A FEHÉRJÉK EMÉSZTÉSE, FELSZÍVÓDÁSA, ANYGCSERÉJE NOVOTNINÉ DR. DANKÓ GABREILLA DEBRECENI EGYTEM MÉK

Átírás

1 A FEHÉRJÉK EMÉSZTÉSE, FELSZÍVÓDÁSA, ANYGCSERÉJE NOVOTNINÉ DR. DANKÓ GABREILLA DEBRECENI EGYTEM MÉK

2 A nitrogén körforgalma A fehérjék nitrogén tartalmú szerves vegyületek.

3 A fehérjék a legfontosabb táplálóanyagok mert, A szervezet minden sejtje tartalmaz fehérjét - a szervezetben a legnagyobb mértékben előforduló szerves vegyületek, a test zsírmentes szárazanyag tartalmának közel 75%-át alkotják A szervezetben lejátszódó kémiai reakciókat fehérjetermészetű enzimek katalizálják valamint, számos életfolyamatot szabályozó hormon is fehérje Minden állati termékben van fehérje - a takarmány legfontosabb táplálóanyagai - fehérjét az állatok csak fehérjéből tudnak felépíteni - ha nincs elegendő fehérje, akkor csökken a termelés, romlik a takarmányhasznosítás, csökken a betegségekkel szembeni ellenálló képesség A legdrágább táplálóanyag. - A hazai takarmánybázis fehérjeszegény, ezért a fehérje a legdrágább komponens Az állati termék annál értékesebb minél több fehérjét tartalmaz

4 Fehérjehiány Csökken a termelés Romlik a takarmányhasznosítás Csökken az állatok betegségekkel szembeni ellenállóképessége Nő az elhullás

5 Fehérjék felosztása biológiai aktivitásuk alapján Enzimek: a szervezet folyamatos működését katalitikus úton lehetővé tevő fehérjék (fehérje-, szénhidrát-, zsírbontás) Védőfehérjék: a testidegen makromolekulák megkötése, káros külső hatások kiküszöbölése (fibrinogén) Transzportfehérjék: kis molekulatömegű anyagok szállítása (hemoglobin, mioglobin-oxigén, szérumalbumin-szabad zsírsavak) Hormonok: belső elválasztású mirigyek termelik (inzulinhasnyálmirigy, növekedési hormon agyalapi mirigy) Toxinok: (kígyómérgek) általában a sejthártyát bontják Szerkezeti fehérjék: sejtszerkezet és a kötőszövet felépítésében vesznek részt (keratin, fibroin) Kontraktilis fehérjék: izomösszehúzódást szabályozza (aktin, miozin), helyváltoztatás (dinein) Tartalékfehérjék: energia-, ion-, fehérjetárolás, gliadin - búza, zein - kukorica, ovalbumin - tojás

6 Térbeli szerkezetük alapján lehetnek: Globuláris: gömb alakú szerkezet, növényben (glutin, glialdin) és állatban (albumin, globulin) is megtalálható Fibrillális: csak állatban található meg (kollagén, elasztin, keratin), szálas vagy lemezes szerkezet, gyenge aminosav összetétel, rossz emészthetőség Fibrilláris szerkezetű miozin Globuláris szerkezetű mioglobin

7 Fehérjék felosztása összetételük alapján Egyszerű fehérjék (proteinek):csak aminosavakból épülnek fel Összetett fehérjék (proteidek): az aminosavakon kívül más anyagokat is tartalmaznak: Lipoproteidek - lipidkomponens Foszfoproteidek - foszfor Metalloproteidek - fémek (vas, cink) Glikoproteidek - szénhidrát

8 Aminosavak A fehérjéket aminosavak építik fel. Az aminosavak (aminokarbonsavak) olyan szerves vegyületek, amelyek molekulájában aminocsoport (-NH2) és karboxilcsoport (-COOH) egyaránt előfordul. Az első aminosavakat a 19. század elején fedezték fel ban Louis- Nicolas Vauquelin és Pierre Jean Robiquet izoláltak egy komponens spárgából (Asparagus officinalis), amint a növény után aszparaginsavnak neveztek el.

