Szerkesztette: Vizkievicz András

Hasonló dokumentumok
Szerkesztette: Vizkievicz András

Vizsgakövetelmények Ismerje a fehérjék biológiai szerepét (enzimek, összehúzékony fehérje-rendszerek aktin és miozin -, vázanyagok, receptorok,

Több oxigéntartalmú funkciós csoportot tartalmazó vegyületek

A sejtek élete. 5. Robotoló törpék és óriások Az aminosavak és fehérjék R C NH 2. C COOH 5.1. A fehérjeépítőaminosavak általános

1. jelentésük. Nevüket az alkotó szén, hidrogén, oxigén 1 : 2 : 1 arányából hajdan elképzelt képletről [C n (H 2 O) m ] kapták.

MEDICINÁLIS ALAPISMERETEK AZ ÉLŐ SZERVEZETEK KÉMIAI ÉPÍTŐKÖVEI AZ AMINOSAVAK ÉS FEHÉRJÉK 1. kulcsszó cím: Aminosavak

Aminosavak, peptidek, fehérjék. Béres Csilla

A fehérjék hierarchikus szerkezete

Fehérjeszerkezet, és tekeredés

Aminosavak, peptidek, fehérjék

TestLine - Biogén elemek, molekulák Minta feladatsor

A fehérjék szerkezete és az azt meghatározó kölcsönhatások

AMINOSAVAK, FEHÉRJÉK

A fehérjék hierarchikus szerkezete

Hemoglobin - myoglobin. Konzultációs e-tananyag Szikla Károly

3. Sejtalkotó molekulák III. Fehérjék, enzimműködés, fehérjeszintézis (transzkripció, transzláció, poszt szintetikus módosítások)


BIOGÉN ELEMEK Azok a kémiai elemek, amelyek az élőlények számára létfontosságúak

A tananyag felépítése: A BIOLÓGIA ALAPJAI. I. Prokarióták és eukarióták. Az eukarióta sejt. Pécs Miklós: A biológia alapjai

Aminosavak általános képlete NH 2. Csoportosítás: R oldallánc szerkezete alapján: Semleges. Esszenciális aminosavak

Kémiai kötések. Kémiai kötések kj / mol 0,8 40 kj / mol

A szénhidrátok az élet szempontjából rendkívül fontos, nélkülözhetetlen vegyületek. A bioszféra szerves anyagainak fő tömegét adó vegyületek.

A nukleinsavak polimer vegyületek. Mint polimerek, monomerekből épülnek fel, melyeket nukleotidoknak nevezünk.

Biogén elemeknek az élő szervezeteket felépítő kémiai elemeket nevezzük. A természetben található 90 elemből ez mindössze kb. 30.

3. Sejtalkotó molekulák III.

Fehérjeszerkezet, fehérjetekeredés


KÉMIA ÍRÁSBELI ÉRETTSÉGI- FELVÉTELI FELADATOK 2000

6. változat. 3. Jelöld meg a nem molekuláris szerkezetű anyagot! A SO 2 ; Б C 6 H 12 O 6 ; В NaBr; Г CO 2.

Az élő anyag szerkezeti egységei: víz, nukleinsavak, fehérjék. elrendeződés, rend, rendszer, periodikus ismétlődés

Eszközszükséglet: Szükséges anyagok: tojás, NaCl, ammónium-szulfát, réz-szulfát, ólom-acetát, ecetsav, sósav, nátrium-hidroxid, desztillált víz

Országos Középiskolai Tanulmányi Verseny 2010/2011. tanév Kémia I. kategória 2. forduló Megoldások

AZ ÉLET KÉMIÁJA... ÉLŐ ANYAG SZERVEZETI ALAPEGYSÉGE

SZÉNHIDRÁTOK. Biológiai szempontból legjelentősebb a hat szénatomos szőlőcukor (glükóz) és gyümölcscukor(fruktóz),

A fehérjék hierarchikus szerkezete. Szerkezeti hierarchia. A fehérjék építőkövei az aminosavak. Fehérjék felosztása

FEHÉRJÉK A MÁGNESEKBEN. Bodor Andrea ELTE, Szerkezeti Kémiai és Biológiai Laboratórium. Alkímia Ma, Budapest,

A szénhidrátok az élet szempontjából rendkívül fontos, nélkülözhetetlen vegyületek. A bioszféra szerves anyagainak fő tömegét adó vegyületek.

Az anyagi rendszer fogalma, csoportosítása

Peptidek és fehérjék 1. Fehérjék Fehérjetekeredés. Fehérje (protein) Fehérje (protein) Aminosavak. Aminosavak

NUKLEINSAVAK. Nukleinsav: az élő szervezetek sejtmagvában és a citoplazmában található, az átöröklésben szerepet játszó, nagy molekulájú anyag

Kémiai kötések és kristályrácsok ISMÉTLÉS, GYAKORLÁS

4. FEHÉRJÉK. 2. Vázanyagok. Az izmok alkotórésze (pl.: a miozin). Inak, izületek, csontok szerves komponensei, az ún. vázfehérjék (szkleroproteinek).

