabadulásához 10 kvantum abszorbeálódik. LHCII A PSII legnagyobb mennyiségben elıforduló fénygyőjtı komplexe. Az össz-klorofill és a tilakoid-proteinek 50 %-át tartalmazza. Lhcb1, Lhcb2, Lhcb3 Mobilis LHC II: ledisszociál a PS II-rıl és megosztja az abszorbeált fényenergiát a PSII és PSI között. Kl a/b= 1.1 Fehérjemolekulánként 12 klorofill molekula Xantofillokmolekulák Az apoproteinek genetikai kódja sejtmagban, szintézis citoplazmában és onnan a kloroplasztiszba, hasonlóan az LHC I proteinekhez. CC I 80 klorofill- a molekula 1-2 ß-karotin molekula 1 P 700 klorofill-a Genetikai kód: kloroplasztisz LHC I Klorofill-a és klorofill-b: 3,5:1 (10-féle kl-a/b protein) Genetikai kód: sejtmagban A PSI felépítése 9

FNR!! PSI reakcióközpont 2 nagy fehérje: PsaA és PsaB. Kis fehérjekomponensek PsaC-PsaN. Az elektron a PC-rıl P700-ra, majd egy Ao klorofill molekulára, A1 fillokinonra jut. Majd az FeSx, FeS A és FeS B központokra és végül a szolubilis Fe-S proteinre, a ferredoxinra kerül. A membránhoz kötött flavoprotein ferredoxin NADP reduktáz (FNR) redukálja a NADP+ -t NADPH-vá. A redukált ferredoxinnak, több más funkciója is van a kloroplasztiszban: nitrát-redukció és a szén-dioxid fixáció enzimeinek regulációja Elektron transzport 1 mol oxigén felszabadulásához 10 kvantum abszorbeálódik. Két plasztokinon (Q A és Q B ) kötıdik a PSII reakcióközponthoz. A feofitinrıl Q A ra, majd Q B -re kerül az elektron. Az oxidált plasztokinon redukciója Q A és Q B kinonok: Q A a feofitin molekulától kap egy elektront gyors (250-300 ps). A Q A és Q B közötti elektron átadás lassúbb, az elsı elektron átadás 0,1-0,2 ms, a második 0,4-0,5 ms alatt. A Q B felvesz két hidrogén iont és ledisszociál a PSII-rıl (D1 fehérje) a mobilis plasztokinon (PQ) pool-ba. A feofitin pedig a gerjesztett állapotú reakció központ P680 klorofill a molekulától vesz át elektront. Az oxidált P680 redukciója a vízbontásból származó elektronnal történik meg. Plasztokinon A plasztokinon redoxreakciói: Q= teljesen oxidált kinon, Q - =anion szemi-plasztokinon, QH 2 redukált hidrokinon PSII-ben 2 elektron transzfere: redukált Q B keletkezik, ami a sztrómából két protont vesz fel és redukált plasztokinon keletkezik (QH 2 ). A redukált plasztokinon ledisszociál a reakció központról és a membrán CH részébe lép be, ahol az elektronjait a cyt b 6 f-nek adja át. A fehérje-komplexekhez képest a hidrokinon egy kis apoláris molekula és könnyen mozog a membrán apoláris régiójában. 4 nagy fehérje komplex: PSII, PSI, citokróm b6f, ATP-szintetizáló komplex 10