9 A gazdasági állatok által fogyasztott takarmányokban aminosav fordul elő. Minden fehérje heteropolimer: különböző aminosavak kondenzációjával jön létre vagy állítható elő Esszenciális és nem esszenciális aminosavak - A különböző fajoknak más-más az igénye Limitáló aminosav: a fehérjeszintézis helyén minimumban lévő aminosav A takarmány aminosav-tartalma károsodhat a feldolgozás során (pl. tejporgyártás, állati-fehérje lisztté történő feldolgozása, kukorica rosszul végzett szárításakor); L-és D állású aminosavak Takarmány biológiai értéke az esszenciális aminosavak mennyiségétől függ

10 Az L-cisztein 3D molekulamodellje

11 Esszenciális aminosavak A fehérjék mintegy fele olyan aminosav amiket az állat nem tud előállítani ezért azt a tápláléknak tartalmaznia kell (esszenciális aminosavak) Az, hogy melyik aminosav esszenciális függ az állatfajtól (9-12) Sertés, ló, nyúl: hisztidin, izoleucin, leucin, lizin, metionin, fenil-alanin, treonin, triptofán, valin Baromfi: arginin, glicin, prolin Kérődzők: kevésbé igényesek a fehérje minőségére, mivel a bendőmikróbák képesek előállítani esszenciális aminosavat

12 Feltételesen esszenciális aminosavak Olyan aminosavak, amiket csak meghatározott aminosavból tud a szervezet előállítani Cisztin metioninból keletkezhet Tirozin fenil-alaninból keletkezhet Amennyiben van elegendő metionin és fenilalanin a takarmányban, úgy a cisztin és a tirozin nem minősül esszenciális aminosavnak Cisztinből korlátozott mértékben képződhet metionin is. A tirozin fenil-alanin esetében ez nem lehetséges

13 Nem esszenciális aminosavak Alanin, aszparaginsav, cisztein, glutaminsav, szerin, oxiprolin, A szervezet szöveteit alkotó fehérjék nem esszenciális aminosavakat is felhasználnak A nem esszenciális aminosavakat nem kell külön aminosavanként nyilvántartani elég összesen Csak akkor limitáló tényező, ha a takarmány nem tartalmaz elegendő fehérjét A gyakorlatban ez az eset szinte soha nem fordul elő A mennyiség és az arány nagyon fontos Az optimális arány ESZ:NESZ 1:1,1-1,2

14 A fehérjeszintézis

15 A fehérjeszintézis szakaszai Aminosavak aktiválása: az aminosavak az aminoacil-trns-szintetáz enzim hatására aktivált formában a trns-hez kapcsolódnak, majd a riboszómákhoz diffundálnak, ahol megindul a transzláció és a polipeptidlánc kialakulása, amely három szakaszban zajlik le: a) a peptidlánc kezdése, iniciáció, b) a lánc meghosszabbítása, elongáció és c) befejezése, termináció. A mrns végén található kodonhoz, amely a metionint kódoló bázishármas, hozzákapcsolódik a trns antikodonja. A fehérjeszintézis poliriboszomális folyamat, azaz több riboszómán folyik egy időben a transzláció. Két aminosav közt peptidkötés alakul ki. A lánc felépítése akkor szakad meg, ha a folyamat a mrns-en a befejezést kódoló bázishármashoz ér. A láncot egy fehérjefelszabadító faktor leválasztja a riboszómáról, majd a trns-ről és megindul a fehérje másod-, harmad-és negyedleges szerkezetének, valamint a különböző, láncon belüli módosulások (pl. diszulfidhidak, foszforiláció) kialakulása

16 A fehérjeszintézist befolyásoló tényezők A zavartalan fehérjeszintézishez feltétele, hogy minden esszenciális aminosav a szükséges mennyiségben és arányban legyen jelen a takarmányban Legyen elegendő nem esszenciális aminosav is Mivel a fehérjeláncban az aminosavak sorrendje adott, így a fehérjeszintézist a legkisebb mennyiségben jelenlévő aminosav korlátozza (1. limitáló aminosav) A fehérjeszintézis igényén felüli aminosavat a szervezet dezaminálja (energia+kiürül) A limitált aminosav pótlásakor a következő legkevesebb mennyiségben jelen lévő aminosav lesz limitáló

17 Takarmány energiatartalma A fehérje transzformációját nemcsak az aminosavak mennyisége és aránya befolyásolja hanem az energiatartalom is A fehérjeszintézis igen energiaigényes folyamat Csak a rendelkezésre álló energiával arányos fehérjemennyiség épül be a szervezetbe Előírt P/E arány Befolyásoló tényezők: hasznosítás, faj, fajta, kor,

18 Fehérjék szerkezete Elsődleges szerkezet: Aminosavak kapcsolódási sorrendje Másodlagos szerkezet: A polipeptid lánc konformációja Harmadlagos szerkezet: A fehérje háromdimenziós szerkezete Negyedleges szerkezet: Az összetett fehérje szerkezete Elsődleges szerkezet: Aminosavak szekvenciája, N és C terminális Fajlagosság fogalma

19 A másodlagos szerkezet az ún. β-redő, amelyben a polipeptidláncok egymással párhuzamos láncokba rendeződnek. Ebben az amidsíkok α- szénatomok körül kialakuló térszerkezet miatt hullámpapírra emlékeztető redős szerkezetet alakítanak ki. A láncok összetartásában hidrogénkötések vesznek részt, amelyek az egymás mellé kerülő peptidkötések atomjai között alakulnak ki.

20 A fehérjék harmadlagos szerkezetének a teljes polipeptidlánc konformációját, azaz a különböző másodlagos struktúrák egymáshoz való viszonyát nevezzük (van der Waals- ion SH-kötések)

21 Harmadlagos szerkezetet stabilizáló kötések

22 Negyedleges szerkezet Több fehérje egységből álló makromolekulák szerkezete Példák a negyedleges szerkezetekre: hemoglobin riboszóma immunglobulinok

23 A fehérjék lebontása

24 Fehérjebontó enzimek I. Endopeptidázok Oltóenzim (kimozin, rennin), a gyomor kardia mirigyeiből, ph opt.: 5-6, tejsavbaktériumok fermentációjára, főleg szopós korú állatban, a tej kazeinjét koagulálja (parakazein + oldható glükomafehérje) Katepszin: a gyomor fundus mirigyeiből ph opt.: 3-5, a kazeint koagulálja Pepszin: a gyomor fundus mirigyeiből, ph opt.: 1,8-3,5, főleg 1 hónapos kortól termelődik, a kazeint koagulálja, de főleg fehérjéből polipeptidet (albumózt, pepton) hasít. Tripszin: hasnyálmirigyből enterokináz hatására ph opt.: 7,8-8,8, polipeptidekből oligopeptideket hasít. Kimotripszin: hasnyálmirigyből tripszin hatására, ph opt.: 7-9, kazeint koagulálja, polipeptidekből oligopeptideket hasít (válsztás után már exopeptidáz)

25 Fehérjebontó enzimek II. Exopeptidázok Karboxi-peptidáz: hasnyálmirigyből, tripszin hatására, ph opt.: 7,5-8,5, oligopeptidekből aminosavat (C-végállású) hasít. Aminopeptidáz: bélnedvből, ph opt.: 8, polipeptidből aminosavat (N-végállású) hasít Dipeptidáz: bélnedvből, ph opt.: 8, dipeptideket hasítja

26 A fehérjék emésztése és az aminosavak felszívódása

27 Az aminosavak felszívódása Az aminosavak felszívódásának helye az éhbél distalis és a csípőbél proximalis szakasza. A felszívás a aktív transzporttal történik, azaz energiát és karrieranyagot igényel. A karrier ez esetben azonos a nátriuméval, ezért az aminosavak felszívódása Na-függő. Az L-állású aminosavak 2 6-szor gyorsabban szívódnak fel, mint a D- konfigurációjúak, mivel azok transzportja passzív diffúzió. Az aminosavak facilitált diffúzióval jutnak át a mucosasejt basalis membránján, majd bekerülnek a vérbe, ahol a vér szabadaminosavtartalmának egy részét adják. Natív formában történő fehérjefelszívás csak a születés utáni néhány órában (24 48 óra) lehetséges, amelynek jelentősége kérődzőkben, lóban és sertésben a kolosztrummal felvett immunglobulinok felszívása, a passzív immunitás megteremtésének módja. A bélhámsejtek ekkor még nyitottak, azaz pinocytosisra képesek. Az íly módon felvett és sejtmembránnal körülvett fehérje reverz pinocytosissal hagyja el a sejtet a basalis membránon keresztül és a nyirokkeringésbe kerül. A bélhámsejtek záródásuk (closure) után elveszítik fehérjefelszívó képességüket.

