Miért hasznos az enzimgátlások tanulmányozása?
|
|
- Nándor Gál
- 7 évvel ezelőtt
- Látták:
Átírás
1 Miért hasznos az enzimgátlások tanulmányozása? Metabolikus utak, szabályozó mechanizmusok feltárása pl. az enzimaktivitás szabályozása természetes inhibítorokon keresztül valósulhat meg Következtethetünk az enzim működés mechanizmusára pl. milyen kölcsönhatást alakít ki a szubsztráttal, aktív centrum topológia A gyógyszerek nagy része enzim inhibítor gyógyszeriparban a drog tervezés alapja az enzim kinetikai jellemzése és háromdimenziós szerkezetének meghatározása (Röntgen krisztallográfia; ligand- enzim komplex kölcsönhatásának vizsgálata) -specifikus, nagy affinitású enzim inhibítorok tervezése Penicillin, Ampicillin, irreverzibilis inhibítorok baktérium sejtfalszintézisét gátolják Methotrexate: tumor ellenes szer DNS metabolizmust gátolja aktívan növekedő sejtben Jövő: enzimterápia - specifikus vivőrendszerrel az enzimet a beteg sejthez juttatják Jövő: enzimterápia - specifikus vivőrendszerrel az enzimet a beteg sejthez juttatják, ahol a megfelelő nem toxikus prodrogot az enzim aktivál, a felszabadult drog a beteg szövetben fejtheti ki hatását
2 Enzimreakciók jellemzői Enyhe körülmények között játszódnak le pl. állandó nyomáson, szűk hőmérséklet intervallumban, jellemző ph tartományban Nincsen melléktermék Jól szabályozhatók ph; ionerősség; kis molekulákkal gátolhatók ill. aktiválhatók a reakció sebességét a nem katalizált reakcióhoz képest szeresére is megnövelhetik Gyakran használnak kofaktorokat, koenzimeket, prosztetikus csoportokat (NAD + ; átmeneti fémek, flavin) Nagy fokú szubsztrátspecificitás
3 Termodinamika I. főtétele: zárt rendszerben azok a változások mehetnek végbe, amelyekben az rendszer belső energiája állandó marad, azaz U=0. (energia megmaradás elve U= H+ W W=pV biológiai rendszerben végbemenő folyamatok állandó térfogaton és nyomán zajlanak : W=0 Termodinamika II. főtétele az S, entrópia segítségével megadja az I. főtétel által megengedett spontán, önként végbemenő változások irányát. Zárt rendszer entrópiája valamely spontán, önként lejátszódó folyamatban nő: ΔS > 0 ΔS= Q/T R. Clausius (1864) Zárt rendszerben a belső energia változásának csak egy része alakítható Zárt rendszerben a belső energia változásának csak egy része alakítható hasznos munkává Gibbs féle szabadenergia (G)
4 Energia átalakulás Termodinamika I. főtétele Termodinamika II. főtétele Szabad- energia Energia átalakulás Energia átalakulások Hasznos munkára fordítható energia Hasznos munkára nem fordítható energia Hasznos munkára nem fordítható energia Spontán folyamatok iránya -entrópia növekedés A különbözõ energiafajták átalakulásakor végső soron termikus energiává degradálódnak (disszipáció). ipáció)
5 Gibbs-féle SZABADENERGIA (G) A két fõtétel egyesítése; Gibbs-féle szabadenergia (P és T konst.) változása az a maximális energia, ami hasznos munkára fordítható. Δ G = Δ H TΔ S (J.W. Gibbs, 1878) Önként lejátszódó folyamat: Δ G < 0 exergonikus Szabadenergia befektetés szükséges : Δ G > 0 endergonikus Termodinamikai egyensúly: Δ G = 0 csak a rendszerre vonatkozik Mivel a szabadenergia állapotfüggvény, a változását csak a végállapot (a termékek szabadenergiájának összege) és a kezdeti állapot (a kiindulási anyagok szabadenergiájának összege) szabja meg, azaz független az átalakulás tényleges molekuláris mechanizmusától. A ΔG nem ad információt a reakciók sebességérõl, amit a tõle teljesen független aktivációs szabadenergia szab meg (ΔG ).
6
7 A reakciók kinetikai és termodinamikai kontrollja Termodinamika II. főtéle leírja a reakciók spontán irányát - termodinamika kontroll Δ G = Δ H TΔ S Önként lejátszódó folyamat: Δ G < 0 exergonikus Kinetikai kontroll (ΔG ): az átmeneti állapot (a reakció folyamán fellépő ő legmagasabb energia állapot) szabad energiája a meghatározó ΔG, : aktiválási szabad energia Enzimreakciókban a ΔG,(aktiválási szabad energia) csökken, a nem katalizált reakcióhoz képestc :
8 Enzimreakciókban a ΔG,(aktiválási szabadenergia) csökken Nem katalizált Ebben a mértékben csökkenti az enzim az aktiválási energiát Enzimmel Kinetikai kontroll (ΔG ): az átmeneti állapot szabad energiája ΔG, : aktiválási szabad energia
9 Átmeneti állapot, a reakció folyamán legnagyobb energiájú állapot, aktiválási szabadenergiával jellemezhető ΔG, Enzim katalízis : az aktiválási szabad energia csökkentése Átmeneti állapot (reakció előrehaladásának mértéke)
10 Hogyan csökkenti az enzim részvétele a szabad energiát? Specifikusan megköti a szubsztrátot - enzim-szubsztrát komplex képzése Szubsztrát kötődés megfelelő orientációban A reaktánsok megfelelő távolságban tartása A szubsztrát megfelelő kötésének fellazítása, hidrát burok megszüntetése Az átmeneti állapot stabilizálása
11 Acetil-CoA + oxálacetát citrát Enzymes orient substrate molecules, bringing together the atoms that will bond. 1. Az enzim molekula orientálja és térben közel viszi a reaktánsokat (szubsztrátokat) és az őket körülvevő hidrátburkot megszünteti
12 Reakció kinetika Reakció sebesség Nem katalizált reakció
13 Kezdeti sebesség- enzim koncentráció függése: lineáris Enzim Katalizált reakció Kezdeti sebesség szubsztrát koncentráció függése hiperbola lefutású Nem katalizált reakció
14 Reakció sebess ség B régió: Nulladrendű reakció Arégió: Látszólagos elsőrendű reakció A régió Szubsztrát koncentráció B régió
15 koncentráció t (min)
16 k 1 k 2 E+S ES P+E k E + S ES Gyors előegyensúly 2. ES k 2 P + E lassú lépés é 3. Az enzimreakció sebességmeghatározó lépése Az ES komplex keletkezésének és bomlásának sebessége megegyezik: STEADY-STATE S feltétel etéte d[es]/dt = 0 des/dt = k 1 [E] [S] k- 1 [ES] k 2 [ES] = 0 4. Anyagmérleg: E o = [E] + [ES]
17 V = k 2 [E o ][S] (k -1 + k )/k 2 1 +[S] V = k 2 [E o ][S] +[S] K M V = v max [S] K M +[S]
18 Michaelis Menten egyenlet kinetikai állandói Michaelis-Menten Menten állandó: K M = (k -1 + k 2 )/ k 1 dimenzió : M (μm) Az a szubsztrátkoncentráció, ahol az enzimreakció sebessége v max /2 Ha : k2 << k -1 K M = K S az enzim-szubsztrát komplex disszociációs állandója Katalitikus állandó /átviteli szám: k 2 = k cat dimenzió : 1/min; 1/sec V max = k 2 [E o ]
19 Fiziológiás körülmények
20 Az enzim katalízis hatékonysága k ][S] V = cat [E o +[S] K M 1. Ha [S] >> K M a sebesség megegyezik Vmax 2. Ha [S] << K M a sebesség sokkal kisebb mint k cat V = k 2 K M [E o][s] -fiziológiás körülmény Specificitás állandó: k 2 K M Dimesion: M -1 s -1 Az enzim katalízis hatékonyágát jeliemzi
21 Az enzim katalízis hatékonyságát jeliemzi: kcat/km
22 Az enzim katalízis sebességének felső határa Specificitás állandó k 2 = K M 1 2 k 2 k 1 k -1 + k 2 k -1 <<k 2 Az enzim katalízis sebességének felső határa az ES komplex képződésének maximális sebessége, amely diffúzió kontrollált : M -1 s -1 Szénsav anhidráz /s 3-ketoszteroid izomeráz /s Laktát dehidrogenáz /s
23 Michaelis-Menten egyenlet linearizációja I.KETTŐS RECIPROK vagy LINEWEAVER-BURK ábrázolás: 1/v Lineweaver-Burk egyenes 1 v = K M max [ S] vmax v 1/v MAX tgα = K M / V max -1/K M 1/[S] ordinátán való metszéspont: 1/V max abcisszán való metszéspont : -1/K M
24 Lineweaver-Burk-féle ábrázolás előnye/hátránya Kettős reciprok ábrázolással szeparált változók (1/v és 1/S), az ábrázolás egyértelműen megmutatja különböző paraméterek sebességre ill. [S]-ra kifejtett hatását Kis szubsztrát koncentrációhoz tartozó mérési hiba a kettős reciprok ábrázolásnál, súlyánál nagyobb arányban jelenik meg Jó indikátora a gátlások típusának megállapítására
25 Michaelis-Menten egyenlet linearizációja II. HANES-FÉLE ÁBRÁZOLÁS [S] / V = K M / Vmax + [S] / Vmax [S] /v Hanes egyenes tgα = 1 / V max ordinátán való metszéspont: K M / V max K M /v MAX abszciszán való metszéspont: -K M -K M [S] Széles [S] tartományban hűen tükrözi a mért v értékeket!