A citokróm b6 f complexen lejátszódó elektron és proton transzfer. Ez a komplex tartalmaz két b-tipusú hemet (Cyt b), egy c-tipusú citokrómot (Cyt c, régebben citokróm f-nek nevezték ), a Rieske féle Fe S proteint (FeSR), és két kinon oxidációs-redukciós helyet. A citokróm b6 f complex több prosztetikus csoportot tartalmaz. Két b-tipusú hem, egy c tipusú hem (régebben: citokróm f ). A c-tipusú citokrómban a hem a peptidhez kovalensen kötıdik, a b-tipusú citokrómban a kémiailag hasonló protohem nem kovalens kötéssel kötıdik. Ez a komplex tartalmazza a Rieske vaskén proteint, amelyben 2 vas atomot két kén atom köt össze, A ciklikus folyamatok: A második QH 2 oxidálódik: egy elektron az FeSR-rıl a PC-ra és végül a P700-ra kerül. A második elektron a két b-tipusú citokrómon keresztül jut és redukálja a szemikinont plastohidrokinonná, és ugyanakkor két protont vesz fel a sztrómából. Összesen négy proton transzportálódik a tilakoid membránon át miközben két elektron a P700-ra szállítódik. A nem ciklikus vagy lineáris folyamatok: Egy plasztohidrokinon (QH 2 ) molekula képzıdik a PSII mőködése során, amely a komplex lumen felıli oldalán oxidálódik, átadja két elektronját a FeSR-nek és a citokróm b-nek. Ugyanakkor 2 protont ad le a lumen felé. Az FeSR által felvett elektron a citokróm f (Cyt f )-re kerül és aztán a plasztocianinra (PC), ami redukálja a PSI P700 klorofill a molekuláját. A redukált citokróm b egy elektront egy másik citokróm b-nek ad át, amely redukálja a kinont (Q) szemikinonná (Q-). Plastocianin: Kis moltömegő (10.5 kda), Vízoldható, Réztartalmú fehérje, A citokróm b6 f komplex és a P700 közötti elektrontranszportot biztosítja. A PC a lumen oldalon található. Egy elektront továbbít a PSI reakció központ kl a molekulájához, az oxidált plasztocianin a citokróm b 6 /f komplextıl kap elektront és redukálódik. A cit b 6 /f komplex pedig egy redukált plasztokinon molekulától. Ciklikus elektron transzport A citokróm b6 f komplexek a sztróma-tilakoidokban találhatók, ahol a PSI is elıfordul. Bizonyos körülmények között ciklikus elektron áramlás figyelhetı meg a PSI és citokróm b6 f komplex között és vissza a PS I-en keresztül. Ez a ciklikus elektron áramlás a lumenbe irányuló protonpumpával kapcsolódik, ami ATP szintézisre fordítódik, de nem oxidálja a vizet és nem redukálja a NADP + -t. A ciklikus elektron áramlás különösen fontos ATP forrás a C4-es növények nyalábhüvely klorenchimájában. 11

ATP szintézis Kemiozmotikus elmélet Fotofoszforiláció A kemiozmózis lényege, hogy a membrán két oldala között ionkoncentráció és elektromos potenciál különbség a sejt által felhasználható szabadenergiát jelent. 4 nagy fehérje komplex: PSII, PSI, citokróm b6f, ATP-szintetizáló komplex ATP-szintetáz, vagy CFo-CF1 CFo: hidrofób és a membránhoz kötött CF1: sztróma felıli oldalon CFo: csatornát képez a protonok számára CF1: 5 különbözı polipeptid: α és β polipeptidbıl 3 kópia, amelyek alternáltan helyezkednek el. Ezen kívül: 3 további peptid (gamma, delta, epszilon) A katalitikus helyek a bétapolipeptiden. A CF1 az ATP szintetizáló rész CFo: 4 különbözı polipeptid. a, b b és c (12 db) Az elektron transzport gátlása és a hebicidek hatása Diklórfenil-dimetil-karbamid (DCMU) és metil-viologen (paraquat) herbicidek blokkolják az elektron transzportot. A DCMU a PSII kinon akceptorainál blokkolja az elektronáramlást és verseng a plastokinon kötıhelyeiért. A paraquat a PSI korai elektron akceptoraitól veszi el az elektront. 12