28 Az aminosavak sorsa felszívódás után A felszívódott aminosavak többsége a portalis keringésen keresztül a májba jut, ahol sorsuk a következőképpen alakulhat: -fehérje keletkezik belőlük - vagy lebomlanak, azaz - dezaminálódnak, - transzaminálódnak vagy - dekarboxileződnek. Az aminocsoportját vesztett N-mentes szénlánc bekapcsolódhat a szénhidrát-vagy a zsíranyagforgalomba, vagy energianyerésre fordítódhat. Számos, a szervezet számára nélkülözhetetlen N-tartalmú anyag (hormonok, ingerületátvivő anyagok, kreatinin stb.) szintézise is aminosavakból indul ki. Az aminosavak anyagforgalmának végterméke emlősökben a karbamid, madarakban a húgysav. Mindkét vegyület a vizelettel ürül a szervezetből. A vizelettel ammóniumion és főleg kóros körülmények közt szabad aminosav is távozhat.

29 Az aminosavak transzaminálása A transzaminálás folyamatában az aminosavról leválik az aminocsoportja, egy α-ketosavra átkerül és egy másik aminosavat, valamint ketosavat képez. A folyamat reverzibilis, transzaminázok katalizálják, amelyek koenzimje a B6-vitamin származéka (pl. aszparaginsavtraszamináz, alanin transzamináz). A folyamat jelentősége kettős, a citoplazmában a glutaminsavban összegyűjtött aminocsoportok bármikor felhasználhatók, másrészt a szervezet ily módon ketosavakból aminosavakat tud előállítani. Különösen élénk transzaminálás folyik a májban, az agyszövetben, a vesében, a harántcsíkolt izomszövetben és a szívizomban

30 Az aminosavak oxidatív dezaminálása Reakcióegyenlete: aminosav+1/2o 2 α-ketosav + NH 4 + L-aminosav-oxidázok katalizálják.

31 Az aminosavak dekarboxilezése A dekarboxiláz enzimek által katalizált folyamat során az aminosavakból széndioxid kilépése mellett primer amin keletkezik, melyek élettanilag fontos vegyületek (hisztamin, szerotonin, gamma-aminovajsav). Dekarboxilezés leginkább a májban, az agyban és a vesében megy végbe.

32 A N-mentes szénlánc sorsa A dezaminálás vagy transzaminálás során keletkező α-ketosav több úton is bekapcsolódhat akár a szénhidrát, akár a zsír-anyagforgalomba. Az aminosavak többsége glükogenetikus, azaz részt tud venni a cukorújraképzésben. Azok, amelyek metabolizálása acetil-koa képződéséhez vezet, azaz ketogenetikusak, a zsírsavszintézishez is alapul szolgálhatnak

33 Az ammónia méregtelenítése, a karbamid ciklus Az oxidatív dezaminálás során ammónia szabadul fel. Méregtelenítése a májban végbe menő karbamidciklusnak (urea-, ornitin- Krebs-Henseleit-ciklus) köszönhető, melynek során CO2- ból, NH3-ból, valamint az aszparaginsav amino-csoportjából ATP felhasználásával karbamid keletkezik, mely a vizelettel távozik. A madarak és a hüllők májából hiányzik az argináz enzim, ezért nem tudnak karbamidot szintetizálni, a N-tartalmú anyagok bomlásának végterméke a húgysav.

34 A kérődzők fehérjeellátása

35 Mikroba fehérje Mikrobafehérje egyedül metioninból nem tartalmaz eleget Mikrobás fermentáció átalakítja (általában javítja) a takarmány fehérje-összetételét Kisebb termelési szint esetén a szükséglet 75%-át is biztosítja A termelési szint növelésével ez az arány 50-55%-ra csökken Oka, hogy a mikrobafehérje mennyisége nem nő olyan ütemben mint az állat fehérjeszükséglete Nő a bendőben lebomlás nélkül áthaladó by-pass fehérje szerepe elsősorban a tejelő tehenek takarmányozásában Szükséges, hogy a takarmány fehérjetartalmának 35-45% ne bomoljon le a bendőben Hazai takarmányok közül: kukoricaglutén, szárított sörtörköly, halliszt, (vérliszt, toll-liszt)