26 Michaelis-Menten egyenlet linearizációja 1/MM egyenlet mindkét oldalának szorzása v max v III. EADIE-HOFSTEE LINEARIZÁCIÓ: V= -( K M V/ [S] ) + Vmax tgα = - K M 1 v = K M max [ S] vmax v v/[s] v max v Eadie-Hofstee MAX /K egyenes M Sebesség mérés hibája mind a két tengelyen megjelenik és elhajlást okoz Jól tükrözi ha a Michaelis Menten kinetikától való eltérést v MAX V/[S] V
27 MM egyenlet linearizációja kinetikai paraméterek meghatározása Line-Weaver Burke kettős reciprok ábrázolás Eadie- Hofstee Hanes Wolf 1 1 K M 1 = + 1/v vs 1/S v V V S max max alacsony [S]-nál hiba v v = V K max v vs v/s M S S K M 1 = + S S/v versus S v V V max max Kisebb hiba alacsony [S]-nál pontosabb Vmax
28 Nem lineáris regresszió Számítógép segítségével nem-lineáris regressziós analízissel, iterációval állapítjuk meg a kísérleti eredményünket legjobban leíró függvény paramétereit. V =f(s) hiperbola egyenlet alapján becsült K M,V max kezdeti értékeknél megoldjuk. Az így képzett elméleti görbe eltérését a kísérleti adatoktól a legkisebb négyzetek módszerével állapítjuk meg. Addig változtatjuk K M,Vmax értékét amíg az eltérés a kísér- leti adatoktól eléri a minimumot. i Model: Hyperbl V [M/ /s] y = P 1 x/ x +P 2 v max K M P P
29 SPECIFIKUS GÁTLÁSOK I. REVERZIBILIS II. IRREVERZIBILIS vagy teljes gátlás 1. KOMPETITÍV Kovalens módosítás 2. NEM-KOMPETITÍV Affinitás jelölés 3. UNKOMPETITÍV Mechanizmus csapda 4. VEGYES TÍPUSÚ 5.Szubsztrát felesleg és termék gátlás
30 I.1.Kompetitív gátlás Az inhibítor és a szubsztrát verseng az aktív centrumhoz való kötődésért Elegendően nagy szubsztrát koncentráció esetén a gátló anyag nem befolyásolja az enzim-szubsztrát komplex bomlásának sebességét -változatlan Vmax érték Látszólag a szubsztrát kötésének erőssége megváltozik, növekszik a K M értéke
31 Kompetitív gátlás [I] nő
32 S + E + I k 1 k -1 ES k 2 P + E K I KOMPETITÍV GÁTLÁS EI Inhibitor kontans : az EI komplex disszociációs állandója E + I EI EI E + I [E] [I] [EI] = K I Disszociációs állandó [EI] = [E] [I] / KI K If =1/K I KIf = [EI] / [E] [I] EI kompex képződési (formációs) állandója
33 1. A STEADY-STATE FELTÉTEL: d[es]/dt =0 S + E + I k 1 k -1 ES k 2 P + E des/dt = k 1 [E] [S] k- 1 [ES] k 2 [ES] [ ES] = II. ANYAGMÉRLEG: [Eo ]= [E] + [ES] + [EI] [ S][ E] K M K M K I EI Kompetitív gátlás E = [ E [ ](1 + 0 ] [ S ] [ I] + K M K V =k 2 [ES] I v max [ S] [ v ] = I K M (1 + ) K I + [ S] K M látszólagos növekedése, amely az [I] és K I függvénye : app K M = K M (1+ [I] / K I )
34 Kompetitív gátlás- Lineweaver-Burk linearizáció: V= V MAX [S] / [K M (1+ [I] / K I )+S] 1/V=[K M (1+ [I] /K I )] / (V max [S]) + [S]/ V max [S] 1/V=(K M (1+ [I] / K I )/V max ) 1/ [S]) + 1/ V max 1/v [I] 2 [I] 1 [I]=0 tgα = K M (1+ [I] K I )/V max 1/v MAX -1/K M app -1/K M 1/[S]
35 Kompetitív gátlás
36 Inhibítor konstans megállapítása 1. kompetitív gátlás esetén K app M =K M +(K M /K) I [I] K M app M Meredekség= K M / K I K M [I]
37 Inhibítor konstans megállapítása 2. kompetitív gátlás esetén Kompetitív gátlás Dixon-féle ábrázolása 1/v [S]=K M /2 [S]=K M [S]=2K M 1/v max -K Id [I] K i -K Id 1/V=(K M (1+ [I] /K I ) / V max ) 1/ [S]) + 1/ V max
38 Inhibítor konstans megállapítása 2. kompetitív gátlás esetén Dixon-féle ábrázolás alapján 1/V=(K M (1+ [I] /K I ) / V max ) 1/ [S]) + 1/ V max Két különböző szubsztrát koncentráció esetén a kezdeti sebesség reciproka vs Inhibítor koncentráció függvény a maximális sebességnél metszi egymást 1/v MAX + (1+[I] /K I )K M /v MAX ) 1/[S] 1 = 1/v MAX + (1+[I] /K I )K M /v MAX ) 1/[S] 2 (1+[I]/K I ) / [S] 1 =(1+[I]/K I ) / [S] 2 Akkor igaz ha: 1+[I] /K I =0 I [I]= -K I
39 Példák Kompetitív inhibítorra - 1. Methotrexate (Pirimidin Bioszintézisben dihidrofolát reduktáz gátló) vagy aminopterin Dihidrofolát szerkezeti analógja a methotrexate, amely 1000-szer erősebben kötődik a dihidrofolát reduktázhoz mint fiziológiás szubsztrátja
40
41 Dihidrofolát reduktáz katalizált reakció
42 Kompetitív inhibítor 2.: malonát (Citrát ciklusban szukcinát dehidrogenázt gátló) FAD + FADH, H + No Reaction
43
44 Inhibítornak és szubsztrátnak eltérő a szerkezete Inhibítor nem az aktív centrumhoz kötődik A szubsztrát kötődése konformációs változást indukál ezáltal az inhibítor képes kötődni az ES komplexhez Az inhibítor kötődése meggátolja a termékképződést Nagyobb mennyiségű szubsztrátum nem ellensúlyozza a gátlást Unkompetitív Inhibíció
45 Unkompetitív Gátlás Inhibítornak és szubsztrátnak eltérő a szerkezete Inhibítor nem az aktív centrumhoz kötődik A szubsztrát kötődése konformációs változást á t indukál ezáltal az inhibítor kötődni képes az ES komplexhez Az inhibítor kötődés meggátolja a termékkeletkezést Nagyobb mennyiségű szubsztrátum nem ellensúlyozza a gátlást animáció
46 UNKOMPETITÍV GÁTLÁS S + E k 1 ES k 2 P + E k -1 + I K I EIS Inhibítor jelenlétében csökken V MAX értéke és látszólag csökken K m is?