Bevezetés a biokémiába fogorvostan hallgatóknak Munkafüzet 4. hét

4. változat. 2. Jelöld meg azt a részecskét, amely megőrzi az anyag összes kémiai tulajdonságait! A molekula; Б atom; В gyök; Г ion.

Osztályozó vizsgatételek. Kémia - 9. évfolyam - I. félév

DNS, RNS, Fehérjék. makromolekulák biofizikája. Biológiai makromolekulák. A makromolekulák TÖMEG szerinti mennyisége a sejtben NAGY

A fehérjék szerkezeti hierarchiája. Fehérje-szerkezetek! Klasszikus szerkezet-funkció paradigma. szekvencia. funkció. szerkezet! Myoglobin.

Az atom- olvasni. 1. ábra Az atom felépítése 1. Az atomot felépítő elemi részecskék. Proton, Jele: (p+) Neutron, Jele: (n o )

ÁGAZATI SZAKMAI ÉRETTSÉGI VIZSGA KOZMETIKAI ISMERETEK KÖZÉPSZINTŰ SZÓBELI VIZSGA MINTAFELADATOK ÉS ÉRTÉKELÉSÜK

Táplálkozási ismeretek. Fehérjék. fehérjéinek és egyéb. amelyeket

Szénhidrátok. Szénhidrátok. Szénhidrátok. Csoportosítás

Fehérjék színreakciói

Tartalmi követelmények kémia tantárgyból az érettségin K Ö Z É P S Z I N T

Biopolimer 12/7/09. Makromolekulák szerkezete. Fehérje szerkezet, és tekeredés. DNS. Polimerek. Kardos Roland DNS elsődleges szerkezete

Fehérjeszerkezet, és tekeredés. Futó Kinga

Szerves kémiai és biokémiai alapok:

Gyógyszerrezisztenciát okozó fehérjék vizsgálata

1. változat. 4. Jelöld meg azt az oxidot, melynek megfelelője a vas(iii)-hidroxid! A FeO; Б Fe 2 O 3 ; В OF 2 ; Г Fe 3 O 4.

transzláció DNS RNS Fehérje A fehérjék jelenléte nélkülözhetetlen minden sejt számára: enzimek, szerkezeti fehérjék, transzportfehérjék

neutrális zsírok, foszfolipidek, szteroidok karotinoidok.

3. A kémiai kötés. Kémiai kölcsönhatás

Szerves Kémiai Problémamegoldó Verseny

MEDICINÁLIS ALAPISMERETEK AZ ÉLŐ SZERVEZETEK KÉMIAI ÉPÍTŐKÖVEI A LIPIDEK 1. kulcsszó cím: A lipidek szerepe az emberi szervezetben

Energiaminimum- elve

Kémiai kötések. Kémiai kötések. A bemutatót összeállította: Fogarasi József, Petrik Lajos SZKI, 2011

Országos Középiskolai Tanulmányi Verseny 2010/2011. tanév Kémia II. kategória 2. forduló Megoldások

Az élethez szükséges elemek

Szemináriumi feladatok (alap) I. félév

3. változat. 2. Melyik megállapítás helyes: Az egyik gáz másikhoz viszonyított sűrűsége nem más,

Fejlesztő neve: VADICSKÓ JUDIT. Tanóra címe: A SEJTET FELÉPÍTŐ KÉMIAI ANYAGOK ÉS JELLEMZŐ REAKCIÓIK

7. évfolyam kémia osztályozó- és pótvizsga követelményei Témakörök: 1. Anyagok tulajdonságai és változásai (fizikai és kémiai változás) 2.

Tel: ;

1./ Jellemezd az anyagokat! Írd az A oszlop kipontozott helyére a B oszlopból arra az anyagra jellemző tulajdonságok számát! /10

Szerves Kémiai Problémamegoldó Verseny

A CITOSZKELETÁLIS RENDSZER FUTÓ KINGA

A szénhidrátok lebomlása

Bioinformatika előad

A cukrok szerkezetkémiája

Szent-Györgyi Albert kémiavetélkedő Kód

BIOMOLEKULÁK KÉMIÁJA. Novák-Nyitrai-Hazai

Farmakológus szakasszisztens Farmakológus szakasszisztens 2/34

Peptid- és fehérjék másodlagos-, harmadlagos- és negyedleges szerkezete

Aminosavak, peptidek, fehérjék. Szerkezet, előállítás, kémiai tulajdonság

Szerves Kémia II. Dr. Patonay Tamás egyetemi tanár E 405 Tel:

Fémionok szerepe az élő szervezetben: a bioszervetlen kémia alapjainak megismerése

A szénhidrátok lebomlása

A felépítő és lebontó folyamatok. Biológiai alapismeretek

a. 35-ös tömegszámú izotópjában 18 neutron található. b. A 3. elektronhéján két vegyértékelektront tartalmaz. c. 2 mól atomjának tömege 32 g.

BIOLÓGIA ALAPJAI (BMEVEMKAKM1; BMEVEMKAMM1) Előadói: Dr. Bakos Vince, Kormosné Dr. Bugyi Zsuzsanna, Dr. Török Kitti, Nagy Kinga (BME ABÉT)

Nukleinsavak építőkövei

Laboratóriumi technikus laboratóriumi technikus Drog és toxikológiai

Minta feladatsor. Az ion neve. Az ion képlete O 4. Szulfátion O 3. Alumíniumion S 2 CHH 3 COO. Króm(III)ion

A kémiatanári zárószigorlat tételsora

Pufferrendszerek vizsgálata

A bioenergetika a biokémiai folyamatok során lezajló energiaváltozásokkal foglalkozik.