36 By pass fehérjék Nagy teljesítményű termelés esetén habár a mikrobafehérje minden esszenciális aminosavat tartalmaz de az állat nem minden aminosav esetében tudja a szükségletét ebből a forrásból fedezni. Kiegészítésként a bendőben le nem bomló fehérjét kell etetni (by pass fehérje v. UDP) A limitáló aminosav általában a metionin vagy a lizin Aminosavak bendőbeli védettsége Drazsírozás (védőburok, ami nem bomlik le a bendőben) Aminosavakat aminosav analóggá alakítjuk, ami csak kis mértékben bomlik le a bendőben Hőkezelés (extrudálás, lapkázás) Kemikáliák használata (formaldehid, csersav) Fontos, hogy az aminosavnak csak a lebonthatóságát változtassuk meg a felszívódását ne

37 NPN anyagok használata Csak kérődzők esetében használható Attól függően, hogy a bendőbaktériumok milyen nitrogént képesek felhasználni három csoportot különböztetünk meg: Csak aminosavakat használ (protozoonok) Csak ammóniát használ Aminosavakat és ammóniát is használ Az ammóniát is felhasználni tudó baktériumok az ammóniát nemcsak fehérjéből, hanem ipari úton előállított NPN tartalmú anyagokból is nyerhetik Ammónium-szulfát, ammónium-klorid, karbamid Karbamid: 46,5% nitrogéntartalom, nem testidegen, a bendőbaktériumok az ureáz enzim segítségével széndioxidra és ammóniára bontja

38 A rumino-hepatikus körforgalom

39 A karbamid hasznosulását befolyásoló tényezők Mikrobák energiaellátása Bendő ph (6,4-6,8) ne ingadozzon szélsőségesen Legyen elegendő kén a mikrobák szaporodásához Lassú szabályos ammónia felszabadulás (retard karbamid készítmények) 80%-os hatékonyság, 1g karbamid = 2,32g nyersfehérje

40 Ammónia toxikózis A karbamidból kinyert, a bendőben fel nem használt ammónia a véráramon keresztül a májba kerül Ornitin ciklusban az ammónia visszaalakul karbamiddá Ennek a karbamidnak egy része visszakerül a bendőbe és hasznosul, egy másik része kiürül Túl sok ammónia - a vér ammóniaszintje megnő kialakul az ammóniamérgezés Megelőzése: karbamidetetés korlátozása, napi felhasználás 100kg testtömegre 10g fokozatos szoktatás Gyakorlati alkalmazás: retard készítményként az abraktakarmányhoz keverik (2%) nyalósóba keverik, silózáskor bekeverik a takarmányba (0,4-0,5%)

41 A máj szerepe a N-tartalmú vegyületek metabolizmusában 1) Szabályozza a fehérjék felépítését és lebontását 2) A fehérjék, főleg a plazma fehérjék szintézise a máj egyik fontos feladata 3) Egyensúlyban tartja a fehérjeszintézishez szükséges aminosavak mennyiségét 4) Transzaminációval előállítja a nem esszenciális aminosavakat 5) Ammónia méregtelenítése- karbamid ciklus 6) Részt vesz a rumino-hepatikus körforgalomban (a kérődzők számára gazdaságosabb N- forgalom)

42 A szervezet N-mérlege Az élet kezdeti szakaszán, a növekedés és a fejlődés ideje alatt a szervezet N-mérlege pozitív, azaz a fehérjebeépülés dominál. Kifejlett állatban viszonylagos N-egyensúly áll fenn, amely időszakban a vehemépítés, a tejtermelés vagy az egyéb állati termék (tojás, gyapjú stb.) előállításához szükséges N- beépülés. Az öregedéssel, a szervezet leépülésével a N- mérleg negatív irányba tolódik el.

43 A fehérje-anyagcsere hormonális szabályozása A szervezetben folyó fehérjebeépülési és -lebontási folyamatokat hormonok szabályozzák. Anabolikusak (fokozzák az aminosavaknak a beépülését) - inzulin, növekedési hormon, androgének. A tiroxin megfelelő szénhidrát-és zsírellátás mellett ugyancsak anabolikus, fokozza a fehérjeszintézist, éhező állatban azonban a fehérjemobilizáló hatású. Katabolitikus hatásúak a glükokortikoidok, amelyek fokozzák az extrahepatikus szövetekben történő fehérjebontást. A hormonok hatásukat részben az aminosavak transzportjára fejtik ki. Így az inzulin és az STH csökkentik a plazma szabadaminosav-tartalmát, fokozzák az aminosavaknak a membránon át történő transzportját. A glukagon szintén fokozza az aminosavak transzportját, hatása mégsem anabolikus, mert az aminosavaknak cukorrá való átépülését serkenti.

44 KÖSZÖNÖM A FIGYELMET