47 Unkompetitív gátlás 1/V [I] 3 [I] 2 [I] 1 =0 app 1/Km 1/K m 1/[S]
48 1. ANYAGMÉRLEG UNKOMPETITÍV GÁTLÁS K E+S s k ES 2 P+E 2. [Eo ]= [E] + [EIS] + [ES] [E]o = [ES] (1+ [I] / K I )+ [E] [E][S] Ks = KM = [ES] = [ES] [E][S] [KM] + I K I EIS v=(k 2 [E]o [S] ) / ((1+ [I] / K I ) [S]+ K M v max (1+[I] / K [S] I ) V= K M + 1+[I] /K [S] I app app V max = V max /(1 (1+[I]/ K I ) K M = K M /(1 (1+ [I]/ K I ) látszólag csökken
49 (1) (2) (3) (4) Visszahelyettesítés (2)-es maid az (1)-es egyenletbe
50 Unkompetitív gátlás Kettős reciprok ábrázolás 1/V [I] 3 [I] 2 [I] 1 1/[S] Meredekség nem változik
51 Unkompetitív Dihidrofolát reduktáz- NADP+ kötődés Dihidrofolát reduktáz- NADP+ kötődés Inhibitor kötődése az ES komplexhez meghatározott sor- rendben történik pl. termékgátlás több szubsztrátos rendszerek esetén
52 Herbicid glifozát Roundup : N-foszfonmetilglicin Unkompetitív inhibítora az 1-karboxiviniltranszferáz i ilt enzimnek 1-karboxiviniltranszferáz enzim két szubsztrátja :3-foszfosikimát és foszfoenolpiruvá Unkompetitív inhibítor: a szabad enzimhez nem kötődik csak a 3-foszfosikimát-Enzim Komplexhez, versenyezve a foszfoenolpiruváttal
53 Aromás aminosavak szintézise növényekben
54 1-karboxiviniltranszferáz Roundup glifozát gátlás N-foszfonometilglicin
55 Nem-kompetitív gátlás Az Inhibítor kötődhet a szabad enzimhez és a szubsztrát kötött enzimhez is, a kötődés véletlenszerű Sem az inhibítor sem a szubsztrát nem gátolja meg a másik kötődését Az enzim-inhibítor i és enzim-szubsztrát-inhibítor i komplexből termék nem képződik úgynevezett dead-end komplex
56 Nem-kompetitív inhibíció S + E k 1 k 2 ES P + E k -1 + I + I K I K I EI EIS EI és EIS komplexek disszociációs állandója egyenlő
57 Nem-kompetitív gátlás Inhibitor kötődése nem meghatározott sorrendben történik az E-hez és ES komplexhez (random)
58 VEGYES GÁTLÁS speciális esete a Nem-kompetitív gátlás S + E k 1 k 2 1 ES P+E + I k -1 + I K I K I EI EIS Ha K I EI = K I EIS : nem-kompetitív gátlásról beszélünk V max értéke csökken, míg K m értéke nem változik Ha K EI I = K EIS I : vegyes gátlás
59 Nem-kompetitív gátlás K s k 2 1/V MAX = y tengelymetszet -1/K M K M /V MAX = meredekség V = [V MAX /(1+ [I] / K I )] [S] [S] +K M Az inhibítor azonos affinitással kötődik az enzimhez és az enzimszubsztrát komplexhez, mindkét esetben keletkező EI és ESI komplex inhibítor állandója azonos (K I ) ;
60 K M V max értéke csökken, míg K m értéke nem változik
61 Nem-kompetitív inhibítorok Kis molekulák esetén valósul meg pl. protonálódás, fém kötődés (részben irreverzibilis) Fluorid Enoláz inhibítora α-glükóz - invertáz Doxycycline Kollagenáz inhibítora
62 A metabolit fluxus az enzim állandó aktivitását tartja fenn - A metabolit fluxus az enzim állandó aktivitását tartja fenn, - enzim aktivitás a B pontban
63 Az enzim a metabolikus út közepén- hogyan gátol egy inhibítor
64 Különböző gátlás típusok
65 Kompetitív Gátlás típusok összefoglalása 1. Unkompetitív Nem-kompetitív (vegyes gátlás speciális esete
66 Gátlás típusok kettős reciprok ábrázolása kompetitív Nem-kompetitív unkompetitív
67
68 Reverzibilis gátlás Teljes gátlás vagy lineáris gátlás app K M app V max 1 app V max [I] Kompetitív vagy specifikus gátlás [I] K app M app V max app V max = V max Nem változik Unkompetitív vagy katalitikus gátlás app K M app V app Nem változik V max V max Vegyes gátlás Tiszta nem-kompetitív gátlás app K M app app V max app V max app Nem változik K M =K M V max
69 Gátlás típusa app V app MAX K M kompetitív V MAX K M (1+ [I]/ K EI ) Nem-kompetitív V MAX /(1+ [I] /K EI ) K M unkompetitív V MAX /(1+ [I] / K ESI ) K M /(1+ [I] /K ESI ) vegyes V MAX /(1+[I] /K ESI ) K M (1+ [I] /K EI ) (1+ [I] / K ESI )
70 Szubsztrát felesleg ggátlás Esetei: 1.Ha az enzimreakcióhoz az szükséges, hogy a szubsztrát két vagy több csoportjával kötődjön az Aktív centrumhoz; akkor nagy [S]-nál előfordulhat, hogy nem ugyanazon molekula kötődik több Csoportján keresztül, hanem egy új S molekula csoportja létesíti a hiányzó kötéseket 2. Nagy [S]-nál a szubsztrát nemcsak az aktív centrumhoz, hanem nem-kompetitív módon más Helyhez is kötődik 3. Ha az enzim aktivátor jelenlétében működik, és a szubsztrát komplexet képez az aktivátorral, ez- által l kivonja az aktivátort t az enzim felületéről 4 Nagy [S] ionerősség növekedést okoz amellyel 4. Nagy [S] ionerősség növekedést okoz, amellyel aspecifikusan gátolhatja az enzimet
71 Unkompetitív gátláshoz hasonló: nincsen EI komplex
72 Szubsztrát felesleg gátlás Pl.: k 1 k 2 S+E SE + P +E S K SI SES v= k 2 E o S / (K M + S + S 2 /K SI ) -1/Ks 1/K I
73 Subsztrát felesleg Gátlás v= k 2 E o S / (K M + S + S 2 /K SI ) Alacsony szubsztrát koncentráció S 2 /K S1 << 1 a gátlást nem észleljük v v = max S K + S M Nagy szubsztrát koncentráció K M /S << 1 erős gátlás v v = max 1 + S K S 1
[S] v' [I] [1] Kompetitív gátlás
8. Szeminárium Enzimkinetika II. Jelen szeminárium során az enzimaktivitás szabályozásával foglalkozunk. Mivel a klinikai gyakorlatban használt gyógyszerhatóanyagok jelentős része enzimgátló hatással bír
RészletesebbenReakciókinetika és katalízis
Reakciókinetika és katalízis 14. előadás: Enzimkatalízis 1/24 Alapfogalmak Enzim: Olyan egyszerű vagy összetett fehérjék, amelyek az élő szervezetekben végbemenő reakciók katalizátorai. Szubsztrát: A reakcióban
RészletesebbenVEBI BIOMÉRÖKI MŰVELETEK KÖVETELMÉNYEK. Pécs Miklós: Vebi Biomérnöki műveletek. 1. előadás: Bevezetés és enzimkinetika
VEB BOMÉRÖK MŰVELETEK Műszaki menedzser BSc hallgatók számára 3 + 1 + 0 óra, részvizsga Előadó: dr. Pécs Miklós egyetemi docens Elérhetőség: F épület, FE lépcsőház földszint 1 (463-) 40-31 pecs@eik.bme.hu
RészletesebbenAz enzimműködés termodinamikai és szerkezeti alapjai