Atomszerkezet. Atommag protonok, neutronok + elektronok. atompályák, alhéjak, héjak, atomtörzs ---- vegyérték elektronok

ANATÓMIA FITNESS AKADÉMIA

Porfin vázas vegyületek (PORFIRINEK)

Az anyagi rendszerek csoportosítása

IPARI ENZIMEK 2. Proteázok. Alkalikus proteázok. Pécs Miklós: Biotermék technológia fejezet: Ipari enzimek 2.

Átírás:

Fehérjék A fehérjék - proteinek - az élő szervezetek számára a legfontosabb vegyületek. Az élet bármilyen megnyilvánulási formája fehérjékkel kapcsolatos. A sejtek szárazanyagának minimum 50 %-át adják. Szerkesztette: Vizkievicz András Csoportosításuk biológiai feladataik alapján történik, lehetnek: szerkezeti fehérjék: tartó, szilárdító feladatokat látnak el, pl. a kollagén szinte mindenütt, keratin a hajban, összehúzékony fehérjék: ilyen az aktin, miozin, pl. az izmokban, transzportfehérjék: szállító feladatokat látnak el, pl. a hemoglobin oxigént szállít, védőfehérjék: fertőzésekkel szembeni védekezésben közreműködnek, pl. immunoglobulinok, hormonok: kémiai jelek, szervek, szövetek működését befolyásolják, pl. inzulin, enzimek: biokatalizátorok, a sejtekben zajló kémiai folyamatok aktiválási energiáját csökkentik, aminek következtében az átalakulások reakciósebessége megnő. Az emberi szervezet működési körülményei között, katalizátorok nélkül az életfolyamatok végtelen lassú sebességgel zajlanának. A szerves anyagok zöme 37 fokon gyakorlatilag nem bomlik le katalizátorok nélkül. Az aminosavak A fehérjék makromolekulák, monomerjeiket aminosavaknak nevezzük. Az aminosavaknak alapvetően két csoportjuk van: nem fehérjeeredetű, fehérjeeredetű aminosavak. A nem fehérjeeredetű aminosavak nem vesznek részt a fehérjék felépítésében, hanem az anyagcserében fontos előanyagként vagy köztes termékként szerepelnek, ill. egyéb feladatokat láthatnak el. Legalább 150 típusuk van, ilyen pl. gamma-amino-vajsav, amely fontos ingerület átvivő vegyület, az ornitin, citrullin, amelyek az emlősök nitrogénürítésének folyamatában keletkeznek (urea ciklus) A fehérjeeredetű aminosavak szabad állapotban csak kis mennyiségben találhatók meg a sejtekben, főleg fehérjék felépítésében vesznek részt. Kémiailag amino-karbonsavak, azaz a molekulában két eltérő jellegű funkciós csoport is megtalálható: bázisos aminocsoport, savas karboxilcsoport. E kettős jelleg sajátos tulajdonságokat ikerionos szerkezet, amfoter jelleg - kölcsönöz az aminosavaknak. 1

Minden aminosav egy azonos, és egy eltérő molekula részletből áll: az azonos rész tartalmazza az amino-, és a karboxilcsoportokat, az eltérő rész az ún. oldallánc, amely szerkezetileg 20 féle lehet. Az aminosavakat az eltérő oldallánc alapján 4 nagy csoportba osztjuk: 1. Apoláris oldalláncú aminosavak. glicin (Gly) -H alanin (Ala) -CH3 2. Poláris oldalláncú aminosavak szerin (Ser) -CH2OH cisztein (Cys) -CH2SH 3. Savas oldalláncú aminosavak asparaginsav (Asp) -CH2COOH glutaminsav (Glu) -CH2CH2COOH 4. Bázisos oldalláncú aminosavak Lizin (Lys) -CH2CH2CH2CH2NH2 2

A fehérjeeredetű aminosavak ún. alfa aminosavak, mivel a bázisos aminocsoport a karboxilcsoport melletti, ún. alfa szénatomhoz kapcsolódik. Ismertek béta-, ill. gamma aminosavak is, mint pl. a gammaamino-vajsav (GABA). Az aminosavak királis vegyületek, mivel az alfa C-atomhoz - a glicin kivételével - 4 különböző ligandum kapcsolódik. A természetben mindenhol - a baktériumok sejtfal anyagát a mureint kivéve - az aminosavaknak a balra forgató L (laevus= bal, lat.) izomerje (enantiomerje) fordul elő. Az aminosavak tulajdonságai Az aminosavak jellegzetes tulajdonságai különös szerkezetükre vezethetők vissza, amelyet döntően a jelenlévő funkciós csoportok határoznak meg. Szerkezet Az élő sejtek citoplazmájának megfelelő ph értéken - kb. 7.1 - a molekulában megtalálható két ellentétes funkciós csoport egyaránt megnyilvánul: a bázisos -NH2 csoport H + -t felvéve (+) töltésűvé, a savas COOH csoport H + -t leadva (-) töltésűvé alakul. Ennek eredményeképpen a molekulában egyszerre van jelen a két ellentétes töltés. Az ilyen képződményeket ikerionnak nevezzük. A fizikai tulajdonságaik ionrácsos szerkezetükre vezethetők vissza: magas olvadáspontú, szilárd vegyületek, vízben általában jól oldódnak, vizes oldatuk az áramot jól vezeti. Kémiai tulajdonságok Amfoter vegyületek, azonban sav-bázis sajátságaikat az oldallánc kémiai természete is befolyásolja. Biológiai szempontból legfontosabb reakciójuk a kondenzáció, melynek során az egyik aminosav aminocsoportja, és a másik aminosav karboxil csoportja között víz kilépéssel, ún. peptidkötés jön létre. 3