CO 2 asszimiláció C3 fotoszintézis út RUBISCO CALVIN-ciklus Eltérı útak: C3 C4 CAM utak A Calvin ciklus rövid-távú szabályozása A köztes termékek koncentrációjának az optimalizálása Az ellentétes irányban lejátszódó reakciók csökkentése Két általános mechanizmus változtathatja meg az enzimek kinetikus jellemzıit: 1. Kovalens kötések transzformációja: diszulfid hidak redukciója és amino-csoportok karbamilációja - kémiailag módosul az enzim 2. Nem kovalens kapcsolatok módosulása: metabolitok megkötése, a sejt miliı (ph) változása Fénytıl függı enzim aktiváció szabályozza a Calvin-ciklust Öt fény által szabályozott enzim: 1. Rubisco 2. NADP:glicerinaldehid-3-foszfát dehidrogenáz 3. Fructóz-1,6-bifoszfatáz 4. Szedoheptulóz-1,7-bisfoszfatáz 5. Ribulóz-5-foszfát kináz Ezen kívül: az enzimek kötıdése a tilakoid membránokhoz fokozza a a Calvin ciklus hatékonyságát; mert magasabb szintő szervezıdés, amely kedvez a szubsztrát védelemnek. 13

1. NADP:glicerinaldehid-3-foszfát dehidrogenáz 2. Fructóz-1,6-bifoszfatáz 3. Szedoheptulóz-1,7-bisfoszfatáz 4. Ribulóz-5-foszfát kináz Jellemzıjük: a 4 enzim egy vagy több S S hidat tartalmaz A fény a ferredoxin thioredoxin rendszeren keresztül szabályozza a 4 enzimet. Sötétben S S- hidak, fényen redukált állapotba kerülnek SH HS-. A redox állapot változása aktiválja az enzimet. Az enzim aktív központjában a CO 2 a lizin NH 2 csoportjával reagál. Az új karbamát származék (anion hely) gyorsan megköti a magnézium iont Aktivált komplex alakul ki. Két proton szabadul fel a komplex kialakulás közben. Az aktivációt növeli sztrómában fény hatására lejátszódó a ph és a magnézium koncentráció változás. A rubisco aktiv központja megköt egy CO 2 molekulát és reagál a ribulóz1, 5 biszfoszfáttal. A keményítı és a szacharóz szintézise A fruktóz 2,6 bifoszfát szabályozó szerepe kloroplasztisz Keményítı szintézis Citoszol Szacharóz szintézis A fruktóz 2,6 bifoszfát Kulcs fontosságú szabályozó molekula Fényen stimulálja a szacharóz szintézist és sötétben gátolja. Citoszólban található nagyon alacsony koncentrációban. 14

A fruktóz 2,6 bifoszfát szabályozó szerepe Mi szabályozza a fruktóz-2,6-bifoszfát molekula koncentrációját? A fruktóz-2,6-foszfát molekula fruktóz-6- foszfátból szintetizálódik a speciális fruktóz-6- foszfát 2-kináz enzim által katalizált folyamatban fruktóz-6-foszfátból. A fruktóz-2,6-foszfát molekula lebomlását a fruktóz-2,6-bifoszfatáz enzim katalizálja A kináz és a foszfatáz enzimek aktivitását az ortofoszfát és a trióz-foszfát szabályozza. Ha nı a koncentrációja csökken a szacharóz-szintézis, mert gátolja a fruktóz-1,6-bifoszfatáz enzimet (foszforiláció) és aktiválja a kináz enzimet (defoszforiláció). Az ortofoszfát stimulálja a fruktóz-6-foszfát 2- kináz enzimet és gátolja a fruktóz-2,6-bifoszfatáz enzimet. A triózfoszfát gátolja 2-kináz enzimet. Az alacsony citoszól triózfoszfát/ortofoszfát arány: stimulálja a trióz-foszfát fruktóz-2,6- bifoszfát átalakulást, ami gátolja a citoszolban a a fruktóz-1,6-bifoszfát hidrolizisét és csökkenti a szacharóz szintézist. A magas trióz-foszfát/ortofoszfát arány: ellentétes hatású. A fény hatása A fény az aktiváló és gátló molekulák koncentrációját a fotoszintézis folyamatain keresztül szabályozza, és ily módon szabályozza a fruktóz-2,6- bifoszfát koncentrációját a citoszólban. A glikolitkus foszfofrukto-kináz enzim szintén részt vesz a fruktóz-6-foszfát fruktóz-1,6,-bifoszfát átakulásában. 15