2017. 02. 23. Dr. Tretter László, Dr. Kolev Kraszimir Az enzimműködés termodinamikai és szerkezeti alapjai 2017. február 27., március 2. 1 Mit kell(ene) tudni az előadás után: 1. Az enzimműködés termodinamikai
RészletesebbenVEBI BIOMÉRÖKI MŰVELETEK
VEB BOMÉRÖK MŰVELETEK Műszaki menedzser BSc hallgatók számára 3 + 1 + 0 óra, részvizsga Előadó: dr. Pécs Miklós egyetemi docens Elérhetőség: F épület, FE lépcsőház földszint 1 (463-) 40-31 pecs@eik.bme.hu
RészletesebbenReakciókinetika. Általános Kémia, kinetika Dia: 1 /53
Reakciókinetika 9-1 A reakciók sebessége 9-2 A reakciósebesség mérése 9-3 A koncentráció hatása: a sebességtörvény 9-4 Nulladrendű reakció 9-5 Elsőrendű reakció 9-6 Másodrendű reakció 9-7 A reakciókinetika
RészletesebbenA METABOLIZMUS ENERGETIKÁJA
A METABOLIZMUS ENERGETIKÁJA Futó Kinga 2014.10.01. Metabolizmus Metabolizmus = reakciók együttese, melyek a sejtekben lejátszódnak. Energia nyerés szempontjából vannak fototrófok ill. kemotrófok. szervesanyag
RészletesebbenA METABOLIZMUS ENERGETIKÁJA
A METABOLIZMUS ENERGETIKÁJA Futó Kinga 2013.10.02. Metabolizmus Metabolizmus = reakciók együttese, melyek a sejtekben lejátszódnak. Energia nyerés szempontjából vannak fototrófok ill. kemotrófok. szervesanyag
RészletesebbenEnzimaktivitás szabályozása
2017. 03. 12. Dr. Tretter László, Dr. olev rasziir Enziaktivitás szabályozása 2017. árcius 13/16. Mit kell tudni az előadás után: 1. Reverzibilis inhibitorok kinetikai jellezői és funkcionális orvosbiológiai
RészletesebbenTöbb szubsztrátos enzim-reakciókról beszélve két teljesen különbözõ rekció típust kell megismernünk.
.5.Több szubsztrátos reakciók Több szubsztrátos enzim-reakciókról beszélve két teljesen különbözõ rekció típust kell megismernünk. A.) Egy enzim, ahhoz, hogy terméket képezzen, egyszerre több különbözõ
RészletesebbenENZIMKINETIKA. v reakciósebesség. 1 / v. 1. ábra. Michaelis-Menten ábrázolás 2. ábra. Lineweaver-Burk ábrázolás. Michaelis-Menten ábrázolás
ENZKNETKA Az enzimek biokatalizátorok, melyek az aktiációs energia csökkentése réén képesek a kémiai reakciók sebességét specifikusan gyorsítani. Az enzimek a termodinamikai egyensúlyt nem áltoztatják
RészletesebbenENZIMKINETIKAI PARAMÉTEREK KÍSÉRLETI MEGHATÁROZÁSA
ENZIMKINETIKAI PARAMÉTEREK KÍSÉRLETI MEGHATÁROZÁSA Tartalomjegyzék A szimulált kísérletek javasolt menete... 3 A computer szimulációval vizsgált elméleti és gyakorlati kérdések... 4 1. A reakciósebesség
RészletesebbenReakciókinetika. aktiválási energia. felszabaduló energia. kiindulási állapot. energia nyereség. végállapot
Reakiókinetika aktiválási energia kiindulási állapot energia nyereség felszabaduló energia végállapot Reakiókinetika kinetika: mozgástan reakiókinetika (kémiai kinetika): - reakiók időbeli leírása - reakiómehanizmusok
RészletesebbenA metabolizmus energetikája
A metabolizmus energetikája Dr. Bódis Emőke 2015. október 7. JJ9 Miért tanulunk bonyolult termodinamikát? Miért tanulunk bonyolult termodinamikát? Mert a biokémiai rendszerek anyag- és energiaáramlásának
RészletesebbenKinetika. Általános Kémia, kinetika Dia: 1 /53
Kinetika 15-1 A reakciók sebessége 15-2 Reakciósebesség mérése 15-3 A koncentráció hatása: a sebességtörvény 15-4 Nulladrendű reakció 15-5 Elsőrendű reakció 15-6 Másodrendű reakció 15-7 A reakció kinetika
RészletesebbenA bioenergetika a biokémiai folyamatok során lezajló energiaváltozásokkal foglalkozik.
Modul cím: MEDICINÁLIS ALAPISMERETEK BIOKÉMIA BIOENERGETIKA I. 1. kulcsszó cím: Energia A termodinamika első főtétele kimondja, hogy a különböző energiafajták átalakulhatnak egymásba ez az energia megmaradásának
RészletesebbenDózis-válasz görbe A dózis válasz kapcsolat ábrázolása a legáltalánosabb módja annak, hogy bemutassunk eredményeket a tudományban vagy a klinikai
Dózis-válasz görbe A dózis válasz kapcsolat ábrázolása a legáltalánosabb módja annak, hogy bemutassunk eredményeket a tudományban vagy a klinikai gyakorlatban. Például egy kísérletben növekvő mennyiségű
RészletesebbenENZIMKINETIKAI PARAMÉTEREK KÍSÉRLETI MEGHATÁROZÁSA
ENZIMKINETIKAI PARAMÉTEREK KÍSÉRLETI MEGHATÁROZÁSA Tartalomjegyzék A szimulált kísérletek javasolt menete... 3 A computer szimulációval vizsgált elméleti és gyakorlati kérdések... 5 1. A reakciósebesség
RészletesebbenKatalízis. Tungler Antal Emeritus professzor 2017
Katalízis Tungler Antal Emeritus professzor 2017 Fontosabb időpontok: sósav oxidáció, Deacon process 1860 kéndioxid oxidáció 1875 ammónia oxidáció 1902 ammónia szintézis 1905-1912 metanol szintézis 1923
RészletesebbenKutatási programunk fő célkitűzése, az 2 -plazmin inhibitornak ( 2. PI) és az aktivált. XIII-as faktor (FXIIIa) közötti interakció felderítése az 2
Kutatási programunk fő célkitűzése, az -plazmin inhibitornak ( PI) és az aktivált XIII-as faktor (FXIIIa) közötti interakció felderítése az PI N-terminális szakaszának megfelelő különböző hosszúságú peptidek
RészletesebbenENZIMKINETIKAI PARAMÉTEREK KÍSÉRLETI MEGHATÁROZÁSA
ENZIMKINETIKAI PARAMÉTEREK KÍSÉRLETI MEGHATÁROZÁSA Tartalomjegyzék A szimulált kísérletek javasolt menete... 3 A computer szimulációval vizsgált elméleti és gyakorlati kérdések... 4 1. A reakciósebesség
RészletesebbenKémiai átalakulások. A kémiai reakciók körülményei. A rendszer energiaviszonyai
Kémiai átalakulások 9. hét A kémiai reakció: kötések felbomlása, új kötések kialakulása - az atomok vegyértékelektronszerkezetében történik változás egyirányú (irreverzibilis) vagy megfordítható (reverzibilis)
RészletesebbenKörnyezeti kémia: A termodinamika főtételei, a kémiai egyensúly
Környezeti kémia: A termodinamika főtételei, a kémiai egyensúly Bányai István DE TTK Kolloid- és Környezetkémiai Tanszék 2013.01.11. Környezeti fizikai kémia 1 A fizikai-kémia és környezeti kémia I. A
RészletesebbenA glükóz reszintézise.