A reakció eredményeként a két aminosavat egy amidcsoport köti össze. 2,3,4 aminosav összekapcsolódásakor di-, tri-, tetrapeptidek jönnek létre, néhány 10 aminosav összekapcsolódásakor oligopeptidek jönnek létre, néhány 100 aminosav összekapcsolódásakor polipeptidek jönnek létre, néhány 1000 aminosav összekapcsolódásakor fehérjék jönnek létre. Az aminosavak összekapcsolódásából kialakuló polipeptidlánc: mindig elágazásmentes, C-atomokon keresztül összekapcsolódott amidcsoportok láncolata, a lánc -NH2 csoportot viselő része az N-terminális, a -COOH csoportot hordozó része a C-terminális, a lánc aminosavsorrendjének felírásánál a felsorolást mindig az N-terminálisnál kezdjük a jobb oldalon, az aminosavsorrend felírásánál az aminosavak nemzetközi rövidítését használjuk: Gly- Ala-Ser-Cys-..., a polipeptidlánc aminosavsorrendjét szekvenciának nevezzük. Szekvencia 2 aminosav kétféleképpen kapcsolódhat egymáshoz, attól függően, hogy melyik helyezkedik el az N-terminálison. 3 aminosavat már 6 féle sorrendben kapcsolhatunk össze. 100 db- 20 féle- aminosavból már 20 100 féle polipeptid alkotható. A szekvencia döntően meghatározza a fehérjék tulajdonságait, ezért az aminosavsorrendet a fehérjék elsődleges szerkezetének nevezzük. Akár egyetlen aminosav helyének megváltoztatása az egész fehérje működésére hatással lehet. Sarlósejtes vérszegénység A rendellenesség nevét onnan kapta, hogy a betegek vérében - az egyébként korong alakú - vörösvértestek sarló formájúak. A hibás vörösvértesteket az immunrendszer folyamatosan eltávolítja, aminek következtében csökken a vörösvértest szám (vérszegénység). 4

A betegség oka az, hogy a vörösvértesteket kitöltő hemoglobin egyik polipeptidláncában az egyik aminosav kicserélődik egy másikra (az egyik béta-láncban a 6. helyen levő Glu helyet Val található). Ennek következtében a hemoglobin oldékonysága megszűnik, kikristályosodik, megváltozik a sejt alakja és oxigénszállítása jelentősen romlik. Genetikai betegség. A polipeptidek térszerkezete, konformáció A polipeptidlánc C-atomokon keresztül kapcsolódó amidcsoportok láncolata. Az amidcsoportok szerkezete merev, sík alakú. Elmozdulás csak az amidsíkokat összekapcsoló C-atomok mentén lehetséges. Az elmozdulási pontokon az amidsíkok egymáshoz képest különféle szögben elcsavarodhatnak. Az elcsavarodás mértékét tekintve elvileg végtelen sok konformációs izomer vezethető le, azonban a természetben csak két stabil forma létezik: alfa-hélix, béta-szalag. Béta-szalag (redő) A béta-konformációban az amidsíkok összetolt háztetőkhöz hasonló felületet hoznak létre. A szerkezet azáltal stabilizálódik, hogy a láncok egymás mellé rendeződnek és az amidcsoportok között H-kötés alakul ki. Alfa-hélix Az alfa-hélixben a polipeptidlánc csavarvonalszerűen tekeredik. A spirál szerkezetét a láncon belül az amidcsoportok között kialakuló H-kötések stabilizálják, amelyek a közel függőlegesen és egymással párhuzamosan elhelyezkedő C=O és NH csoportok között jönnek létre. Az alfa-hélix a polipeptidlánc legkedvezőbb konformációja. Egy menetre kb. 3.6 aminosavrész jut. Az L-aminosavakból felépülő alfahélix jobb csavarodású. A polipeptidlánc konformációját - alfa-hélix vagy bétaszalag - a fehérjék másodlagos szerkezetének nevezzük. A másodlagos szerkezetet alapvetően az aminosavak minősége és sorrendje határozza meg. 5

