A fotoszintézis molekuláris biofizikája (Vass Imre, 2000) 39 6. A citokróm b 6 f komplex A két fotokémiai rendszer közötti elektrontranszportot a citokróm b 6 f komplex közvetíti. Funkciója a kétszeresen redukált plasztokinon PQH 2 oxidációja és az elektronok továbbítása a plasztocianin közvetítésével a PSI felé. Ezen elelktrontranszport folyamat során a cit b 6 f complex protont pumpál a sztrómából a tilakoid lumenbe és így fontos szerepet játszik a membrán két oldala között fény hatására kialkuló proton gradiens létrehozásában. A komplexnek három, redox funkcióval rendel van: a citokróm-b 6, ami egy alacsony és magas potenciálú hem csoportot (b L és b H ) tartalmaz; a citokróm-f, ami egy hem csoportot csoportot tartalmaz; továbbá egy vas-kén protein, aminek redox-aktív eleme egy Fe 2 S 2 centrum. Az izolált komplex dimer! " #$ % &' # ( )*#+-,.0/ 1$# 23,5467 8&9 ' 8 aktivitása kb. 5-6-szor nagyobb mint a monomer formáé, ami arra utal, hogy a tilakoid membránban található aktív komplex is dimer. A b 6 f komplex érdekes tulajdonsága, hogy )!: ; ' 8 ' "<#( = =&# ' 8 ' 9 7 -a >?@ A BC @ D EFE G H E G @ >G IJKG >A @ L MA B:N I A H A OAA P LA M @ Q H AM A > ismert. 6.1. ábra. A citokróm b 6 f komplex protein szerkezetének és elektron/proton transzportjának sémája Barber és mtsai nyomán
A fotoszintézis molekuláris biofizikája (Vass Imre, 2000) 40 Alegyég Topológia Mol. Tömeg Kódoló gén Funkció/redox centrum (kda) Citokróm-f TM(1) 32 peta (plasztisz) redox/hem Citokróm-b 6 TM(4) 24 petb (plasztisz) redox/2 hem Rieske protien TM(1?) 19 petc (sejtmag) redox/fe 2 S 2 IV-es alegység TM(3) 15 petd (plasztisz) strukturális?, kinon kötés PetG TM(1) 4 petg (plasztisz) strukturális? PetL TM(1) 3 petl (plasztisz) strukturális? PetM TM(1) 4 petm (sejtmag) strukturális? 6.1. Táblázat. A citokróm b 6 f komplex protein alegységei. A topológia a transzmembrán hélixek számát mutatja. A kódoló génnél pedig a kloroplasztisz vagy a sejtmag genómjában való lokalizációja van feltüntetve. A citokróm b 6R:S T U3V-W X Y[Z \ T] T Z^Z \ X ] S X \ X _ `&a Z*U b c def g hji k i l mnh o pjqrp i p<i bíborbaktériumokban és a mitokondriumokban található citokróm bc 1 -el ahol a citokrómf alegység szerepét a citokróm-c 1 veszi át. A citokróm b 6 f (ill. bc 1 ) komplex két kinon c d p s t u v wu xyx z { x z v z }~z u v w u xy o ill. Q i helynek nevezzük. A kinol (PQH 2 ) oxidációja a Q o ƒ ˆ Š Œ ŽF 5 ˆ ƒ ƒ Š ƒ Ž ƒ Ž Ž ŽF 0 ƒ ˆ - ƒ š irányba halad.az ún. magas potenciálú lánc, ami a vas-kén centrumot és a citokróm-f-et œ ž œ Ÿ œ œ «ª Ÿ ± ² ³ ±: µ ¹ º ± ³²¼» ½ ¾À ÂÁ Á ³ ÃÄ µ ½» Å Æ Á ± Ç fotoszintetikus rendszereknél a lumenben diffundáló, réztartalmú plasztocianin. Az alacsony potenciálú lánc a két hem csoportot, LP (kb. -150 mv) és HP (kb. -50 mv) É ÁÊ Æ Ç˲ Ì Í ¹ Ä ÎÆ«½ º½ Æ Í± Ï tartalmazó citokróm-b 6 -ból áll, ami a Q o Ð ± Ç ² ¾ Ñ¼Ò visszamaradó szemikinon elektronját juttatja a Q i Ç Æ Á Ð²Æ ± ² Ç Ó½ ² Á ÇjÔÏ Æ ³Ì Ä < ± ² ³ jº ÌÄ µõ bil szemikonná redukálódik. A Q o ² Ì Í Ï Å ¾&Ñ ² ̳ÃÊ» ³ Ô ± ³ ÁØÔÄ Ì ½ ±* Ð ± Ç szemikinont kinollá (PQH 2Ö i helyen egy oxidált PQ protonációs folyamatok kapcsolódnak. A Q i helyen a kinon redukciója két protonnak a ± Ð ² ± ½ ÇÀ³ÃÄ ÌÏ ¹ Ä Î Å 5º Ì Ä µ ½ ± sztrómából való felvételét eredményezi. A kinol Q o º ² ³ ± ³ : Õ ÍÔ Ù Õ± в ± ½ Ç Ú Û ÜÝÞ ß à á à ß à â ã äâå à æ çyèjû â é äfãõê o helyen 2 kinol molekula oxidációjához a Q i helyen egy kinon redukciója kapcsolódik a folyamat
A fotoszintézis molekuláris biofizikája (Vass Imre, 2000) 41 végeredményeként 2 proton kerül a sztrómából a lumenbe és 2 elektron továbbítódik szekvenciálisan a PSI felé. 6.2. ábra. A citokróm bc1 komplex redox ciklusa, az ún. Q ciklus, vázlata Crofts modellje szerint A PSI körüli ciklus elektrontranszport során a redukált ferredoxin is tud elektront adni a Q i ë ì í îì ïð ñ ò óôóàðõ ï öïà ø ù îú û ì üõ ð õ ï ö ïüöí ì ðý í þ ðïø ð-ÿ Âïï ì ðì ì ô ü ïîì ð ïòkø citokróm b 6 f komplex protonokat pumpál a tilakoid lumenbe. Mivel a ciklikus elektrontranszport során NADPH nem keletkezik, a proton gradiens viszont ATP szintézist indukál, ez a folyamat a ATP/HADPH arány regulációjára szolgál. A citokróm b 6 f komplex igen hasonló citokróm bc 1 esetén részletes térszerkezeti adatok állnak rendelkezésre. Marhaszív mitokondrium bc 1 komplex esetén a térszerkezet 2.8 A, csirkeszív mitokondrium esetén pedig 3A feloldással ismert. Szintén ismert a tilakiod citokróm b 6 f komplex lumenális részének szerkezete, 1.8 A feloldással.
A fotoszintézis molekuláris biofizikája (Vass Imre, 2000) 42 6.3. ábra. A mitokondriális citokróm bc 1 komplex szerkezete Irodalmak: Carrell, C.J., Zhang, H., Cramer, W.A., Smith, J.L. (1997) "Biological identity and diversity in photosynthesis and respiration: structure of the lumen-side domain of the chlorolast Rieske protein" Structure 5, 1613-1625 Cramer, W.A., Soriano, G.M., Ponomarev, M., Huang, D., Zhang, H., Martinez, S.E., Smith, J.L. (1996) "Some new structural aspects and old controversies concerning the cytochrome b 6 f complex of oxygenic photosynthesis" Annu. Rev. Plant Physiol. Plant. Mol. Biol. 47, 477-508 Wollmann, F.-A., Manai, L., Nechustai, R. (1999) "The biogenesis and assembly of photosynthetic proteins in thylakoid membranes" Biochim. Biophys. Acta. 1411, 21-85
A fotoszintézis molekuláris biofizikája (Vass Imre, 2000) 43 Xia, D., Yu, C.A., Kim, H., Xian, J.Z., Kachurin, A.M. Zhang, L., Yu, L. and Deisenhofer, J. (1997) "Crystal structure of the cytochrome bc(1) complex from bovine heart mitochondria" Science 277, 60-66