A glükóz reszintézise. A glükóz reszintézise. A reszintézis nem egyszerű megfordítása a glikolízisnek. A glikolízis 3 irrevezibilis lépése más úton játszódik le. Ennek oka egyrészt energetikai, másrészt
RészletesebbenReakciókinetika és katalízis
Reakciókinetika és katalízis 2. előadás: 1/18 Kinetika: Kísérletekkel megállapított sebességi egyenlet(ek). A kémiai reakció makroszkópikus, fenomenológikus jellemzése. 1 Mechanizmus: Az elemi lépések
RészletesebbenCitrátkör, terminális oxidáció, oxidatív foszforiláció
Citrátkör, terminális oxidáció, oxidatív foszforiláció A citrátkör jelentősége tápanyagok oxidációjának közös szakasza anyag- és energiaforgalom központja sejtek anyagcseréjében elosztórendszerként működik:
RészletesebbenENZIMSZINTŰ SZABÁLYOZÁS
ENZIMEK 1833.: Sörfőzés kapcsán kezdtek el vele foglalkozni (csírázó árpa vizsgálata) valamilyen anyag katalizátorként működik (Berzelius, 1835.) 1850. körül: ez valamilyen N-tartalmú szervesanyag 1874.:
RészletesebbenCélkitűzés/témák Fehérje-ligandum kölcsönhatások és a kötődés termodinamikai jellemzése
Célkitűzés/témák Fehérje-ligandum kölcsönhatások és a kötődés termodinamikai jellemzése Ferenczy György Semmelweis Egyetem Biofizikai és Sugárbiológiai Intézet Biokémiai folyamatok - Ligandum-fehérje kötődés
RészletesebbenEnergia. Energia: munkavégző, vagy hőközlő képesség. Kinetikus energia: a mozgási energia
Kémiai változások Energia Energia: munkavégző, vagy hőközlő képesség. Kinetikus energia: a mozgási energia Potenciális (helyzeti) energia: a részecskék kölcsönhatásából származó energia. Energiamegmaradás
RészletesebbenHemoglobin - myoglobin. Konzultációs e-tananyag Szikla Károly
Hemoglobin - myoglobin Konzultációs e-tananyag Szikla Károly Myoglobin A váz- és szívizom oxigén tároló fehérjéje Mt.: 17.800 153 aminosavból épül fel A lánc kb 75 % a hélix 8 db hélix, köztük nem helikális
RészletesebbenReakció kinetika és katalízis
Reakció kinetika és katalízis 1. előadás: Alapelvek, a kinetikai eredmények analízise Felezési idők 1/22 2/22 : A koncentráció ( ) időbeli változása, jele: mol M v, mértékegysége: dm 3. s s Legyen 5H 2
RészletesebbenSpontaneitás, entrópia
Spontaneitás, entrópia 6-1 Spontán folyamat 6-2 Entrópia 6-3 Az entrópia kiszámítása 6-4 Spontán folyamat: a termodinamika második főtétele 6-5 Standard szabadentalpia változás, ΔG 6-6 Szabadentalpia változás
RészletesebbenGlikolízis. emberi szervezet napi glukózigénye: kb. 160 g
Glikolízis Minden emberi sejt képes glikolízisre. A glukóz a metabolizmus központi tápanyaga, minden sejt képes hasznosítani. glykys = édes, lysis = hasítás emberi szervezet napi glukózigénye: kb. 160
RészletesebbenSpontaneitás, entrópia
Spontaneitás, entrópia 11-1 Spontán és nem spontán folyamat 11-2 Entrópia 11-3 Az entrópia kiszámítása 11-4 Spontán folyamat: a termodinamika második főtétele 11-5 Standard szabadentalpia változás, ΔG
RészletesebbenKémiai átalakulások. A kémiai reakciók körülményei. A rendszer energiaviszonyai
Kémiai átalakulások 9. hét A kémiai reakció: kötések felbomlása, új kötések kialakulása - az atomok vegyértékelektronszerkezetében történik változás egyirányú (irreverzibilis) vagy megfordítható (reverzibilis)
RészletesebbenFehérjék. SZTE ÁOK Biokémiai Intézet
Fehérjék Csoportosítás Funkció alapján Szerkezetük alapján Kapcsolódó nem peptid részek alapján Szintézisük Transzkripció - sejtmag Transzláció - citoplazma Poszttranszlációs módosítások (folding) - endoplazmatikus
RészletesebbenENZIM MODULÁCIÓ BIM SB 2001
ENZM MODULÁCÓ BM B NHBÍCÓ BM B REERZBL DNAMU E OMPLEX RREERZBL E + E E + P + E max ONTROLL +REERZBL NHBTOR +RREERZBL NHBTOR E O . OMPETTÍ NHBÍCÓ. BM B ERENGÉ É ÖZÖTT AZ E ATÍ HELYÉÉRT, AGY... ÖLCÖNÖ ZÁRÁ
RészletesebbenKémiai reakciók mechanizmusa számítógépes szimulációval
Kémiai reakciók mechanizmusa számítógépes szimulációval Stirling András stirling@chemres.hu Elméleti Kémiai Osztály Budapest Stirling A. (MTA Kémiai Kutatóközpont) Reakciómechanizmus szimulációból 2007.