Fibrilláris fehérjék Azokat a fehérjéket, amelyek végig azonos másodlagos szerkezettel jellemezhetők - végig alfa-hélix vagy béta-szalag -, fibrilláris fehérjéknek nevezzük. A fibrilláris fehérjék hosszú, elnyúlt, szálas szerkezetűek, igen stabilak, vízben nem oldódnak. Fibrilláris fehérje pl.: fibroin: a selyem fehérjéje, keratin: a haj fehérjéje. A fibroin A fibroin a selyemhernyó bebábozódásakor a lárva által termelt fehérje. Másodlagos szerkezete béta-szalag. Mindössze 3 féle aminosav építi fel, Gly, Ala, Ser 3:2:1 arányban (Gly- Ala-Gly-Ala-Gly-Ser)n. A selyemszál az egyes béta-szalagok további rendeződésével jön létre: A polipeptidláncok erős H-kötésekkel összekapcsolódva, párhuzamosan rendeződve, rétegekké állnak össze. Az rétegek egymás alá és fölé rendeződve az oldalláncok között fellépő másodrendű kötéssekkel kapcsolódnak össze. A keratin Az elszarusodó hámszövetekben termelődő szerkezeti fehérje. Fő összetevője a szőrnek, hajnak, tollnak, szarupikkelynek. Szekunder szerkezete alfa-hélix. Felépítésében az összes aminosav részt vesz. A hajszál az egyes alfa-hélixek további rendeződésével jön létre. A hajszál rendkívül erős, ami annak köszönhető, hogy az egyes molekulák különböző erősségű kötésekkel összekapcsolódnak. Az egyik jelentős kötés a cisztein oldalláncok között kialakuló diszulfid-híd. A diszulfid-hidak felbontásával, a mikrofilamentumok elcsúszásával, majd újra a szálak összekapcsolódásával magyarázható a dauerolás. A fibrilláris fehérjék közé tartozik még: a kollagén, a miozin, és a fibrin. A globuláris fehérjék A fehérjék harmadlagos szerkezetét a polipeptidlánc további térbeli elrendeződése határozza meg. A globuláris fehérjékben a polipeptidlánc konformációja szakaszonként váltakozik, ezért a molekula egésze gömb alakú. Az eltérő konformációjú részeket ún. rendezetlen szakaszok kapcsolják össze, ahol az alfa-hélix és a béta-szalag közötti átmeneti konformáció alakul ki. A harmadlagos szerkezet stabilitását különféle kötések biztosítják: hidrogén-kötés, pl. a szerin oldalláncok között, van der Waals kötés, pl. az apoláris alanin oldalláncok között, ionos kötés, pl. a savas glutaminsav és a bázisos lizin között található, kovalens kötés, pl. ilyen két cisztein közötti diszulfid-híd. 6

Az egyes másodlagos szerkezettel rendelkező szakaszok egymáshoz viszonyított térbeli helyzete tehát a harmadlagos szerkezettel jellemezhető. A globuláris fehérjék jól oldódnak vízben, kolloid állapotot hozva létre. Ez annak köszönhető, hogy a poláris, hidrofil oldalláncok a gombolyag felületén, míg az apoláris hidrofób oldalláncok a molekula közepén helyezkednek el. A felszínen levő hidrofil aminosav részek jól hidratálódnak, az apoláris részek egy hidrofób belső magot hoznak létre. A belső hidrofób mag, ill. a külső hidrátburok nagymértékben hozzájárul a fehérjék stabilitásához. Ugyanakkor nagyon fontos tény, hogy a fehérjék térszerkezete rendkívül bonyolult, ebből következően igen érzékenyen válaszol térszerkezetének megváltozásával a környezet hatásaira. A fehérjék harmadlagos szerkezetét befolyásoló környezeti tényezők: A hőmérséklet, könnyűfémsó koncentráció, a közeg hidrogénion koncentrációja, a nehézfémsók. A hőmérséklet emelésekor a molekularészek hőmozgása egyre intenzívebb lesz, aminek következtében az oldalláncok közötti stabilizáló kötések felszakadnak. A változás hatására a molekula elveszti jellegzetes térszerkezetét, letekeredik, azaz denaturálódik. A letekeredett láncok összeakadva térhálót alkotnak, melynek hézagaiban vízmolekulák helyezkednek el. A rendszer kolloid állapota megszűnik, durva diszperz rendszerré alakul, azaz a fehérjék kicsapódnak, koagulálnak. A folyamat visszafordíthatatlan, azaz irreverzibilis. (Kisméretű peptidek esetén lehet reverzibilis.) Irreverzibilis denaturáció zajlik le tojás főzéskor is, minek hatására a molekulák véglegesen elvesztik harmadlagos szerkezetüket, biológiai aktivitásuk megszűnik. Az élő sejtek ph-ja 7.1 körül van, a sejtekben a fehérjék működése, szerkezete ekkor optimális. Amennyiben változik a ph - azaz megváltozik a H+-ion koncentráció -, a bevitt ionok hatására megváltoznak a fehérjemolekulák töltésviszonyai. Az aminosav oldalláncok töltésének megváltozásakor a molekulát stabilizáló kötések felszakadnak, a molekula gombolyag letekeredik, a fehérje irreverzibilisen denaturálódik. 7