RészletesebbenTRIPSZIN TISZTÍTÁSA AFFINITÁS KROMATOGRÁFIA SEGÍTSÉGÉVEL
TRIPSZIN TISZTÍTÁSA AFFINITÁS KROMATOGRÁFIA SEGÍTSÉGÉVEL Az egyes biomolekulák izolálása kulcsfontosságú a biológiai szerepük tisztázásához. Az affinitás kromatográfia egyszerűsége, reprodukálhatósága
Részletesebben1 Műszaki hőtan Termodinamika. Ellenőrző kérdések-02 1
1 Műszaki hőtan Termodinamika. Ellenőrző kérdések-02 1 Kérdések. 1. Mit mond ki a termodinamika nulladik főtétele? Azt mondja ki, hogy mindenegyes termodinamikai kölcsönhatáshoz tartozik a TDR-nek egyegy
RészletesebbenA piruvát-dehidrogenáz komplex. Csala Miklós
A piruvát-dehidrogenáz komplex Csala Miklós szénhidrátok fehérjék lipidek glikolízis glukóz aminosavak zsírsavak acil-koa szintetáz e - piruvát acil-koa légz. lánc H + H + H + O 2 ATP szint. piruvát H
RészletesebbenAz enzimkinetika alapjai
217. 2. 27. Dr. olev rasziir Az enziinetia alapjai 217. árcius 6/9. Mit ell tudni az előadás után: 1. 2. 3. 4. 5. Miért van szüség inetiai odellere? A Michaelis-Menten odell feltételrendszere A inetiai
RészletesebbenA légzési lánc és az oxidatív foszforiláció
A légzési lánc és az oxidatív foszforiláció Csala Miklós Semmelweis Egyetem Orvosi Vegytani, Molekuláris Biológiai és Patobiokémiai Intézet intermembrán tér Fe-S FMN NADH mátrix I. komplex: NADH-KoQ reduktáz
RészletesebbenHŐ (q) és MUNKA (w): energia átmenet közben a rendszer és környezete között. A különböző energiafajták átalakulásukkor végső soron termikus energiává
TERMODINAMIKA 1 HŐ (q) és MUNKA (w): energia átmenet közben a rendszer és környezete között. A különböző energiafajták átalakulásukkor végső soron termikus energiává degradálódnak (disszipáció). BELSŐ
RészletesebbenTermodinamikai bevezető
Termodinamikai bevezető Alapfogalmak Termodinamikai rendszer: Az univerzumnak az a részhalmaza, amit egy termodinamikai vizsgálat során vizsgálunk. Termodinamikai környezet: Az univerzumnak a rendszeren
RészletesebbenMetabolikus utak felépítése, kinetikai és termodinamikai jellemzésük
218. 2. 9. Dr. olev rasziir Metabolius uta felépítése, inetiai és terodinaiai jellezésü 218. február 16. http://seelweis.hu/bioeia/hu/ 2 1 218. 2. 9. terodinaia ásodi törvénye (spontán folyaato iránya
Részletesebbenösszetevője változatlan marad, a falra merőleges összetevő iránya ellenkezőjére változik, miközben nagysága ugyanakkora marad.
A termodinamika 2. főtétele kis rendszerekben Osváth Szabolcs Semmelweis Egyetem Statisztikus sokaságok Nyomás Nyomás: a tartály falával ütköző molekulák, a falra erőt fejtenek ki Az ütközésben a részecske
RészletesebbenFizikai kémia 2 Reakciókinetika házi feladatok 2016 ősz
Fizikai kémia 2 Reakciókinetika házi feladatok 2016 ősz A házi feladatok beadhatóak vagy papír alapon (ez a preferált), vagy e-mail formájában is az rkinhazi@gmail.com címre. E-mail esetén ügyeljetek a
Részletesebben16_kinetika.pptx. Az elemi reakciók sztöchiometriai egyenletéből következik a reakciósebességi egyenletük. Pl.:
A reakciókinetika tárgyalásának szintjei: I. FORMÁLIS REAKCIÓKINETIKA makroszkópikus szint matematikai leírás II. REAKCIÓMECHANIZMUSOK TANA molekuláris értelmező szint (mechanizmusok) III. A REAKCIÓSEBESSÉG
RészletesebbenReakciókinetika és katalízis
Reakciókinetika és katalízis k 4. előadás: 1/14 Különbségek a gázfázisú és az oldatreakciók között: 1 Reaktáns molekulák által betöltött térfogat az oldatreakciónál jóval nagyobb. Nincs akadálytalan mozgás.
Részletesebbenv=k [A] a [B] b = 1 d [A] 3. 0 = [ ν J J, v = k J
Célja: Reakciók mechanizmusának megismerése, ami a részlépések feltárásából és azok sebességének meghatározásából áll. A jelenlegi konkrét célunk: Csak () az alapfogalmak, (2) a laboratóriumi gyakorlathoz
RészletesebbenReakciókinetika és katalízis
Reakciókinetika és katalízis 5. előadás: /22 : Elemi reakciók kapcsolódása. : Egy reaktánsból két külön folyamatban más végtermékek keletkeznek. Legyenek A k b A kc B C Írjuk fel az A fogyására vonatkozó
RészletesebbenA munkavégzés a rendszer és a környezete közötti energiacserének a D hőátadástól eltérő valamennyi más formája.
11. Transzportfolyamatok termodinamikai vonatkozásai 1 Melyik állítás HMIS a felsoroltak közül? mechanikában minden súrlódásmentes folyamat irreverzibilis. disszipatív folyamatok irreverzibilisek. hőmennyiség
RészletesebbenEvans-Searles fluktuációs tétel Crooks fluktuációs tétel Jarzynski egyenlőség
Evans-Searles fluktuációs tétel Crooks fluktuációs tétel Jarzynski egyenlőség Osváth Szabolcs Evans-Searles fluktuációs tétel Denis J Evans, Ezechiel DG Cohen, Gary P Morriss (1993) Denis J Evans, Debra
RészletesebbenGyors-kinetikai módszerek
Gyors-kinetikai módszerek Biofizika szemináriumok Futó Kinga Gyorskinetika - mozgástan Reakciókinetika: reakciók időbeli leírása reakciómechanizmusok reakciódinamika (molekuláris szintű történés) reakciósebesség:
RészletesebbenTöbb oxigéntartalmú funkciós csoportot tartalmazó vegyületek
Több oxigéntartalmú funkciós csoportot tartalmazó vegyületek Hidroxikarbonsavak α-hidroxi karbonsavak -Glikolsav (kézkrémek) - Tejsav (tejtermékek, izomláz, fogszuvasodás) - Citromsav (citrusfélékben,
RészletesebbenAz egyensúly. Általános Kémia: Az egyensúly Slide 1 of 27
Az egyensúly 6'-1 6'-2 6'-3 6'-4 6'-5 Dinamikus egyensúly Az egyensúlyi állandó Az egyensúlyi állandókkal kapcsolatos összefüggések Az egyensúlyi állandó számértékének jelentősége A reakció hányados, Q:
RészletesebbenEnergia. Energiamegmaradás törvénye: Energia: munkavégző, vagy hőközlő képesség. Az energia nem keletkezik, nem is szűnik meg, csak átalakul.
Kémiai változások Energia Energia: munkavégző, vagy hőközlő képesség. Energiamegmaradás törvénye: Az energia nem keletkezik, nem is szűnik meg, csak átalakul. A világegyetem energiája állandó. Energia
RészletesebbenGlikolízis. Csala Miklós
Glikolízis Csala Miklós Szubsztrát szintű (SZF) és oxidatív foszforiláció (OF) katabolizmus Redukált tápanyag-molekulák Szállító ADP + P i ATP ADP + P i ATP SZF SZF Szállító-H 2 Szállító ATP Szállító-H
RészletesebbenTEMATIKA Biokémia és molekuláris biológia IB kurzus (bb5t1301)
Biokémia és molekuláris biológia I. kurzus (bb5t1301) Tematika 1 TEMATIKA Biokémia és molekuláris biológia IB kurzus (bb5t1301) 0. Bevezető A (a biokémiáról) (~40 perc: 1. heti előadás) A BIOkémia tárgya
RészletesebbenA BIOLÓGIAI JELENSÉGEK FIZIKAI HÁTTERE Zimányi László
A BIOLÓGIAI JELENSÉGEK FIZIKAI HÁTTERE Zimányi László Összefoglalás A négy alapvető fizikai kölcsönhatás közül az elektromágneses kölcsönhatásnak van fontos szerepe a biológiában. Atomi és molekuláris
RészletesebbenMatematikai geodéziai számítások 6.
Matematikai geodéziai számítások 6. Lineáris regresszió számítás elektronikus távmérőkre Dr. Bácsatyai, László Matematikai geodéziai számítások 6.: Lineáris regresszió számítás elektronikus távmérőkre
RészletesebbenNövényélettani Gyakorlatok A légzés vizsgálata
Növényélettani Gyakorlatok A légzés vizsgálata /Bevezető/ Fotoszintézis Fény-szakasz: O 2, NADPH, ATP Sötétszakasz: Cellulóz keményítő C 5 2 C 3 (-COOH) 2 C 3 (-CHO) CO 2 Nukleotid/nukleinsav anyagcsere
Részletesebben5. Laboratóriumi gyakorlat
5. Laboratóriumi gyakorlat HETEROGÉN KÉMIAI REAKCIÓ SEBESSÉGÉNEK VIZSGÁLATA A CO 2 -nak vízben történő oldódása és az azt követő egyensúlyra vezető kémiai reakció az alábbi reakcióegyenlettel írható le:
RészletesebbenKémiai reakciók sebessége
Kémiai reakciók sebessége reakciósebesség (v) = koncentrációváltozás változáshoz szükséges idő A változás nem egyenletes!!!!!!!!!!!!!!!!!! v= ± dc dt a A + b B cc + dd. Melyik reagens koncentrációváltozását
RészletesebbenA kálium-permanganát és az oxálsav közötti reakció vizsgálata 9a. mérés B4.9
A kálium-permanganát és az oxálsav közötti reakció vizsgálata 9a. mérés B4.9 Név: Pitlik László Mérés dátuma: 2014.12.04. Mérőtársak neve: Menkó Orsolya Adatsorok: M24120411 Halmy Réka M14120412 Sárosi
RészletesebbenGázok. 5-7 Kinetikus gázelmélet 5-8 Reális gázok (korlátok) Fókusz: a légzsák (Air-Bag Systems) kémiája
Gázok 5-1 Gáznyomás 5-2 Egyszerű gáztörvények 5-3 Gáztörvények egyesítése: Tökéletes gázegyenlet és általánosított gázegyenlet 5-4 A tökéletes gázegyenlet alkalmazása 5-5 Gáz reakciók 5-6 Gázkeverékek
RészletesebbenSpeciális fluoreszcencia spektroszkópiai módszerek
Speciális fluoreszcencia spektroszkópiai módszerek Fluoreszcencia kioltás Fluoreszcencia Rezonancia Energia Transzfer (FRET), Lumineszcencia A molekuláknak azt a fényemisszióját, melyet a valamilyen módon
RészletesebbenALLOSZTÉRIKUSAN SZABÁLYOZÓ METABOLITOK HATÁSA A PIRUVÁT-KINÁZ L és M IZOENZIMRE
ALLOSZTÉRIKUSAN SZABÁLYOZÓ METABOLITOK HATÁSA A PIRUVÁT-KINÁZ L és M IZOENZIMRE A glukóz piruváttá (illetve laktáttá) történő átalakulása során (glikolízis), illetve a glukóz reszintézisben (glukoneogenezis)
RészletesebbenMegjegyzések (észrevételek) a szabad energia és a szabad entalpia fogalmához
Dr. Pósa Mihály Megjegyzések (észrevételek) a szabad energia és a szabad entalpia fogalmához 1. Bevezetés Shillady Don professzor az Amerikai Kémiai Szövetség egyik tanácskozásán felhívta a figyelmet a
Részletesebben09. A citromsav ciklus
09. A citromsav ciklus 1 Alternatív nevek: Citromsav ciklus Citrát kör Trikarbonsav ciklus Szent-Györgyi Albert Krebs ciklus Szent-Györgyi Krebs ciklus Hans Adolf Krebs 2 Áttekintés 1 + 8 lépés 0: piruvát
RészletesebbenBevezetés a biokémiába fogorvostan hallgatóknak 8. hét
Bevezetés a biokémiába fogorvostan hallgatóknak 8. hét Biokatalízis (46-59. o.) Írta: Jakus Péter, Nagy Vera és Takátsy Anikó Név: Csoport: Dátum: Labordolgozat kérdések: 1. Milyen összefüggés van egy
RészletesebbenGázok. 5-7 Kinetikus gázelmélet 5-8 Reális gázok (limitációk) Fókusz Légzsák (Air-Bag Systems) kémiája
Gázok 5-1 Gáznyomás 5-2 Egyszerű gáztörvények 5-3 Gáztörvények egyesítése: Tökéletes gáz egyenlet és általánosított gáz egyenlet 5-4 A tökéletes gáz egyenlet alkalmazása 5-5 Gáz halmazállapotú reakciók
RészletesebbenKörnyezeti kémia: A termodinamika főtételei, a kémiai egyensúly
Környezeti kémia: A termodinamika főtételei, a kémiai egyensúly Bányai István DE TTK Kolloid- és Környezetkémiai Tanszék 2015.09.23. Környezeti fizikai kémia 1 A fizikai-kémia és környezeti kémia I. A
RészletesebbenII. Biomérnöki műveletek. 1. Bevezetés
Vegyipari és biomérmöki műveletek II. Biomérnöki műveletek 1. Bevezetés A vegyipari műveletek áttekintése után foglalkozzunk a biomérnöki műveletekkel. A biológiai vagy biotechnológiai iparban az eddig
RészletesebbenMatematikai geodéziai számítások 6.
Nyugat-magyarországi Egyetem Geoinformatikai Kara Dr. Bácsatyai László Matematikai geodéziai számítások 6. MGS6 modul Lineáris regresszió számítás elektronikus távmérőkre SZÉKESFEHÉRVÁR 2010 Jelen szellemi
RészletesebbenAz egyensúly. Általános Kémia: Az egyensúly Slide 1 of 27
Az egyensúly 10-1 Dinamikus egyensúly 10-2 Az egyensúlyi állandó 10-3 Az egyensúlyi állandókkal kapcsolatos összefüggések 10-4 Az egyensúlyi állandó számértékének jelentősége 10-5 A reakció hányados, Q:
Részletesebben4/24/12. Regresszióanalízis. Legkisebb négyzetek elve. Regresszióanalízis
1. feladat Regresszióanalízis. Legkisebb négyzetek elve 2. feladat Az iskola egy évfolyamába tartozó diákok átlagéletkora 15,8 év, standard deviációja 0,6 év. A 625 fős évfolyamból hány diák fiatalabb
Részletesebben10/21/11. Miért potenciálfüggvények? (Honnan kapta a nevét?) Termodinamikai potenciálfüggvények. Belső energia. Entalpia
Miért potenciálfüggvények? (Honnan kapta a nevét?) Termodinamikai potenciálfüggvények h mg Visegrády B mg Potenciálfüggvény jelleg az, hogy egy folyamat csak a kezdef és a végállapogól függ és független
RészletesebbenAz energia. Energia : munkavégző képesség (vagy hőközlő képesség)
Az energia Energia : munkavégző képesség (vagy hőközlő képesség) Megjelenési formái: Munka: irányított energiaközlés (W=Fs) Sugárzás (fényrészecskék energiája) Termikus energia: atomok, molekulák véletlenszerű
RészletesebbenBevezetés a biokémiába fogorvostan hallgatóknak
Bevezetés a biokémiába fogorvostan hallgatóknak Munkafüzet 14. hét METABOLIZMUS III. LIPIDEK, ZSÍRSAVAK β-oxidációja Szerkesztette: Jakus Péter Név: Csoport: Dátum: Labor dolgozat kérdések 1.) ATP mennyiségének
RészletesebbenEnergiatermelés a sejtekben, katabolizmus. Az energiaközvetítő molekula: ATP
Energiatermelés a sejtekben, katabolizmus Az energiaközvetítő molekula: ATP Elektrontranszfer, a fontosabb elektronszállító molekulák NAD: nikotinamid adenin-dinukleotid FAD: flavin adenin-dinukleotid
RészletesebbenAz enzimes analízis helye és perspektívái a korszerű élelmiszeranalitikában* I. Az enzimes analízis elméleti alapjai
Az enzimes analízis helye és perspektívái a korszerű élelmiszeranalitikában* I. Az enzimes analízis elméleti alapjai TÖRLEY DEZS 6** és VÁMOSNÉ VIGYÁZÓ LI LL Y*** Érkezett: 978. november 5.. Bevezetés
RészletesebbenAcetil-kolin észteráz
Acetil-kolin észteráz Két izoenzim, különböző enzim aktivitással: vörösvértestben és trombocitákban valódi acetil-kolin észteráz; nagy sebességgel hidrolizálja az acetil-kolint, bizonyos acetil-kolin koncentráció
RészletesebbenMakroszkópos tulajdonságok, jelenségek, közvetlenül mérhető mennyiségek leírásával foglalkozik (például: P, V, T, összetétel).