A nehézfémsók - pl. Pb, Hg, - hatására a fehérjék irreverzibilisen denaturálódnak. A nehézfém ionok hozzákapcsolódnak a polipeptidlánchoz, felszakítják a láncot stabilizáló kötéseket. https://drive.google.com/file/d/0b1bzotldajajwdgzqkpzewlvwgs/view?usp=sharing https://drive.google.com/file/d/0b1bzotldajajz3favhjllta5vuu/view?usp=sharing A könnyűfémsók koncentrációjának emelésekor az oldatba kerülő ionok hidratálódnak és nagy koncentrációjuk esetén saját hidrátburkuk kialakításához a vízmolekulákat a fehérjék hidrátburkából vonják el. A fehérjemolekulák, mivel hidrátburkukat elvesztik, összecsapódnak, azaz koagulálnak. Kiválva az oldatból megszűnik a kolloid állapotuk. A folyamat reverzibilis, azaz megfordítható, mivel ha a kicsapódott fehérjékhez feleslegben vizet adunk, a molekulák hidrátburka helyreáll, ismét kolloid állapotba kerülnek. A folyamatot kisózásnak is nevezzük, amely pl. (NH4)2SO4 hatására következhet be. https://drive.google.com/file/d/0b1bzotldajajnzdpm3jflvrbd0e/view?usp=sharing Ismertek olyan fehérjék, amelyek nem egy, hanem több polipeptidláncból épülnek fel. Ilyen fehérje pl. a hemoglobin. A fehérjét felépítő egyes polipeptidláncokat alegységnek nevezzük. Az alegységek egymáshoz viszonyított térbeli helyzetét a negyedleges szerkezettel jellemezzük. Pl. a hemoglobin négy alegysége egy tetraéder 4 csúcsának megfelelően helyezkedik el, melyeket másodrendű kötések tartanak egybe. A fehérjék kimutatási reakciói Biuret-próba, https://drive.google.com/file/d/0b1bzotldajajtutswnflbef5qzq/view?usp=sharing xantoprotein reakció. https://drive.google.com/file/d/0b1bzotldajajvg0xdklmewfydfu/view?usp=sharing A Biuret-próbával a fehérjékben jelenlévő amidcsoportot lehet kimutatni. Pozitív próba esetén ibolya színeződést tapasztalunk, mivel a reagensben található réz-ionok komplexet képeznek az amidcsoporttal. Egy kevés fehérje oldathoz adjunk néhány csepp 40%-os nátrium-hidroxid oldatot, majd 1-2 csepp réz II-szulfát reagenst. https://drive.google.com/file/d/0b1bzotldajajoe84bgxxmmtvnjg/view?usp=sharing A xantoprotein reakcióval a fehérjékben jelenlévő, aromás oldalláncot tartalmazó - fenilalanin, tirozin, triptofán - aminosavakat lehet kimutatni. A reakció lényege, hogy tömény salétromsav hatására az aromás benzolgyűrű nitrálódik és sárga színű nitrovegyületek jönnek létre. Pozitív próba esetén sárga színeződést tapasztalunk. Kevés fehérje oldathoz óvatosan adjunk 1 csepp cc. salétromsavat, majd enyhén melegítsük. https://drive.google.com/file/d/0b1bzotldajajy3dozxzewlpolws/view?usp=sharing https://drive.google.com/file/d/0b1bzotldajajthvzx3f0azh5ag8/view?usp=sharing 8

A fehérjék csoportosítása összetételük szerint történik. 1. Proteidek vagy összetett fehérjék Nem fehérje természetű, ún. prosztetikus csoportot is tartalmaznak: glükoproteidek: prosztetikus csoportjuk szénhidrát, o mucin a nyálban, o globulinok a vérben, lipoproteidek: prosztetikus csoportjuk lipid, o sejthártya fehérjéi, nukleoproteidek: prosztetikus csoportjuk nukleinsav, o hisztonok, foszfoproteidek: prosztetikus csoportjuk foszforsav, o kazein, a tej fehérjéje, metalloproteidek: prosztetikus csoportjuk fémion, o hemoglobin, o citokrómok, kromoproteidek: prosztetikus csoportjuk valamilyen színanyag, o opszin a retinában a retinallal. Hemoglobin 2. Proteinek vagy egyszerű fehérjék. Csak aminosavakból állnak: albuminok a vérben, kollagén, inzulin, stb. 9