Mire kell? A mindennapi gyakorlatban előforduló jelenségek (például fázisátalakulások, olvadás, dermedés, párolgás) értelmezéséhez, kvantitatív leírásához. Szerkezeti anyagok tulajdonságainak változása
Részletesebbenmérnöki tudományok biomérnöki vegyészmérnöki tudomány tudományok biotechno- lógia kémia biológia
Vegyipari és BIOMÉRNÖKI műveletek A biomérnök szakember BSc műszaki menedzser hallgatók számára Előadó: Pécs Miklós, 6 x 2 óra F-labor (F épület, FE lépcsőház földszint 1) (463-) 40-31 pecs@eik.bme.hu
RészletesebbenBIOTECHNOLÓGIA - BIOMÉRNÖKSÉG. Vegyipari és BIOMÉRNÖKI műveletek. BIOMÉRNÖKI műveletek. Pécs Miklós: Biomérnöki műveletek 1. Bevezetés, enzimek
Vegyipari és BIOMÉRNÖKI műveletek BSc műszaki menedzser hallgatók számára Előadó: Pécs Miklós, 6 x 2 óra F-labor (F épület, FE lépcsőház földszint 1) (463-) 40-31 pecs@eik.bme.hu Diasorok és szöveges segédanyagok
RészletesebbenMérési adatok illesztése, korreláció, regresszió
Mérési adatok illesztése, korreláció, regresszió Korreláció, regresszió Két változó mennyiség közötti kapcsolatot vizsgálunk. Kérdés: van-e kapcsolat két, ugyanabban az egyénben, állatban, kísérleti mintában,
RészletesebbenOrszágos Középiskolai Tanulmányi Verseny 2010/2011. tanév Kémia I. kategória 2. forduló Megoldások
Oktatási Hivatal Országos Középiskolai Tanulmányi Verseny 2010/2011. tanév Kémia I. kategória 2. forduló Megoldások I. FELADATSOR 1. C 6. C 11. E 16. C 2. D 7. B 12. E 17. C 3. B 8. C 13. D 18. C 4. D
RészletesebbenHajdú Angéla
2012.02.22 Varga Zsófia zsofiavarga81@gmail.com Hajdú Angéla angela.hajdu@net.sote.hu 2012.02.22 Mai kérdés: Azt tapasztaljuk, hogy egy bizonyos fajta molekulának elkészített oldata áteső napfényben színes.
RészletesebbenLeukotriénekre ható molekulák. Eggenhofer Judit OGYÉI-OGYI
Leukotriénekre ható molekulák Eggenhofer Judit OGYÉI-OGYI Mik is azok a leukotriének? Honnan ered az elnevezésük? - először a leukocitákban mutatták ki - kémiai szerkezetükből vezethető le - a konjugált
RészletesebbenBiomatematika 12. Szent István Egyetem Állatorvos-tudományi Kar. Fodor János
Szent István Egyetem Állatorvos-tudományi Kar Biomatematikai és Számítástechnikai Tanszék Biomatematika 12. Regresszió- és korrelációanaĺızis Fodor János Copyright c Fodor.Janos@aotk.szie.hu Last Revision
RészletesebbenZSÍRSAVAK OXIDÁCIÓJA. FRANZ KNOOP német biokémikus írta le először a mechanizmusát. R C ~S KoA. a, R-COOH + ATP + KoA R C ~S KoA + AMP + PP i
máj, vese, szív, vázizom ZSÍRSAVAK XIDÁCIÓJA FRANZ KNP német biokémikus írta le először a mechanizmusát 1 lépés: a zsírsavak aktivációja ( a sejt citoplazmájában, rövid zsírsavak < C12 nem aktiválódnak)
RészletesebbenDiffúzió. Diffúzió sebessége: gáz > folyadék > szilárd (kötőerő)
Diffúzió Diffúzió - traszportfolyamat (fonon, elektron, atom, ion, hőmennyiség...) Elektromos vezetés (Ohm) töltés áram elektr. potenciál grad. Hővezetés (Fourier) energia áram hőmérséklet különbség Kémiai
RészletesebbenIntelligens molekulákkal a rák ellen
Intelligens molekulákkal a rák ellen Kotschy András Servier Kutatóintézet Rákkutatási kémiai osztály A rákos sejt Miben más Hogyan él túl Áttekintés Rákos sejtek célzott támadása sejtmérgekkel Fehérjék
RészletesebbenTermodinamika (Hőtan)
Termodinamika (Hőtan) Termodinamika A hőtan nagyszámú részecskéből (pl. gázmolekulából) álló makroszkópikus rendszerekkel foglalkozik. A nagy számok miatt érdemes a mólt bevezetni, ami egy Avogadro-számnyi
RészletesebbenIntra- és intermolekuláris reakciók összehasonlítása
Intra- és intermolekuláris reakciók összehasonlítása Intr a- és inter molekulár is r eakciok összehasonlítása molekulán belüli reakciók molekulák közötti reakciók 5- és 6-tagú gyűrűk könnyen kialakulnak.
RészletesebbenBIOKÉMIA GYAKORLÓ TESZT 1. DEMO (FEHÉRJÉK, ENZIMEK, TERMODINAMIKA, SZÉNHIDRÁTOK, LIPIDEK)
BIOKÉMIA GYAKORLÓ TESZT 1. DEMO (FEHÉRJÉK, ENZIMEK, TERMODINAMIKA, SZÉNHIDRÁTOK, LIPIDEK) 1. Keresse meg a baloldali oszlopban található fehérje szerkezeti szintekre jellemző a jobboldali oszlopban lévő
RészletesebbenREAKCIÓKINETIKA ÉS KATALÍZIS
REAKCIÓKINETIKA ÉS KATALÍZIS ANYAGMÉRNÖK MESTERKÉPZÉS VEGYIPARI TECHNOLÓGIAI SZAKIRÁNY MISKOLCI EGYETEM MŰSZAKI ANYAGTUDOMÁNYI KAR KÉMIAI INTÉZET PETROLKÉMIAI KIHELYEZETT (TVK) INTÉZETI TANSZÉK Miskolc,
RészletesebbenKémiai reakciók. Kémiai reakció feltételei: Aktivált komplexum:
Kémiai reakció feltételei: részecskék ütközése nagyobb koncentrációban gyakoribb: a részecskék megfelelı térhelyzetben legyenek Aktivált komplexum: részecskék ütközés utáni nagyon rövid ideig tartó összekapcsolódása
Részletesebben