Összefoglalás, ami az emelt szintű érettségihez mindenképpen szükséges A fehérjék csoportosítása biológiai feladataik alapján történik, lehetnek: szerkezeti fehérjék: tartó, szilárdító feladatokat látnak el, pl. a kollagén szinte mindenütt, keratin a hajban, összehúzékony fehérjék: ilyen az aktin, miozin, pl. az izmokban, transzportfehérjék: szállító feladatokat látnak el, pl. a hemoglobin oxigént szállít, védőfehérjék: fertőzésekkel szembeni védekezésben közreműködnek, pl. immunoglobulinok, hormonok: kémiai jelek, szervek, szövetek működését befolyásolják, pl. inzulin, enzimek: biokatalizátorok, a sejtekben zajló kémiai folyamatok aktiválási energiáját csökkentik, aminek következtében az átalakulások reakciósebessége megnő. Az emberi szervezet működési körülményei között, katalizátorok nélkül az életfolyamatok végtelen lassú sebességgel zajlanának. A szerves anyagok zöme 37 fokon gyakorlatilag nem bomlik le katalizátorok nélkül. Az aminosavak A fehérjék makromolekulák, monomerjeiket fehérjeeredetű aminosavaknak nevezzük. A fehérjeeredetű aminosavak szabad állapotban csak kis mennyiségben találhatók meg a sejtekben, főleg fehérjék felépítésében vesznek részt. Kémiailag amino-karbonsavak, azaz a molekulában két eltérő jellegű funkciós csoport is megtalálható: bázisos aminocsoport, savas karboxilcsoport. Minden aminosav egy azonos, és egy eltérő molekula részletből áll: az azonos rész tartalmazza az amino-, és a karboxilcsoportokat, az eltérő rész az ún. oldallánc, amely szerkezetileg 20 (21) féle lehet. A fehérjeeredetű aminosavak ún. alfa aminosavak, mivel a bázisos aminocsoport a karboxilcsoport melletti, ún. alfa szénatomhoz kapcsolódik. Az aminosavak tulajdonságai Szerkezet Az élő sejtek citoplazmájának megfelelő ph értéken - kb. 7.1 - a molekulában megtalálható két ellentétes funkciós csoport egyaránt megnyilvánul: a bázisos -NH2 csoport H + -t felvéve (+) töltésűvé, a savas COOH csoport H + -t leadva (-) töltésűvé alakul. Ennek eredményeképpen a molekulában egyszerre van jelen a két ellentétes töltés. Az ilyen képződményeket ikerionnak nevezzük. Kémiai tulajdonságok Amfoter vegyületek, azonban sav-bázis sajátságaikat az oldallánc kémiai természete is befolyásolja. 10

Biológiai szempontból legfontosabb reakciójuk a kondenzáció, melynek során az egyik aminosav aminocsoportja, és a másik aminosav karboxil csoportja között víz kilépéssel, ún. peptidkötés jön létre. Az aminosavak összekapcsolódásából kialakuló polipeptidlánc: mindig elágazásmentes, C-atomokon keresztül összekapcsolódott amidcsoportok láncolata, a lánc -NH2 csoportot viselő része az N-terminális, a -COOH csoportot hordozó része a C-terminális. Szekvencia, aminosavsorrend A szekvencia döntően meghatározza a fehérjék tulajdonságait, ezért az aminosavsorrendet a fehérjék elsődleges szerkezetének nevezzük. Akár egyetlen aminosav helyének megváltoztatása az egész fehérje működésére hatással lehet. Sarlósejtes vérszegénység A rendellenesség nevét onnan kapta, hogy a betegek vérében - az egyébként korong alakú - vörösvértestek sarló formájúak. A hibás vörösvértesteket az immunrendszer folyamatosan eltávolítja, aminek következtében csökken a vörösvértest szám (vérszegénység). A betegség oka az, hogy a vörösvértesteket kitöltő hemoglobin egyik polipeptidláncában az egyik aminosav kicserélődik egy másikra. Ennek következtében a hemoglobin oldékonysága megszűnik, kikristályosodik, megváltozik a sejt alakja és oxigénszállítása jelentősen romlik. Genetikai betegség. A polipeptidek térszerkezete, konformáció A természetben a polipepetidlánc szerkezetét tekintve két stabil forma létezik: alfa-hélix, béta-szalag. Béta-szalag (redő) A béta-konformációban a polipeptidlánc összetolt háztetőkhöz hasonló szerkezetet hoz létre. A szerkezet azáltal stabilizálódik, hogy a láncok egymás mellé rendeződnek és a peptidkötések között H-kötés alakul ki. Alfa-hélix Az alfa-hélixben a polipeptidlánc csavarvonalszerűen tekeredik. A spirál szerkezetét a láncon belül a peptid-kötések között kialakuló H-kötések stabilizálják. A polipeptidlánc konformációját - alfa-hélix vagy béta-szalag - a fehérjék másodlagos szerkezetének nevezzük. A másodlagos szerkezetet alapvetően az aminosavak minősége és sorrendje határozza meg. 11

Fibrilláris fehérjék Azokat a fehérjéket, amelyek végig azonos másodlagos szerkezettel jellemezhetők - végig alfa-hélix vagy béta-szalag -, fibrilláris fehérjéknek nevezzük. A fibrilláris fehérjék hosszú, elnyúlt, szálas szerkezetűek, igen stabilak, vízben nem oldódnak. Fibrilláris fehérje pl.: fibroin: a selyem fehérjéje, keratin: a haj fehérjéje. A fibrilláris fehérjék közé tartozik még: a kollagén, a miozin, és a fibrin. A globuláris fehérjék A fehérjék harmadlagos szerkezetét a polipeptidlánc további térbeli elrendeződése határozza meg. A globuláris fehérjékben a polipeptidlánc konformációja szakaszonként váltakozik, ezért a molekula egésze gömb alakú. Az eltérő konformációjú részeket ún. rendezetlen szakaszok kapcsolják össze, ahol az alfa-hélix és a béta-szalag közötti átmeneti konformáció alakul ki. A harmadlagos szerkezet stabilitását különféle kötések biztosítják: hidrogén-kötés, pl. a szerin oldalláncok között, van der Waals kötés, pl. az apoláris alanin oldalláncok között, ionos kötés, pl. a savas glutaminsav és a bázisos lizin között található, kovalens kötés, pl. ilyen két cisztein közötti diszulfid-híd. Az egyes másodlagos szerkezettel rendelkező szakaszok egymáshoz viszonyított térbeli helyzete tehát a harmadlagos szerkezettel jellemezhető. A globuláris fehérjék jól oldódnak vízben, kolloid állapotot hozva létre. Ez annak köszönhető, hogy a poláris, hidrofil oldalláncok a gombolyag felületén, míg az apoláris hidrofób oldalláncok a molekula közepén helyezkednek el. A felszínen levő hidrofil aminosav részek jól hidratálódnak, az apoláris részek egy hidrofób belső magot hoznak létre. A belső hidrofób mag, ill. a külső hidrátburok nagymértékben hozzájárul a fehérjék stabilitásához. Ugyanakkor nagyon fontos tény, hogy a fehérjék térszerkezete rendkívül bonyolult, ebből következően igen érzékenyen válaszol térszerkezetének megváltozásával a környezet hatásaira. A fehérjék harmadlagos szerkezetét befolyásoló környezeti tényezők: A hőmérséklet, könnyűfémsó koncentráció, a közeg hidrogénion koncentrációja, a nehézfémsók. A hőmérséklet emelésekor a molekularészek hőmozgása egyre intenzívebb lesz, aminek következtében az oldalláncok közötti stabilizáló kötések felszakadnak. A változás hatására a molekula elveszti jellegzetes térszerkezetét, letekeredik, azaz denaturálódik. A letekeredett láncok összeakadva térhálót alkotnak, melynek hézagaiban 12

vízmolekulák helyezkednek el. A rendszer kolloid állapota megszűnik, durva diszperz rendszerré alakul, azaz a fehérjék kicsapódnak, koagulálnak. A folyamat visszafordíthatatlan, azaz irreverzibilis. (Kisméretű peptidek esetén lehet reverzibilis.) Irreverzibilis denaturáció zajlik le tojás főzéskor is, minek hatására a molekulák véglegesen elvesztik harmadlagos szerkezetüket, biológiai aktivitásuk megszűnik. Az élő sejtek ph-ja 7.1 körül van, a sejtekben a fehérjék működése, szerkezete ekkor optimális. Amennyiben változik a ph - azaz megváltozik a H + -ion koncentráció -, a bevitt ionok hatására megváltoznak a fehérjemolekulák töltésviszonyai. Az aminosav oldalláncok töltésének megváltozásakor a molekulát stabilizáló kötések felszakadnak, a molekula gombolyag letekeredik, a fehérje irreverzibilisen denaturálódik. A nehézfémsók - pl. Pb, Hg, - hatására a fehérjék irreverzibilisen denaturálódnak. A nehézfém ionok hozzákapcsolódnak a polipeptidlánchoz, felszakítják a láncot stabilizáló kötéseket. A könnyűfémsók koncentrációjának emelésekor az oldatba kerülő ionok hidratálódnak és nagy koncentrációjuk esetén saját hidrátburkuk kialakításához a vízmolekulákat a fehérjék hidrátburkából vonják el. A fehérjemolekulák, mivel hidrátburkukat elvesztik, összecsapódnak, azaz koagulálnak. Kiválva az oldatból megszűnik a kolloid állapotuk. A folyamat reverzibilis, azaz megfordítható, mivel ha a kicsapódott fehérjékhez feleslegben vizet adunk, a molekulák hidrátburka helyreáll, ismét kolloid állapotba kerülnek. A folyamatot kisózásnak is nevezzük, amely pl. (NH4)2SO4 hatására következhet be. Ismertek olyan fehérjék, amelyek nem egy, hanem több polipeptidláncból épülnek fel. Ilyen fehérje pl. a hemoglobin. A fehérjét felépítő egyes polipeptidláncokat alegységnek nevezzük. Az alegységek egymáshoz viszonyított térbeli helyzetét a negyedleges szerkezettel jellemezzük. Pl. a hemoglobin. A fehérjék kimutatási reakciói Biuret-próba, xantoprotein reakció. A Biuret-próba. Pozitív próba esetén ibolya színeződést tapasztalunk. A xantoprotein reakcióval a fehérjékben jelenlévő, aromás oldalláncot tartalmazó aminosavakat lehet kimutatni. Pozitív próba esetén sárga színeződést tapasztalunk. A fehérjék csoportosítása összetételük szerint történik. 3. Proteidek vagy összetett fehérjék Nem fehérje természetű, ún. prosztetikus csoportot is tartalmaznak: glükoproteidek: prosztetikus csoportjuk szénhidrát, o mucin a nyálban, o globulinok a vérben, lipoproteidek: prosztetikus csoportjuk lipid, o sejthártya fehérjéi, 13

nukleoproteidek: prosztetikus csoportjuk nukleinsav, o hisztonok. 4. Proteinek vagy egyszerű fehérjék. Csak aminosavakból állnak: albuminok a vérben, kollagén, inzulin, stb. 14